Мышечная ткань: поперечно-полосатая и гладкая. Химический состав скелетной мышцы. Какие белки входят в состав мышечного волокна

Белки мышечной ткани. Строение и функции

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35 %, миофибриллярные белки, составляющие около 45 %, и белки стромы, количество которых достигает 20 %.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается невыясненной.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 1).

Рис. 1. Схема строения молекулы миозина (а), миозинового пучка (б) и миозиновой толстой нити (в)

В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500-2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы. На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са2+ и Мg2+. В присутствии ионов Са2+ повышается АТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ согласно уравнению

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Мg2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Актин — второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 2). Известны две его формы — глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин — это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мg2+  актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Са2+, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином. Процесс полимеризации актина можно описать следующим уравнением:

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения. Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе — примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg2+.

Рис. 2. Схема строения актиновой, или тонкой нити

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки — тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) — это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц — ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) — это Са2+-связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов — ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл. Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.



biofile.ru

Содержание

20

Введение………………………………………………………………….2

1. Химический состав и строение мышц.

Механизм мышечного сокращения…………………………………….3

1.1. Строение мышц…………………………………………………....3

1.2. Химический состав мышечной ткани…………………………….10

1.3. Мышечное сокращение……………………………………………12

1.4. Источники энергии для мышечной работы………………………15

Список используемой литературы……………………………………..20

Введение

Подвижность является характерным свойством всех форм жизни. Направленное движение имеет место при расхождении хромосом в процессе клеточного деления, активном транспорте молекул, пе­ремещении рибосом в ходе белкового синтеза, сокращении и рас­слаблении мышц. Мышечное сокращение - наиболее совершенная форма биологической подвижности. В основе любого движения, в том числе и мышечного, лежат общие молекулярные механизмы.

У человека различают несколько видов мышечной ткани. Поперечнополосатая мышечная ткань составляет мышцы скелета (скелетные мышцы, которые мы можем сокращать произвольно). Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних орга­нов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов. Эти мышцы сокращаются непроиз­вольно, независимо от нашего сознания.

B данной главе мы рассмотрим строение и процессы сокраще­ния и расслабления скелетных мышц, поскольку именно они пред­ставляют наибольший интерес для биохимии спорта.

1. Химический состав и строение мышц. Механизм мышечного сокращения.

1.1. Строение мышц

При изучении скелетных мышц с помощью светового микро­скопа в них обнаружили поперечную исчерченность; отсюда их название поперечнополосатые.

B скелетной мышце выделяют сухожильную головку, которой мышца начинается на кости, мышечное брюшко, состоящее из волокон, и сухожильный хвост, которым мышца заканчивается на другой кости (рис. 1).

Мышечное волокно - структурная единица мышцы. Известны три типа мышечных волокон: белые быстро сокращающиеся (VT), промежуточные (FR) и медленно сокращающиеся (ST). Биохи­мически они различаются механизмами энергетического обес­печения мышечного сокращения. Их иннервируют разные мотоней­роны, чем обусловлены неодновременность включения в работу и различная скорость сокращения волокон. Разные мышцы имеют разное сочетание типов волокон.

Рис. 1. Мышца

Каждая мышца состоит из нескольких тысяч мышечных воло­кон, объединяемых соединительными прослойками и такой же оболочкой. Мышца представляет собой многокомпонентный комплекс. Чтобы разобраться в строении мышцы следует изучить все уровни ее организации и структуры, входящие в ее состав (схема 1).

Схема 1. Уровни структурной организации мышцы

Строение мышечного волокна. Мышечные волокна построены из продольно расположенных миофибрилл диаметром около 1 мкм, в которых видны чередующиеся темные и светлые диски. Темные диски обладают двойным лучепреломлением и называются А-(анизотропными) дисками; светлые диски, необладающие двой­ным лучепреломлением, называются I-(изотропными) дисками (рис. 2). В середине диска I расположена плотная линия Z, кото­рая пронизывает все волокно, как бы удерживая миофибриллы в пучке и одновременно упорядочивая расположение А- и I-дис­ков многих миофибрилл. Пучок миофибрилл от одной до другой Z-линии называется саркомером. Диски А имеют в середине более светлую полосу - зону Н, пересекаемую более темной М-зоной. В одной миофибрилле может содержаться до 1000-1200 саркоме­ров. Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под углом 90° к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплаз­матический ретикулум, составляющий 8-10% объема клетки; 3) несколько митохондрий.

Рис. 2. Структура мышцы на разных уровнях организации: а – мышечное волокно; б – расположение миофибриллы в покоящейся мышце

Миофибриллярные структуры представляют собой агрегаты, состоящие из толстых филаментов диаметром около 14 нм и из расположенных между ними тонких филаментов диаметром 7-8 нм. Филаменты располагаются таким образом, что тонкие входят своими концами в промежутки между толстыми. Диски I состоят только из тонких филаментов, а диски А- из филамен­тов двух типов. Зона Н содержит только толстые филаменты, линия Z скрепляет тонкие филаменты между собой. Между толстыми и тонкими филаментами расположены поперечные мостики (спайки) толщиной около 3 нм, расстояние между этими мости­ками 40 нм.

Толстые филаменты состоят из белка миозина. Общая струк­тура миозина показана на рисунке 3. Палочковидная молекула миозина состоит из двух идентичных основных цепей (по 200 кДа) и четырех легких цепей (по 20 кДа), общая масса миозина около 500 кДа. Миозин состоит из глобулярной, образующей две головки, части, присоединенной к очень длинному стержню. Стержень представляет собой двухцепочечную а-спирализованную суперспираль.

Рис. 3. Схематичное изображение молекулы миозина

Молекулы миозина объединяются, образуя филаменты, со­стоящие примерно из 400 палочковидных молекул, связанных друг с другом таким образом, что пары головок миозиновых молекул ложатся на расстоянии 14,3 нм друг от друга; они располагаются по спирали (рис. 4). Миозиновые нити стыкуются «хвост к хвосту».

Рис. 4 . Упаковка миозиновых молекул при образовании толстого филамента

Миозин выполняет три биологически важные функции:

• При физиологических значениях ионной силы и рН молеку­лы миозина спонтанно образуют волокно.

• Миозин обладает каталитической активностью, т. e. является ферментом. В 1939 г. В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова обнаружили, что миозин способен катализировать гидролиз АТФ. Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, не­обходимой для мышечного сокращения.

• Миозин связывает полимеризованную форму актина - ос­новного белкового компонента тонких миофибрилл. Именно это взаимодействие, как будет показано ниже, играет ключевую роль в мышечном сокращении.

Тонкие филаменты состоят из актина, тропомиозина и тро­понина. Основным компонентом тонких филаментов является актин - водорастворимый глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа; эта форма актина обозначается как G-актин. В мы­шечном волокне актин находится в полимеризованной форме, которая обозначается как F-актин. Тонкие филаменты мышцы об­разованы двунитчатыми актиновыми структурами, связанными между собой нековалентными связями.

Тропомиозин представляет собой палочкообразную молекулу с молекулярной массой 70 кДа, состоящую из двух разных a-спиральных полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга. Эта сравнительно жесткая молекула располагается в желобке спиральной цепочки F-актина; ее протяженность соот­ветствует 7 G-актиновым мономерам.

