Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков. Из чего состоят сложные белки
Белки. Из чего состоят Белки. Незаменимые белки. Растительные белки
Ну вот, мы уже знаем, что нам нужно есть и сколько если хотим похудеть или же поправиться.Мы уже знаем, что есть нужно небольшими порциями и часто, мы даже уже знаем что человек, как и все живое состоит из белков, жиров и углеводов.
Начнем с белка.
Слово «протеин» (белок) происходит от греческого слова «протейос», что означает «занимающий первое место». Белок составляет около 50% сухого веса любого тела. Белок содержится в каждой клетке нашего организма. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, 20% — в костях и сухожилиях и 10% — в коже. А т.к. наш организм – постоянно обновляющийся механизм, белка нужно достаточно много.
Белки – сложные органические соединения, состоящие из аминокислот.
Большинство людей не задумываются, над тем, какой белок потребляют, кто-то не любит яйца, кто-то ест только рыбу, кто-то увлекается вегетарианством и полагают, что потребляют достаточное количество белка. Возможно у кого-то это получается. Тем не менее, каждому продукту свойственен свой особый вид белка, точнее вид то один, а вот аминокислотный состав у всех разный, поэтому то белок и сложное соединение, хотя состоит всего из нескольких элементов — углерода, азота, кислорода, водорода (в некоторых содержится сера и фосфор).
В человеческом организме присутствуют около 5 миллионов! белков. И все они образуются всего из 22 основных аминокислот (на самом деле их больше, но в формировании «человеческого» белка участвуют всего 22). При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют ещё более сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулу белка, при усвоении происходит обратный процесс: белок – полипептиды – аминокислоты, из которых организм синтезирует уже специфические белки, свойственные именно ему. Если белка поступает слишком много, то избыток аминокислоты в результате окисляются до углекислого газа и воды.
Аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.К заменимым относятся все аминокислоты, которые организм способен синтезировать сам.К незаменимым относятся те аминокислоты, которые не синтезируются организмом и должны постоянно поступать с пищей. На сегодняшний день выделяют 10 незаменимых аминокислот: изолейцин, метионин, лизин, лейцин, треонин, валин, гистидин, фенилаланин, триптофан и аргинин.
Незаменимые аминокислоты в организме служат для синтеза тканевых белков, т.е расходуются на пластические нужды организма, а также в качестве источников энергии (распад белка на аминокислоты сопровождается выделением энергии: 1г белка – 4Ккал). Кроме того, аминокислоты входят в состав нейромедиаторов (клетки, проводящие нервные импульсы в головной мозг человека), т.е. от полноценности белков и регулярности их поступления зависит работа всей нервной системы.
Многие процессы в организме происходят под действием ферментов и гормонов. И тут тоже не обошлось без аминокислот:) Они служат основой для их создания. Как видите, белки, и, в частности, аминокислоты играют огромную роль в нашем организме. Недостаток хотя бы одной из незаменимых кислот в пище в течение длительного времени приводит серьезным заболеваниям.
Белки, в состав которых входят полный набор, включая незаменимые считаются полноценными. Такие белки содержатся в животной пище. Растительные белки считаются неполноценными, т.к. не содержат в себе некоторых незаменимых аминокислот (кроме сои, гороха и фасоли).