Третий компонент тонких филаментов - тропонин (Тн), мо­лекулярная масса которого около 76 кДа. Он представляет собой сферическую молекулу, состоящую из трех разных субъединиц, получивших название в соответствии с выполняемыми функция­ми: тропомиозинсвязывающей (Тн-Т), ингибирующей (Тн-I) и кальцийсвязывающей (Тн-С). Каждый компонент тонких фила­ментов соединяется с двумя другими нековалентными связями:

B мышце, где все рассмотренные компоненты собраны вместе в тонком филаменте (рис. 5), тропомиозин блокирует присоеди­нение миозиновой головки к находящемуся рядом F-актиновому мономеру. Кальций, связываясь с Тн-С, значительно изменяет конформацию белка, увеличивая степень взаимодействия между субъединицами тропонина и одновременно ослабляя связь между Тн-I и F-актином. Это приводит к перемещению молекулы тро­помиозина по желобку тонкого филамента. Результатом такого движения является открытие миозинсвязывающего центра на по­верхности актина.

Рис. 5. Взаиморасположение тропомиозина, тропонина и актина в тонком филаменте мышцы

Актив-тропомиозин-тропонинмиозиновый комплекс характе­ризуется как Са, Mg-АТФаза.

Рассмотрев сократительные элементы мышцы, перейдем к изучению других элементов, которые выполняют важные функ­ции в мышечном сокращении.

Мышечное волокно состоит из клеток, окруженных электро­возбудимой мембраной - сарколеммой, которая, как и любая другая мембрана, имеет липопротеиновую природу (толщина бимо­лекулярного слоя около 10 нм). Сарколемма отгораживает внутреннее содержимое мышечного волокна от межклеточной жидкости. Подобно другим мембранам, сарколемма имеет избирательную проницаемость для различных веществ. Через нее не проходят высо­комолекулярные вещества (белки, полисахариды и др.), но про­ходят глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты и короткие пептиды.

Перенос через сарколемму носит активный характер (осуще­ствляется с помощью посредников), что позволяет накапливать внутри клетки некоторые вещества в большей концентрации, чем снаружи. Избирательная проницаемость сарколеммы играет боль­шую роль в возникновении возбуждения в мышечном волокне. Сарколемма проницаема для катионов калия, которые накапли­ваются внутри мышечного волокна. В то же время она содержит «ионный насос», выводящий из клетки катионы натрия. Концент­рация катионов натрия в межклеточной жидкости выше, чем концентрация катионов калия внутри клетки; кроме того, во внутренних зонах волокна содержится значительное количество органических анионов. Все это приводит к возникновению на на­ружной поверхности сарколеммы избытка положительных, а на внутренней - отрицательных зарядов. Разность зарядов приводит к возникновению мембранного потенциала, который в состоянии покоя мышечного волокна равен 90-100 мВ и является необходи­мым условием возникновения и проведения возбуждения.

Внутриклеточная жидкость называется саркоплазмой. В сар­коплазме локализованы органические вещества, минеральные соли, а также субклеточные частицы: ядра, митохондрии, рибо­сомы, функция которых заключается в регуляции обмена веществ в мышечном волокне путем воздействия на синтез специфиче­ских мышечных белков.

Внутри саркоплазмы находится система продольных и попе­речных трубочек, мембран, пузырьков, носящая название саркоплазматический ретикулум (SR). Толщина мембран SR около 6 нм. Саркоплазматический ретикулум делит саркоплазму на отдельные отсеки, в которых протекают различные биохимические про­цессы. Пузырьки и трубочки оплетают каждую миофибриллу. Через трубочки, связанные с наружной клеточной мембраной, возмо­жен прямой обмен веществами между клеточными органеллами и межклеточной жидкостью. Трубочки могут служить и для рас­пространения волны возбуждения от наружной мембраны волокна к внутренним его зонам. Мембраны пузырьков, прилегающих к миофибриллам, содержат белки, связывающие катионы кальция.

Значение саркоплазматического ретикулума очень велико. Он связан непосредственно с сокращением и расслаблением мышцы, регулируя освобождение катионов кальция в мышечном волокне. Кроме того, к части саркоплазматического ретикулума прикреп­лены рибосомы, назначением которых является синтез белков. B той части ретикулума, где нет рибосом, синтезируется ряд необходимых мышечному волокну веществ: липидов, кликогена. Одним из важнейших структурных компонентов мышечного волокна являются митохондрии. Число митохондрий в мышечном волокне очень велико, и располагаются они цепочками вдоль миофибрилл, тесно прилегая к мембранам ретикулума.

Как и у всякой клетки (оговоримся, что применение этого тер­мина к мышечному волокну не совсем корректно), у мышечного волокна есть ядра, которые располагаются под сарколеммой. Ядро отделено от саркоплазмы двумя мембранами, одну из которых (внутреннюю) можно назвать ядерной, а вторая (наружная) является оболочкой ядра, переходящей в мембрану ретикулума. Пространство между этими двумя мембранами сообщается с ка­нальцами саркоплазматического ретикулума. Внутри ядра находится ядрышко и хроматин. B состав хроматина входит ДНК, белки и низкомолекулярные РНК. В ДНК закодирована информация о структуре всех белков, синтезируемых в мышечном волокне.

B мышечном волокне есть и лизосомы, в которых локализованы гидролитические ферменты, расщепляющие белки, липиды и полисахариды. При очень интенсивной мышечной работе проис­ходит нарушение мембран лизосом (либо увеличение их проницаемо­сти) и в саркоплазму выходят ферменты, расщепляющие локализо­вaнные в ней биополимеры. Но это явление - не дисфункция.

studfiles.net

Мышечная ткань: поперечно-полосатая и гладкая. Химический состав скелетной мышцы.

Различают два вида мышечных тканей: поперечно-полосатую (скелетную и сердечную) и гладкую. Процесс сокращения скелетной мышцы контролирует нервная система (соматическая двигательная иннервация). Сердечная и гладкая мышцы имеют вегетативную двигательную иннервацию.

            Скелетная мышца состоит из пучков вытянутых в длину клеток – мышечных волокон, обладающих тремя свойствами: возбудимостью, проводимостью и сократимостью. Отличительной чертой мышечных клеток от клеток, не обладающих свойством сократимости, является наличие саркоплазматического ретикулума. Он представляет собой замкнутую систему внутриклеточных трубочек и цистерн, окружающих каждую миофибриллу. Саркоплазматический ретикулум – модифицированная гладкая эндоплазматическая сеть, выполняющая функцию депо Са2+. Мышечные волокна имеют диаметр от 10 до 100 мкм и длину от 5 до 400 мм. В каждом мышечном волокне содержится до 1000 и более сократительных элементов миофибрилл.

Химический состав скелетной мышцы

В мышечной ткани содержится от 72 до 80% воды. Около 20-28% от массы мышцы приходится на долю сухого остатка, главным образом, белков. Оставшуюся часть составляют гликоген и другие  углеводы, различные липиды, экстрактивные азотсодержащие вещества, соли органических и неорганических кислот и другие химические соединения.

            Белки мышечной ткани делят на три группы: миофибриллярные и саркоплазматические протеины, белки стромы. 