Идеальным, с точки зрения аминокислотного состава и сбалансированности, считается белок куриного яйца. И раз уж речь зашла о балансе, стоит отметить, что не все полноценные белки (преимущественно животные) одинаковы, во всех соотношение тех или иных аминокислот разное. Конечно, можно есть одни яйца, но это скучно:) Один полноценный белок вполне можно заменить несколькими неполноценными. Разнообразие белков в пище обеспечивает необходимый баланс незаменимых кислот нашему организму. Кроме полноценности белков, так же важно количество.На сегодняшний момент ВОЗ рекомендует следующую суточную потребность в аминокислотах:
Валин — 4000 мгИзолейцин — 4000 мгЛейцин — 6000 мг Лизин — 5000 мгМетионин — 4000 мгТреонин — 3000 мг Триптофан — 1000 мгФенилаланин — 4000 мгГистидин — 2000 мгАргинин — 6000 мгАланин — 3000 мгАспарагиновая кислота — 6000 мгГлицин — 3000 мгГлютаминовая кислота — 16000 мгПролин — 5000 мгСерин — 3000 мгТирозин — 4000 мгЦистин — 3000 мг
По сложности и скорости усваивания лучше и быстрее всего усваиваются молочные белки и яичный белок. Следом идут белок, получаемый из рыбы и мяса. Сложнее переваривать растительные белки, чем ближе растительный белок к полноценному, тем сложнее он усваивается. Самые сложные для усвоения – грибы.
Дефицит белка в питании ведёт к мышечной дистрофии, снижает иммунитет, так как уменьшается уровень образования антител, обеспечивающих невосприимчивость организма к микробам, нарушается синтез лизоцима и интерферона, обостряется течение воспалительных процессов, неблагоприятно отражается на деятельности сердечно-сосудистой, дыхательной и других систем.
Избыток же белка вреден огромной нагрузкой на почки и печень, т.к. при неадекватно большом потреблении белка выделяются в значительных количествах продукты распада, такие как: аммиак, мочевина, индол, скатол, фенол. Согласитесь – не очень приятные побочные эффекты.
Если белка слишком мало, а нагрузка очень большая, то организм будет вынужден черпать ресурсы из других источников – в первую очередь из мышц. Кроме того, при недостатке белка увеличивается потеря калия, ускоряется выведение с мочой аскорбиновой кислоты, тиамина, рибофлавина, пиридоксина, ниацина, что приводит к формированию дефицита этих витаминов в организме даже при достаточном их поступлении.
В среднем, человеку нужно 1 – 1,3 г. белка на 1 кг массы тела. Чем больше ваша активность и интенсивней тренировки (или работа, связанная с физической активностью), тем больше нужно белка. Женщинам необходимо меньше белка, чем мужчинам.
При активных занятиях спортом, в период наращивания массы, во время беременности и активного роста в среднем требуется от 2 до 2,5 г белка на 1кг веса.
В отдельных случаях, при сверх высоких нагрузках потребность в белке может достигать 3 г на 1 кг веса.
Потребление белка должно быть адекватно вашим нагрузкам.
Чем больше вы едите белковой пищи, тем больше нужно пить воды. Она помогает выводить продукты распада, соответственно облегчает работу печени и почкам.
За один прием усваивается около 40-50гр. белка, поэтому разумно разделить всю дневную норму белков на несколько порций.
Вконтакте
Google+
LiveJournal
Одноклассники
naturfit.ru
Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков
Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.
Пептиды – высокоорганизованные полимеры
Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме – от 15-50 %.
Все клеточные и тканевые белки состоят из аминокислот (20 видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х1018 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами – макромолекулами.
Аминокислоты – мономеры протеинов
Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу Nh3-R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых видах белков.Такие протеины именуют полноценными.
Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.
Как образуется полипептид
Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.
Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.
В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.
Высшие уровни организации белков
Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара – глобулы, например, белок мышечной ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма – это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.
Особенности биосинтеза протеинов
Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах – немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК. Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный – полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений – аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.
Функции белков
Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела – это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет – это результат действия данных веществ. Сложный белок – гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.
Белки – основа цитосклета клетки
Одна из важных функций пептидов – опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры – микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.
В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы – плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.
Ферменты – вещества белковой природы
Одно из важнейших свойств протеинов – их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации – процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и каталитической функций белка. Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.
Свойства белков
Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин – компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки – актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.
загрузка...
worldfb.ru
Вещество белок - Популярная химия
Известно, что в основе живой материи лежат органические вещества – белки, жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. Но самое важное место среди этих веществ занимает белок.