К миофибриллярным белкам относятся миозин, актин, актомиозин и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α— и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

            Миозин составляет 50-55% от сухой массы миофибрилл. Его молекулярная масса около 460 000Д. Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму длиной 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой 205 000 — 210 000Д и несколько коротких цепей, относительная масса которых составляет около 20 000Д. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль (²хвост² молекулы), конец которой  совместно с легкими цепями создает глобулу (²головку² молекулы), способную соединяться с F-актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Миозин обладает АТФ-азной активностью.

            Актин составляет ~20% от сухой массы миофибрилл. Молекулы глобулярного актина (G-актин) (М.м. 42000Д), состоящие из одной полипептидной цепочки, полимеризуясь, образуют фибриллярный актин (F-актин). В мышечных клетках весь актин находится в F-форме.

К нему могут присоединяться головки миозина, причем в фибриллярном актине на каждой глобуле G-актина есть центр связывания миозина. Соединение F-актина с миозином называют актомиозином.

На долю тропомиозина приходится около 4-7% всех белков миофибрилл, молекулярная масса не превышает 65 000Д. Его молекула состоит из двух ?-спиралей. Данный белок располагается  вблизи желобков спиральной ленты F-актина, вдоль нее, причем каждая молекула тропомиозина соединена с семью молекулами G-актина, а концами примыкает к таким же соседним молекулам.

            Тропонин – глобулярный белок с молекулярной массой 80 000Д. Он построен  из трех разных субъединиц (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может угнетать АТФ-азную активность, Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает значительном сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Образовавшийся комплекс, названный нативным тропомиозином,  прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам кальция.

            К саркоплазматическим белкам  относятся  миоглобин, Са2+-транспортирующие АТФазы, Са2+-связывающий белок – кальсеквестрин, белки – ферменты.

            Миоглобин –протеид, простетической группой которого служит гем (М.м 16700Д). Он связывает молекулярный кислород и передает его окислительным системам клеток; также обеспечивает мышцы некоторым запасом этого газа.

            Са2+-транспортирующие АТФазы саркоплазматического ретикулума откачивают ионы кальция из сарколеммы (при расслаблении).

            Са2+-связывающий белок – кальсеквестрин находится внутри саркоплазматической сети.

В мышечных волокнах содержатся белки – ферменты, катализирующие процессы гликолиза, биологического окисления, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов.

Сведения о белках стромы: коллагене и эластине подробно рассмотрены в главе ’’Соединительная ткань’’.

 

alexmed.info

Химический состав мышечной ткани

Количество просмотров публикации Химический состав мышечной ткани - 1839

В мышечной ткани человека содержится 72–80% воды и 20–28% сухого остатка от массы мышцы. Вода входит в состав большинства клеточных структур и служит растворителœем для многих веществ. Большую часть сухого остатка образуют белки и другие органические соединœения (табл. 2).

Рис. 4. Схема расположения Т-систем и саркоплазматического ретикулума в мышечном волокне

Таблица 2

Химический состав скелœетных мышц млекопитающих

Компонент	% на сырую массу	Компонент	% на сырую массу
Вода	72–80	АТФ	0,25–0,40
Сухой остаток:	20–28	карнозин	0,20–0,30
белки	16,50–20,90	карнитин	0,02–0,05
гликоген	0,30–3,00	ансерин	0,09–0,15
фосфолипиды	0,40–1,00	свободные аминокислоты	0,10–0,70
холестерин	0,06–0,20	молочная кислота	0,01–0,02
креатинфосфат	0,20–0,55	зола	1,00–1,50
креатин	0,003–0,005

Основные белки мышц

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35%, миофибриллярные белки, составляющие около 45%, и белки стромы, количество которых достигает 20%.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-фермен­ты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из базовых сократительных белков мышц и составляет около 55% общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 5). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500–2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 5). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, в связи с этим они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Рис. 5. Схема строения молекулы миозина (а), миозинового пучка (б) и миозиновой толстой нити (в)

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са2+ и Мg2+. В присутствии ионов Са2+ повышается АТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ согласно уравнению

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Mg2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 6). Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин - ϶ᴛᴏ шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка. В присутствии Мg2+ актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Ca2+, который играет важную роль в инициировании сокращения. Вместе с тем, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-акти­ном обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином. Процесс полимеризации актина можно описать следующим уравнением:

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения.

Рис. 6.Схема строения актиновой, или тонкой нити

Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе – примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg2+.

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки – тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) - ϶ᴛᴏ структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити (см. рис. 6). На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц – ТнТ, ТнI и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) - ϶ᴛᴏ Са2+-связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, благодаря чему открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов – ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.

Белки мышечной стромы в скелœетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.

Небелковые компоненты мышц

В состав сухого остатка мышц наряду с белками входят и другие вещества, среди которых выделяют азотсодержащие, безазотистые экстративные вещества и минœеральные вещества.

К азотсодержащим веществам скелœетных мышц относятся АТФ и продукты ее расщепления – АДФ и АМФ, а также креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др.

АТФ, содержащаяся в количестве 0,25–0,40%, и креатинфосфат, количество которого колеблется в пределах 0,4–1,0%, являются источниками энергии мышечного сокращения. Продукты их распада – АДФ, АМФ и креатин – оказывают регулирующее действие на обмен веществ в мышцах. Карнозин является дипептидом и участвует в переносœе фосфатных групп, стимулирует работу ионных насосов, увеличивает амплитуду мышечного сокращения, которые снижаются при утомлении и этим способствуют восстановлению работоспособности. Карнитин участвует в переносœе жирных кислот – важных энергетических источников – через мембраны митохондрий и тем самым способствует их окислению и энергообразованию.

В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд азотсодержащих фосфолипидов: фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилэтаноламин (кефалин), фосфатидилсерин и др. Размещено на реф.рффосфолипиды участвуют в обменных процессах, являясь поставщиками холина и жирных кислот – субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества – мочевина, мочевая кислота͵ пуриновые основания (аденин, гуанин) – являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и встречаются в мышцах в небольших количествах.

К безазотистым соединœениям мышечной ткани относится гликоген, который находится в саркоплазме в свободном или связанном с белками состоянии и используется в мышцах как основной энергетический субстрат при напряженной работе. Количество его исходя из пищевого рациона питания и степени тренированности колеблется от 0,3 до 3,0% общей массы мышц. При тренировке увеличивается главным образом количество свободного гликогена. В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов – гексозофосфаты, пировиноградная и молочная кислоты.

Из липидов в мышечной ткани обнаруживаются триглицериды в виде капелœек жира, а также холестерин.

Минœеральные вещества составляют 1–1,5% общей массы мышцы. Состав их разнообразен. Основными катионами являются Na+, К+, Mg2+, Са2+. Катионы К+ сосредоточены в основном внутри мышечных волокон, а Na+ – преимущественно в межклеточной жидкости. Οʜᴎ участвуют в процессах возбуждения мышц, запуске их сокращения. Среди анионов преобладают Сl–, Н2РО4–, НРО42–, SO42–, НСО3–.

В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, желœезо, никель, бор, цинк и др. Размещено на реф.рфΟʜᴎ являются либо структурными компонентами сложных белковых молекул, либо активаторами ферментов. Все минœеральные вещества играют важную роль в регуляции различных биохимических процессов в мышцах.

referatwork.ru

2 2 Основные белки мышц

2.2. Основные белки мышц

Впервые разделение экстрагируемых из мышц белков на 3 класса: растворимые в воде, экстрагируемые 8–12-процентным раствором хлорида аммония и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей, проведено А.Я.Данилевским [1]. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35 %, миофибриллярные белки, составляющие около 45 %, и белки стромы, количество которых достигает 20 % от всего количества мышечного белка [2; 12].

Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой.

2.2.1. Саркоплазматические белки

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. К ним относятся смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов; ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью: например ферменты гликолиза, разнообразные белки-ферменты, локализованные глав­ным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. К числу саркоплазматических белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин, кальций-связываю­щие белки парвальбумины [2].

Миоглобин содержится в большей степени в медленносокраща­ющихся мышцах и участвует в запасании кислорода. Поскольку кислород связывается в миоглобине с гемом, мышцы, содержащие миоглобин, окрашены в красный цвет в отличие от практически не содержащих его белых (быстросокращающихся) скелетных мышц. В условиях гипоксии (например, при сильной физической нагрузке) кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии мышечных клеток, где осуществляется синтез АТФ в процессе окислительного фосфорилирования [12].

Большие количества парвальбуминов обнаружены в быстросокра­щающихся поперечно-полосатых мышцах различных животных. Поэтому высказывается предположение, что парвальбумины могут учас­твовать в регуляции сокращения мышц. В мышцах парвальбумин секвестирует уровни ионов Ca2+, что ускоряет мускульное расслабление. Не исключено, что парвальбумины участвуют в регуляции уровня свободного Са2+ в клетке и выступают в роли своеобразного Са-буфера.

2.2.2. Миофибриллярные белки

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин – белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

Миозин. Миозин составляет 50–55 % от сухой массы миофибрилл. Миозин обладает АТФазной активностью, то есть способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4, впервые обнаруженной отечественными биохимиками В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы [1].

Рис. 5. Строение молекулы миозина

Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500 000. Мо­лекула миозина (см. рис. 5) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм и состоит из субъединиц: двух тяжелых полипептидных цепей с мол. массой 205 000–210 000 и нескольких коротких легких цепей, мол. масса которых около 20 000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль – «хвост» молекулы, конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу – «головку» молекулы. В глобулярной головке миозина имеется два важных участка (центра). Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ. Второй участок головки обеспечивает способность соединяться с актином. Толстые нити (тол­стые протофибриллы или толстые миофиламенты) в саркомере образованы путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина (см. рис. 6). Так, миозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали [1; 6; 12].

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са2+ и Mg2+. В присутствии ионов Са2+ повышается АТФазная активность миозина и скорость гидролиза АТФ. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Mg2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл [1; 12].

Рис. 6. Строение толстого миозинового филамента

Актин. Актин составляет 20 % от сухой массы миофибрилл. Различают две формы актина: глобулярный актин (G-актин) и фибриллярный актин (F-актин). Молекула G-актина с мол. массой 42 000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в образовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полимеризуется в F-актин (фи­бриллярная форма). На электронных микрофотографиях волокна F-акти­на выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой (рис. 7) [5; 13].

Рис. 7. Схематическое изображение F-актина

Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каж­дая молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризаци­ей с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АТФ остается связанной с фибриллярным актином. Процесс полимеризации актина можно описать следующим уравнением:

n(G-актин-АТФ) → (G-актин-АДФ) + F-актин + nФн

F-актин актирует АТФазу миозина, что создает движущую силу процесса сокращения [1; 2; 9].

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Ак-томиозин, как естественный, так и искусственный, то есть полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg2+ и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2+, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих фер­ментов также различны [1].

Регуляторные белки. Как отмечалось, кроме рассмотренных основных белков, в миофибриллах содержатся также тропомиозин, тропонин и некоторые другие регуляторные белки.

Молекула тропомиозина состоит из двух α-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм; его мол. масса 65 000. На долю тропомиозина приходится около 4–7 % всех белков миофибрилл. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити (см. рис. 8). На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц [6; 14].

Тропонин – глобулярный белок с мол. массой 80 000. В скелетных мышцах тропонин (Тн) составляет лишь около 2 % от всех миофибриллярных белков. Тропонин является регуляторным белком актиновой нити. В его состав входят три субъединицы (Тн-Т, Тн-I, Тн-С). Тропонин Т (Тн-Т, тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин I (Тн-I, ингибирующий) блокирует взаимодействие актина с миозином, может ингибировать АТФазную активность. Тропонин C (ТН-С, кальций-связывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка [2]. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином [9]. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са2+ (см. рис. 8) [2; 12].

Рис. 8. Структура тонкого филамента:

1 – актин; 2 – тропомиозин; 3 – тропонин С;

4 – тропонин I; 5 – тропонин Т

Установлено, что тропонин (его субъединицы Тн-Т и Тн-I) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина in vit­ro к регуляции мышечного сокращения, остается пока открытым [1]. Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мыш­цы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов – Тн-Т, Тн-I, Тн-С. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл [2].

2.2.3. Белки мышечной стромы

Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышц. При мышечном сокращении в коллагеновой оболочке возникают упругие силы, за счет которых мышечное волокно растягивается и возвращается в исходное соcтояние [1; 13].

2.2.4. Небелковые азотистые экстрактивные вещества

В скелетных мышцах, кроме белков, содержатся небелковые азотсодержащие вещества, называемые экстрактивными, так как они легко экстрагируются водой. Среди них адениновые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), нуклеотиды неаденинового ряда, креатинфосфат, креатин, кре­атинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др. Концентрация АТФ в покое составляет примерно 4–5 мкмоль/г. Концентрация АДФ и АМФ примерно в 5 раз ниже, чем АТФ. Количество нуклеотидов неаденинового ряда (ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.) в мышечной ткани по сравнению с концентрацией адениновых нуклеотидов очень мало [1; 3].

На долю креатина и креатинфосфата приходится до 60 % небелкового азота мышц. В покое креатинфосфата обычно 15–25 мкмоль/г. Кре­атинфосфат и креатин относятся к тем азотистым экстрактивным веществам мышц, которые участвуют в химических процессах, связанных с мышечным сокращением [2; 10].

Синтез креатина в основном происходит в печени. Из печени с током крови он поступает в мышечную ткань, где, фосфорилируясь, превращается в креатинфосфат. В синтезе креатина участвуют три аминокислоты: аргинин, глицин и метионин [1; 16].

К азотистым веществам мышечной ткани принадлежат имидазолсодержащие дипептиды карнозин и ансерин.

Карнозин и ансерин – специфические азотистые вещества скелетной мускулатуры позвоночных. Они увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением [1]. Работами академика С.Е.Северина показано, что имидазолсодержащие дипептиды увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечных клеток, создают до 40 % буферной емкости быстрых мышц и позволяют накапливать много лактата. В их отсутствие избыток лактата приводит к ацидозу и контрактуре. Карнозин стимулирует АТФазную активность миозина. Отмечена также антиоксидантная активность этих веществ [16].

Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высока концентрация глутаминовой кислоты (до 1,2 г/кг) и ее амида глутамина (0,8–1,0 г/кг). В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов: фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др. Кроме того, фосфоглицериды принимают участие в обменных процессах, в частности, в качестве субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества: мочевина, мочевая кис­лота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин – встречаются в мышечной ткани в небольшом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена [1; 11].