Большинство известных науке веществ при нагревании переходят из твердого вещества в жидкое. Но есть вещества, которые, наоборот, при нагревании переходят в твердое состояние. Эти вещества объединил в отдельный класс французский химик Пьер Джозеф Маке в 1777 г. По аналогии с яичным белком, который сворачивается при нагревании, эти вещества были названы белками. Белки иначе называются протеинами. По-гречески протеин (протейос) означает «занимающий первое место». Это название белок получил в 1838 г., когда голландский биохимик Жерар Мюльдер написал, что жизнь на планете была бы невозможна без некоего вещества, которое является наиболее важным из всех известных науке веществ и которое обязательно присутствует абсолютно во всех растениях и животных. Это вещество Мюльдер назвал протеин.
Белок – это самое сложное вещество среди всех питательных веществ. В каждой клетке человеческого организма происходят химические реакции, в которых очень важную роль играет белок.
Из чего состоит белок
В состав белков входят: азот, кислород, водород, углерод. А вот другие питательные вещества азот не содержат.
Белок – это природный полимер. А полимеры – это вещества, молекулы которых содержат очень большое количество атомов. Ещё в XIX векерусский химик Александр Михайлович Бутлеров доказал, что если изменяется строение молекулы, то изменяются и свойства вещества. Основным строительным материалом белков являются аминокислоты. А в белках встречаются различные сочетания аминокислот. Следовательно, в природе существует большое разнообразие белков с различными свойствами. С помощью исследований обнаружили примерно 20 аминокислот, которые участвуют в создании белков.
Как происходит процесс образования молекулы белка
Аминокислоты присоединяются друг к другу последовательно. В результате этого процесса образуется цепочка, которая называется полипептид. Впоследствии полипептиды могут сворачиваться в спирали или принимать другую форму. Свойства белка зависят от состава аминокислот, от того, какое количество аминокислот участвует в синтезе, и в каком порядке эти аминокислоты присоединяются друг к другу. Например, в синтезе двух белков участвует одинаковое количество аминокислот, имеющих к тому же одинаковый состав. Но если эти аминокислоты будут располагаться в разной последовательности, то мы получим два абсолютно разных белка.
Если пептиды содержат не более 15 аминокислотных остатков, то они называются олигопептиды. А пептиды, содержащие до нескольких десятков тысяч или даже сотен тысяч аминокислотных остатков, называются белками. Молекула белка имеет компактную пространственную структуру. Эта структура может быть в виде волокон. Такие белки называются фибриллярными. Они являются строительными белками. Если молекула белка имеет структуру в виде шара, то белки называются глобулярными. К таким белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны.
В зависимости от того, какие аминокислоты входят в состав белков, белки бывают полноценные и неполноценные. В состав полноценных белков входит полный набор аминокислот. В неполноценных белках некоторые аминокислоты отсутствуют.
Белки также подразделяются на простые и сложные. Простые белки содержат только аминокислоты. В состав сложных белков кроме аминокислот входят ещё и металлы, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты.
Роль белков в организме человека
В организме человека белки выполняют различные функции.
1. Структурная. Белки входят в состав клеток всех тканей и органов.
2. Защитная. Белок интерферон синтезируется в организме для защиты от вирусов.
3. Двигательная. Белок миозин участвует в процессе сокращения мышц.
4. Транспортная. Гемоглобин, являющийся белком, в составе эритроцитов участвует в переносе кислорода и углекислого газа.
5. Энергетическая. В результате окисления молекул белков освобождается энергия, необходимая для жизнедеятельности организма.
6. Каталитическая. Белки ферменты выступают в роли биологических катализаторов, увеличивающих скорость химических реакций в клетках.
7. Регуляторная. Гормоны регулируют различные функции организма. Например, инсулин регулирует уровень сахара в крови.
В природе существует огромное количество белков, способных выполнять самые разнообразные функции. Но самая главная функция белков – поддержание жизни на Земле совместно с другими биомолекулами.
ximik.biz
Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков
Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.
Пептиды – высокоорганизованные полимеры
Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме – от 15-50 %.
Все клеточные и тканевые белки состоят из аминокислот (20 видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х1018 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами – макромолекулами.
Аминокислоты – мономеры протеинов
Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу Nh3-R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых видах белков.Такие протеины именуют полноценными.
Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.
Как образуется полипептид
Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.
Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.
В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.
Высшие уровни организации белков
Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара – глобулы, например, белок мышечной ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма – это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.
Особенности биосинтеза протеинов
Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах – немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК. Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный – полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений – аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.
Функции белков
Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела – это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет – это результат действия данных веществ. Сложный белок – гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.
Белки – основа цитосклета клетки
Одна из важных функций пептидов – опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры – микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.
В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы – плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.
Ферменты – вещества белковой природы
Одно из важнейших свойств протеинов – их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации – процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и каталитической функций белка. Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.
Свойства белков
Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин – компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки – актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.
загрузка...
buk-journal.ru
Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков
Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.
Пептиды – высокоорганизованные полимеры
Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме – от 15-50 %.
Все клеточные и тканевые белки состоят из аминокислот (20 видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х1018 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами – макромолекулами.
Аминокислоты – мономеры протеинов
Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу Nh3-R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых видах белков.Такие протеины именуют полноценными.
Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.
Как образуется полипептид
Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.
Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.
В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.
Высшие уровни организации белков
Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара – глобулы, например, белок мышечной ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма – это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.
Особенности биосинтеза протеинов
Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах – немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК. Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный – полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений – аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.
Функции белков
Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела – это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет – это результат действия данных веществ. Сложный белок – гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.
Белки – основа цитосклета клетки
Одна из важных функций пептидов – опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры – микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.
В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы – плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.
Ферменты – вещества белковой природы
Одно из важнейших свойств протеинов – их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации – процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и каталитической функций белка. Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.
Свойства белков
Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин – компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки – актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.
загрузка...
em-goldex.ru
Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков
Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.
Пептиды – высокоорганизованные полимеры
Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме – от 15-50 %.
Все клеточные и тканевые белки состоят из аминокислот (20 видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х1018 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами – макромолекулами.
Аминокислоты – мономеры протеинов
Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу Nh3-R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых видах белков.Такие протеины именуют полноценными.
Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.
Как образуется полипептид
Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.
Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.
В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.
Высшие уровни организации белков
Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара – глобулы, например, белок мышечной ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма – это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.
Особенности биосинтеза протеинов
Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах – немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК. Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный – полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений – аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.
Функции белков
Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела – это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет – это результат действия данных веществ. Сложный белок – гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.
Белки – основа цитосклета клетки
Одна из важных функций пептидов – опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры – микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.
В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы – плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.
Ферменты – вещества белковой природы
Одно из важнейших свойств протеинов – их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации – процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и каталитической функций белка. Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.
Свойства белков
Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин – компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки – актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.
загрузка...
bisbroker.ru
Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков
Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.
Пептиды – высокоорганизованные полимеры
Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме – от 15-50 %.
Все клеточные и тканевые белки состоят из аминокислот (20 видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х1018 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами – макромолекулами.
Аминокислоты – мономеры протеинов
Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу Nh3-R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых видах белков.Такие протеины именуют полноценными.
Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.
Как образуется полипептид
Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.
Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.
В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.
Высшие уровни организации белков
Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара – глобулы, например, белок мышечной ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма – это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.
Особенности биосинтеза протеинов
Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах – немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК. Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный – полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений – аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.
Функции белков
Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела – это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет – это результат действия данных веществ. Сложный белок – гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.
Белки – основа цитосклета клетки
Одна из важных функций пептидов – опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры – микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.
В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы – плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.
Ферменты – вещества белковой природы
Одно из важнейших свойств протеинов – их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации – процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и каталитической функций белка. Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.
Свойства белков
Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин – компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки – актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.
загрузка...
buyokproduction.ru