2.2.5. Безазотистые вещества

Основным углеводом мышечной ткани является гликоген. Его кон­центрация колеблется от 0,3 до 3 %. В тренированных мышцах гликогена больше, чем в нетренированных; при голодании содержание его резко снижается. На долю других представителей углеводов приходятся де­сятые и сотые доли процента. В мышцах находят лишь следы свободной глюкозы и очень мало гексозофосфатов. В процессе метаболизма глю­козы, а также аминокислот в мышечной ткани образуются молочная, пи­ровиноградная кислоты и много других карбоновых кислот. В мышечной ткани обнаруживаются также триглицериды и холестерин. Протоплазма­тический жир связан с белками и имеется в концентрации 1 %; запасной жир накапливается в мышцах, тренируемых на выносливость [12; 16].

Состав неорганических солей в мышцах разнообразен. Из катионов больше всего калия и натрия. Калий сосредоточен главным образом внутри мышечных волокон, а натрий – преимущественно в межклеточном веществе. Значительно меньше в мышцах магния, кальция и железа. Среди анионов преобладают хлориды, дигидрофосфаты, гидрофосфаты, сульфаты, гидрокарбонаты [1; 2].

В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, алю­миний, никель, бор, цинк и др. Они являются либо структурными компонентами сложных белковых молекул, либо активаторами ферментов. Все минеральные вещества играют важную роль в регуляции различных биохимических процессов в мышцах [2; 13].

2.3. Особенности химического состава сердечной мышцы и гладкой мускулатуры

Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах значительно меньше миофибриллярных белков, содержания АТФ, креатинфосфата, креатина и гликогена, чем в скелетной мышце. Миозин, тро­помиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры отличаются по своим физико-химическим свойствам от соответствующих бел­ков скелетной мускулатуры. Как в сердечной, так и в гладкой мускулатуре обнаруживаются лишь следы ансерина и карнозина [1; 16]. Сердечная мышца по сравнению с другими мышечными тканями богаче фосфатидами, при окислении которых, по-видимому, вырабатывается значительная часть энергии, необходимой для его сокращения [1].

gigabaza.ru

Строение и химический состав мышц

Учение о мышцах - очень важный и интересный раздел биохимии. Исключительное значение этот раздел имеет для спортивной биохимии.

Важнейшей особенностью функционирования мышц является то, что в процессе мышечного сокращения происходит преобразование химической энергии АТФ непосредственно в механическую энергию сокращения и движения. Это явление свойственно только живым организмам. Изучение механизма мышечной деятельности является проблемой не только биохимической. Достижения последних лет в этой области связаны с интеграцией биохимических, биофизических и электронно-микроскопических исследований строения и функционирования мышц.

В настоящее время мышца рассматривается как высокоэффективная, универсальная машина, значительно превосходящая по техническим характеристикам все машины, созданные человеком.

У животных и человека имеются два основных типа мышц: поперечнополосатые и гладкие. Поперечнополосатые мышцы прикрепляются к костям, т. е. к скелету, и поэтому еще называются скелетными. Поперечнополосатые мышечные волокна составляют также основу сердечной мышцы — миокарда, хотя имеются определенные различия в строении миокарда и скелетных мышц. Гладкие мышцы образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов, кишечника, пронизывают ткани внутренних органов и кожу.

Каждая поперечнополосатая мышца состоит из нескольких тысяч волокон, объединенных соединительнотканными прослойками и такой же оболочкой - фасцией. Мышечные волокна представляют собою сильно вытянутые многоядерные клетки крупного размера длиной от 0,1 до 2-3 см, а в некоторых мышцах даже более 10 см. Толщина мышечных клеток около 0,1-0,2 мм.

Как и любая клетка, миоцит содержит такие обязательные органоиды, как ядра, митохондрии, рибосомы, цитоплазматическую сеть и клеточную оболочку. Особенностью миоцитов, отличающих их от других клеток, является наличие сократительных элементов - миофибрилл.

Ядра окружены оболочкой - нуклеолеммой и состоят в основном из нуклеопротеидов. В ядре содержится генетическая информация для синтеза белков.

Рибосомы - внутриклеточные образования, являющиеся по химическому составу нуклеопротеидами. На рибосомах происходит синтез белков.

Митохондрии - микроскопические пузырьки размером до 2-3 мкм, окруженные двойной мембраной. В митохондриях протекает окисление углеводов, жиров и аминокислот до углекислого газа и воды с использованием молекулярного кислорода. За счет энергии, выделяющейся при окислении, в митохондриях осуществляется синтез АТФ. В тренированных мышцах митохондрии многочисленны и располагаются вдоль миофибрилл.

Лизосомы - микроскопические пузырьки, содержащие гидролитические ферменты, расщепляющие белки, нуклеиновые кислоты и некоторые полисахариды.

Цитоплазматическая сеть состоит из трубочек, канальцев и пузырьков, образованных мембранами и соединенных друг с другом. Саркоплазматическая сеть с помощью особых трубочек, называемых Т-системой, связана с оболочкой мышечной клетки - сарколеммой. Особо следует выделить в саркоплазматической сети пузырьки, называемые цистернами и содержащие в большой концентрации ионы кальция. В цистернах содержание ионов Са2+ примерно в тысячу раз выше, чем в цитозоле. Такой высокий градиент концентрации ионов кальция возникает вследствие функционирования фермента - кальциевой аденозинтри-фосфатазы, встроенного в стенку цистерны. Этот фермент катализирует гидролиз АТФ и за счет выделяющейся при этом энергии обеспечивает перенос ионов кальция вовнутрь цистерн. Такой Механизм транспорта ионов кальция образно называется кальциевым насосом, или кальциевой помпой.

Цитоплазма занимает внутреннее пространство миоцитов и представляет собой коллоидный раствор, содержащий белки, гликоген, жировые капли и другие включения.

На долю белков саркоплазмы приходится 25-30% от всех белков мышц. Среди саркоплазматических белков имеются активные ферменты. К ним в первую очередь следует отнести ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молочной кислоты. Еще один важный фермент саркоплазмы - креатинкиназа, участвующий в энергообеспечении мышечной работы. Особого внимания заслуживает белок саркоплазмы миоглобин, который по строению идентичен одной из субъединиц белка крови — гемоглобина. Состоит миоглобин из одного полипептида и одного гема. Молекулярная масса миоглобина - 17 кДа. Функция миоглобина заключается в связывании молекулярного кислорода. Благодаря этому белку в мышечной ткани создается определенный запас кислорода. В последние годы установлена еще одна функция миоглобина - это перенос 02 от сарколеммы к мышечным митохондриям.

Кроме белков в саркоплазме имеются небелковые азотсодержащие вещества. Их называют, в отличие от белков, экстрактивными веществами, так как они легко экстрагируются водой. Среди них - адениловые нуклеотиды АТФ, АДФ, АМФ и другие нуклеотиды, причем преобладает АТФ. Концентрация АТФ в покое примерно 4-5 ммоль/кг. К экстрактивным веществам также относятся креатинфосфат, его предшественник - креатин -и продукт необратимого распада креатинфосфата - креатинин. В покое концентрация креатинфосфата обычно 15-25 ммоль/кг. Из аминокислот в большом количестве имеются глутаминовая кислота и глутамин.

Основной углевод мышечной ткани - гликоген. Концентрация гликогена колеблется в пределах 0,2-3%. Свободная глюкоза в саркоплазме содержится в очень малой концентрации - имеются лишь ее следы. В процессе мышечной работы в саркоплазме происходит накопление продуктов углеводного обмена - лактата и пирувата.

Протоплазматический жир связан с белками и имеется в концентрации 1%. Запасной жир накапливается в мышцах, тренируемых на выносливость.

Каждое мышечное волокно окружено клеточной оболочкой -сарколеммой. Сарколемма представляет собою лилопротеидную мембрану толщиной около 10 нм. Снаружи сарколемма окружена сетью из переплетенных нитей белка коллагена. При мышечном сокращении в коллагеновой оболочке возникают упругие силы, за счет которых при расслаблении мышечное волокно растягивается и возвращается в исходное состояние. К сарколемме подходят окончания двигательных нервов. Место контакта нервного окончания с сарколеммой называется нервно-мышечный синапс, или концевая нервная пластинка.

Сократительные элементы - миофибриллы - занимают большую часть объема мышечных клеток, их диаметр около 1 мкм. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены рассеянно, а в тренированных они сгруппированы в пучки, называемые полями Конгейма.

Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они состоят из чередующихся светлых и темных участков, или дисков. В мышечных клетках миофибриллы располагаются таким образом, что светлые и темные участки рядом расположенных миофибрилл совпадают, что создает видимую под микроскопом поперечную исчертанность всего мышечного волокна.

Использование электронного микроскопа с очень большим увеличением позволило расшифровать строение миофибрилл и установить причины наличия у них светлых и темных участков. Было обнаружено, что миофибриллы являются сложными структурами, построенными, в свою очередь, из большого числа мышечных нитей двух типов - толстых и тонких. Толстые нити имеют Диаметр 15 нм, тонкие - 7 нм.

Состоят же миофибриллы из чередующихся пучков параллельно Расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят дРУг в друга. На рис. представлена схема строения миофибриллы.

Схема строения миофибриллы

Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящихся между ними концов тонких нитей, обладает двойным лучепреломлением. При микроскопии этот участок задерживает видимый свет или поток электронов и поэтому кажется темным. Такие участки получили название анизотропные, или темные, диски.

Светлые участки миофибрилл состоят из центральных частей тонких нитей. Они сравнительно легко пропускают лучи света или поток электронов, так как не обладают двойным лучепреломлением и называются изотропными, или светлыми, дисками. В середине пучка тонких нитей поперечно располагается тонкая пластинка из белка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве. Эта пластинка хорошо видна под микроскопом в виде линии, идущей поперек I-диска, и названа Z-пластинкой, или Z-линией.

Участок миофибриллы между соседними Z-линиями получил название саркомер. Его длина 2,5-3 мкм. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сотен саркомеров.

Изучение химического состава миофибрилл показало, что толстые и тонкие нити состоят только из белков.

Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин - белок с молекулярной массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные полипептидные цепи. Эти цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование -глобулярную головку. Поэтому в молекуле миозина различают две части - глобулярную головку и хвост.

Схема строения молекулы миозина

В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. 1у1иозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали.

Схема строения толстой нити

В головках миозина имеются два важных участка. Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т. е. соответствует активному центру фермента. АТФазная активность миозина впервые обнаружена отечественными биохимиками Энгельгардтом и Любимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей - актином.

Тонкие нити состоят из трех белков: актина, тропонина и тропо-миозина.

Основной белок тонких нитей - актин. Актин - глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином. Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек.

Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фибриллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного актина. На рис. приведена схема строения двойной спирали из нитей фибриллярного актина.

Схема строения двойной спирали из фибриллярного актина

Еще один белок тонких нитей - тропомиозин - также имеет форму Двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина. Третий белок тонких нитей — тропонин - присоединяется к тропомиозицу и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей.

Схема строения тонкой нити

Мышечное сокращение является сложным механохимическим процессом, в ходе которого происходит преобразование химической энергии гидролитического расщепления АТФ в механическую работу, совершаемую мышцей.

В настоящее время этот механизм еще полностью не раскрыт. Но достоверно известно следующее:

1. Источником энергии, необходимой для мышечной работы является АТФ.

2. Гидролиз АТФ, сопровождающийся выделением энергии, катализируется миозином, который, как уже отмечалось, обладает ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов Са2+ в саркоплазме миоцитов, вызываемое двигательным нервным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между толстыми и тонкими нитями миофибрилл возникают поперечные мостики, или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Имеется много гипотез, пытающихся объяснить молекулярный механизм мышечного сокращения. Наиболее обоснованной в настоящее время является гипотеза «весельной лодки», или «гребная» гипотеза X. Хаксли. В упрощенном виде ее суть заключается в следующем.

В мышце, находящейся в состоянии покоя, толстые и тонкие нити миофибрилл друг с другом не соединены, так как участки связывания на молекулах актина закрыты молекулами тропомиозина.

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательного нервного импульса, представляющего собой волну повышенно)) мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному волокну • Эта волна повышенной проницаемости передается через нервно-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в конечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время возрастает с 10-8 до КГ г-ион/л, т.е. в 1000 раз. Ионы кальция, находясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей -тропонину - и меняют его пространственную форму. Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к тому, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибриллярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина, то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электронной микрофотографии хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно расположенных мостиков.

Образование связи между актином и миозином сопровождается повышением АТФазной активности последнего, в результате чего происходит гидролиз АТФ:

АТФ + Н20-- АДФ + Н3Р04 + энергия

За счет энергии, выделяющейся при расщеплении АТФ, миозиновая головка, подобно шарниру или веслу лодки, поворачивается и мостик между толстыми и тонкими нитями оказывается под углом 45°, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу.

а - образовавшиеся мостики между толстыми и тонкими нитями располагаются под углом 90°; б - после поворота мостики оказываются под углом 45°

Совершив поворот, мостики между толстыми и тонкими нитями разрываются. АТФазная активность миозина вследствие этого резко снижается, и гидролиз АТФ прекращается. Но если двигательный нервный импульс продолжает поступать в мышцу и в саркоплазме сохраняется высокая концентрация ионов кальция, поперечные мостики вновь образуются, АТФазная активность миозина возрастает и снова происходит гидролиз новых порций АТФ, дающий энергию для поворота поперечных мостиков с последующим их разрывом. Это ведет к дальнейшему движению толстых и тонких нитей навстречу друг другу и укорочению миофибрилл и мышечного волокна.

В результате многократного образования, поворота и разрыва мостиков мышца может максимально сократиться, при этом тонкие нити наслаиваются друг на друга, а толстые нити упираются в Z-пластинку.

Схема строения участка максимально укороченной миофибриллы

Каждый цикл сокращения требует расходования одной молекулы АТФ в качестве источника энергии. Учитывая, что во всей мышце во время ее сокращения возникает огромнейшее количество поперечных мостиков, затраты АТФ на энергообеспечение мышечной деятельности очень велики.

Расслабление мышцы происходит после прекращения поступления двигательного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматического ретикулума уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, использующего энергию АТФ, уходят в цистерны. Их концентрация в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Снижение концентрации кальция в саркоплазме вызывает изменение конформации тропонина, что приводит к фиксации молекул тропомиозина в определенных участках актиновых нитей и делает невозможным образование поперечных мостиков между толстыми и тонкими нитями. За счет упругих сил, возникающих при мышечном сокращении в коллагеновых нитях, окружающих мышечное волокно, оно при расслаблении возвращается в исходное положение.

Возвращению мышцы в исходное состояние также способствует сокращение мышц-антагонистов.

Таким образом, процесс мышечного расслабления, или релаксация, так же как и процесс мышечного сокращения, осуществляется с использованием энергии гидролиза АТФ.

Гладкие мышечные волокна по строению существенно отличаются от поперечно-полосатых. В гладких мышечных клетках нет миофибрилл. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон.

Схема расположения толстых и тонких нитей в гладких мышечных волокнах

В гладких мышечных волокнах отсутствуют также цистерны с ионами кальция. Под действием нервного импульса ионы Са2+ поступают в саркоплазму из внеклеточного вещества. Поступают ионы кальция в саркоплазму медленно и также медленно уходят из волокна после прекращения поступления нервного импульса. Поэтому гладкие мышцы медленно сокращаются и медленно расслабляются.



biofile.ru

Сократительный белок мышц - Справочник химика 21

    Миозин и актин являются, по всей вероятности, белками, обеспечивающими сократительную функцию мышц. Тропомиозин представляет собой индивидуальный белок с молекулярным весом 130 ООО или 65 ООО, а миозин — по-видимому, полимер тропомиозина. Актин образует с миозином соединение, играющее, вероятно, существенную роль в сокращении мышц. [c.445]

    Рассмотрим некоторые основные данные о сократительном белке мышц. [c.193]

    Фибриллярные белки являются структурным или сократительным материалом организма. Например, коллаген входит в состав сухожилий, хрящей, кожи и принимает участие в образовании скелета, а миозин является сократительным белком мышц. Эти белки не растворяются в воде. [c.238]

    Каковы особенности строения сократительных белков мышц, белков соединительной ткани и переносчиков кислорода  [c.263]

    При экстрагировании измельченных мышц 0,6 М раствором КС1 и при дальнейшем диализе экстракта выпадает в осадок белковая фракция, получившая название миозин. Миозиновая фракция белков входит в состав фибрилл мышечных волокон, являющихся сократительной структурой мышц, поэтому миозин называют сократительным белком мышц (правильнее было бы его назвать фракцией сократительных белков мышц). После извлечения измельченных мышц 0,6 М раствором КС1 остается еще белковый осадок, состоящий из белков мышечной стромы. Данные о содержании различных белковых фракций в мышцах высших животных приводятся ниже  [c.542]

    По функциям ферменты, структурные белки, транспортные белки, защитные белки, сократительные белки мышц, гормоны (гормон роста, пролактин, паратгормон), токсины (ботулиновый, столбнячный, холерный), рецепторы (зрительный, ацетилхолиновый), запасные белки в семенах растений и др. [c.23]

    Белки мышц. Мышцы позвоночных содержат 15—20% белков. Последние подразделяются на нерастворимые белки, выполняющие функцию опорной ткани, и растворимые белки, некоторые из которых выполняют сократительную, а другие — ферментативную функции. В результате исследований при помощи электронного микроскопа установлено, что мышечная фибрилла имеет форму трубки диаметром [c.444]

    Гидролиз АТФ происходит с участием АТФ-азы. Рабочими веществами механохимических процессов служат сократительные белки. Открытие АТФ-азной активности одного из них — миозина мышцы, сделанное Энгельгардтом и Любимовой, является ключевым для всей биологической механохимии. [c.392]

    Регуляция скорости синтеза белков. Такое действие оказывают стероидные и тиреоидные гормоны они проникают в клетку и взаимодействуют со специфическими рецепторами. Гормонрецепторный комплекс проникает в ядро, связывается с хроматином и увеличивает скорость синтеза белков на уровне генов (рис. 51). Активные гены усиливают синтез определенной РНК, которая выходит из ядра, поступает к рибосомам и запускает синтез новых белков, которые могут быть структурными или сократительными белками мышц и других тканей, а также ферментами или гормонами. В этом состоит их анаболическое действие. Однако скорость белкового синтеза в клетках — относительно медленный процесс, так как требует большого количества энергии и пластического материала. Поэтому такие гормоны не могут осуществлять быстрый контроль процессов метаболизма. Основная их функция сводится к регуляции процессов роста, развития и дифференцировки клеток организма. [c.138]

    Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение физического состояния особого сократительного белка мышц — актомиозина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой (стр. 448). Это взаимодействие мышечного белка с аденозинтрифосфатом, сопровождающееся сокращением миофибрилл, можно наблюдать in vitro, т. е. вне орга-иизма. Если, например, на мацерированные (вымоченные в воде) мышечные волй кна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозинтри-( юсфата (при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях подобное сокращению живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с богатым энергией химическим веществом. [c.8]

    Способность хлоропластов к конформационным изменениям в некоторых работах приписывалась выделенному из их ламеллярных систем специальному белку, аналогичному по свокы свойствам акто-миозину - сократительному белку мышц ( Pa ker, Mar hant Д964  [c.232]

    В состав сократительного белка мышц миозина входит неосновная аминокислота М-метиллизин  [c.228]

    Механизм действия витамина Е двоякий. С одной стороны, это важнейший внутриклеточный антиоксидант, предохраняющий от окисления жиры и другие легкоокис-ляемые соединения, а с другой — переносчик электронов в окислительно-восстановн-тельных реакциях, связанных с запасанием освобождаемой при этом энергии. Он необходим для нормального обмена веществ в мышечной ткани. При недостатке этого витамина наступает атрофия мышечной ткани вследствие резкого снижения содержания сократительного белка мышц миозина и замены его коллагеном — инертным белком. Он имеет отношение к синтезу ацетилхолина, так как при его недостатке нарушаются процессы ацетилирования- Витамин Е связывает протромбин и замедляет свертывание крови. [c.164]

    Нельзя не упомянуть в связи с вопросом об установлении белковой природы ферментов об открытии, имевшем принципиальное научное и познавательное значение-. Изучая сокращение и расслабление искусственно приготовленных миозиновых нитей, В.А.Энгельгардт и М.Н.Любимова в 1940г, (50) установили, что сократительные белки мышц обладают ферментативной активностью, расщепляя богатые энергией связи аденозинтрифосфата. [c.180]

    Циклические нуклеотиды участвуют в регуляции процессов транспорта ионов через клеточные мембраны, распада углеводов и жиров, модификации сократительных белков мышц, что влияет на функцию скелетных мышц и других органов. Доказана регуляторная роль циклических нуклеотидов в процессах клеточной дифференцировки, секреции гормонов. Циклическим нуклеотидам принадлежит главная роль в гормональной регуляции внутриклеточных процессов в различных тканях как вторичных передатчиков. [c.215]

    Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

    Родственный класс составляют так называемые двигательные белки. Из них наиболее известны белки сократительного аппарата мышц—актин и миозин. Их разновидностью являются динеин ресничек и жгутиков простейших, спектрин мембран эритроцитов, нейростенин пресинаптпческих мембран и т. п. Сюда можно отнести и белки бактерий, ответственные за движение в градиенте концентраций различных веществ (хемотаксис), в частности мальтозу-связывающий белок Е.со(1, [c.22]

    В проявлениях мышечной силы и мощности (в теории и практике спорта эти физические качества обычно объединяются в понятии скоростно-силовой подготовленности спортсмена) определяющее значение имеют структурная организация и ферментативные свойства сократительных белков мышц. Величина усилия, развиваемого мышцей в процессе сокраще-.ния, пропорциональна числу поперечных соединений (спаек) между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах. Потенциально возможное число этих соединений, а следовательно, и величина максимального проявления мышечной силы зависят от содержания актина и длины миозиновых нитей в пределах каждого саркомера, входящего в состав миофибрилл. [c.371]

    Как уже указывалось (стр. 544), нити, полученные из актомиозина, помещенные в раствор аденозинтрифосфорной кислоты, с добавлением ионов магния и калия обладают способностью укорачиваться. При этом происходит расщепление аденозинтрифосфорной кислоты. Это явление, установленное впервые В. А. Энгельгардтом, а также и А. Сцент-Дьиордьи, указывает, что распад аденозинтрифосфорной кислоты каким-то образом связан с изменением физико-химического состояния сократительного белка мышц, т. е. что распад аденозинтрифосфорной кислоты является процессом, непосредственно связанным с работой мышц. Аденозинтрифосфорной кислоте, ее синтезу и распаду, принадлежит особенно важная, если не главная, роль в превращении химической энергии в механическую. Распад гликогена с образованием молочной кислоты, как и дефосфорилирование креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот не требуют участия кислорода, и это объясняет, почему изолированная из организма мышца способна работать в анаэробных условиях. В утомленной при работе в анаэробных условиях мышце накопляются молочная кислота и продукты распада креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот в ней исчерпываются запасы веществ, расщепление которых дает необходимую для работы энергию. При помещении утомленной мышцы в среду, содержащую кислород, она начинает его потреблять. Некоторая часть молочной кислоты, накопившейся в мышце при работе, подвергается окислению с образованием углекислого газа и воды. Освобождающаяся энергия используется для ресинтеза гликогена, креатинфосфорной и аденозинтрифосфорной кислот из продуктов их распада, и мышца снова приобретает способность к работе. [c.553]

    Молекула миозина не только обеспечивает сокращение различных типов мышц, но способна принимать участие в ряде таких внутриклеточных процессов, как перемещение органелл, прикрепление нитей актина к мембранам, различные рецеппи )ные процессы, формирование и функционирование цитоскелета. Практически во всех случаях молекула миозина тем или иным способом взаимодействует с актином — вторым главным сократительным белком мышц. [c.190]

    Было показано, что молекулы мышечного белка акто-миозина способны изменять свою длину непосредственно за счет химической энергии, выделяющейся при отщеплении остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ, т. е. этот процесс обусловливает сократительную деятельность мышц. Таким образом, система АТФ — белок играет роль аккумулятора химической энергии в организме. Накопленная химическая энергия по мере надобности превращается при помощи белка актомио-зина непосредственно в механическую энергию, без промежуточного перехода в тепловую энергию. Для этого [c.449]

    Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

    К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

    На с. 396 уже говорилось о жидкокристаллических свойствах сократительных белков. При укорочении мышцы меняется период решетки, построенной из протофибрилл. При вдвижении решетки тонких нитей в решетку толстых нитей тетрагональная симметрия заменяется гексагональной. Это можно трактовать как полиморфный переход в жидкокристаллической системе. Вопрос требует дальнейших исследований. [c.404]

    Эти механохимические процессы сводятся к превращению химической энергии в механическую работу. Имеется далеко идущее сходство АТФ-азной активности митохондриальных мембран и актом иозиновой сократительной системы скелетных мышц. Сходны их механохимические свойства — сокращение под действием АТФ. Можно было думать, что в мембранах митохондрий присутствуют сократительные белки, подобные актомнозину. Эта гипотеза была подтверждена — сократительный белок удалось выделить из митохондрий. Показано, что сократительные белки участвуют в митохондриальной механохимии, но оказалось, что здесь играет существенную роль и липид мембран — фосфатидилинозитол. [c.431]

    Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

    Легко различить два главных типа волокон. Красные мышечные волокна, как, иапример, в темном курином мясе, богаты белком, связывающим кислород,-миоглобином. Белые мышечные волокна, такие как в белом курином мя-се, содержат гораздо меньше миоглобииа. (Есть также промежуточные волок-на, но основное внимание мы уделим красным и белым.) Различное содержание миоглобииа-белка, родственного гемоглобину,-отражает различия в метаболизме клеток с неодинаковым потреблением кислорода дц красных волокон более карактерно окислительное фосфорилирование, для белых-анаэробный гликолиз. Различные типы метаболизма в свою очередь связаны с разными типами сократительной активности. Красные волокна в ответ на стимуляцию сокращаются медленно, они менее подвержены утомлению и более эффективны при необходимости длительных усилий. Белые волокна дают быстрый ответ, легче утомляются и более эффективны при быстрых повторяющихся движениях. Красные и белые волокна содержат разные формы сократительных белков (таких, как миозин), кодируемых различными генами. В то время как большинство мыщц содержит смесь волокон разного типа, некоторые мышцы оказываются в основном красными, т.е. медленными, а другие-в основном белыми, т.е. быстрыми. [c.174]

    В сократительной системе мышцы толстые нити (состоящие из молекул миозина) и тонкие нити (состоящие из О-актина) уложены параллельными рядами. Как мы увидим ниже (гл. 14 и 25), сокращение скелетной мьшщы происходит благодаря скольжению тонких нитей вдоль толстых, причем это скольжение индуцируется в присутствии некоторых других мьппечных белков и ионов Са . Скольжение нитей, обусловливающее укорочение скелетной мьшщы в процессе сокращения, осуществляется только при наличии в системе АТР. [c.183]

    В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, производя свои исследования над сократительным веществом мышц — белком миозином, обладающим, как было показано теми же авторами (стр. 417), выраженными ферментативными (аденозинтрифосфатазными) свойствами, обнаружили, что особым образом приготовленные миозиновые нити при взаимодействии с аденозиптрифосфа-том в определенных условиях резко изменяют свои механические свойства (эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление аденозинтрифосфата с образованием АДФ и Н3РО4. Эти наблюдения сразу же привлекли всеобщее внимание, наметили возможность объяснения самого механизма превращения химической энергии в механическую работу и заложили фундамент для нового направления в биохимии — механохимии мышечного сокращения. [c.425]

    Опыты с мышечными волокнами, отмытыми от большей части водорастворимых белков и всех экстрактивных веществ водой или 50% раствором глицерина, убедительно показали, что сокращение мышцы наступает в результате взаимодействия сократительного (контрактильного) белка мышцы с аденозинтрифосфатом. [c.430]

chem21.info

---

• 
  Падение давления в системе отопления причины
• 
  Отопление дачного домика
• 
  Рекорды мира по плаванию
• 
  Часы для бассейна настенные
• 
  Строй септик
• 
  Основное рабочее движение обеспечивающее продвижение пловца в воде
• 
  Укладка мозаики на пол душевой
• 
  Биодека 5 инструкция по эксплуатации
• 
  Дымоходы фото
• 
  Pbt что за материал
• 
  Как почистить сливной шланг в стиральной машине