Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков. Простые белки примеры

Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков

Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.

Пептиды – высокоорганизованные полимеры

Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме – от 15-50 %.

из чего состоит белок

Все клеточные и тканевые белки состоят из аминокислот (20 видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х1018 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами – макромолекулами.

Аминокислоты – мономеры протеинов

Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу Nh3-R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых видах белков.Такие протеины именуют полноценными.

простые белки

Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.

Как образуется полипептид

Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.

Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.

белки состоят из аминокислот

В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.

Высшие уровни организации белков

Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара – глобулы, например, белок мышечной ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма – это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.

Особенности биосинтеза протеинов

Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах – немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК. Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный – полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений – аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков. примеры простых белков

Функции белков

Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела – это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет – это результат действия данных веществ. Сложный белок – гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.

молекулы белков состоят из

Белки – основа цитосклета клетки

Одна из важных функций пептидов – опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры – микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.

белок состоит из нуклеотидов

В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы – плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.

Ферменты – вещества белковой природы

Одно из важнейших свойств протеинов – их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации – процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и каталитической функций белка. Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.

из скольких аминокислот состоит белок

Свойства белков

Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин – компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки – актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.

загрузка...

fjord12.ru

1.10.1. Простые белки (протеины)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

альбумины;
глобулины;
протамины;
гистоны;
проламины;
глютелины;
протеиноиды

Альбумины

Альбумины – широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

Они имеют сравнительно невысокую молекулярную массу 50 –70 тыс. д. Альбумины в физиологическом диапазоне рН имеют отрицательный заряд, так как в силу высокого содержания глютаминовой кислоты в их составе находятся в изоэлектрическом состоянии при рН 4,7. Имея невысокую молекулярную массу и выраженный заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен, они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

Глобулины

Глобулины – широко распространённая гетерогенная группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. Они имеют более высокую, чем альбумины молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl,NaClв концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

Гистоны

Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). Они богаты щелочными аминокислотами лизином и аргинином, поэтому находятся в изоэлектрическом состоянии в резко щелочной среде при рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Гистоны Н1и Н2 богаты лизином, гистоны Н3- аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

Проламины, глютелины

Проламины, глютелины – растительные белки, богатые глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). В силу особенностей аминокислотного состава проламины и глютелины не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Проламины и глютелины являются пищевыми белками злаковых культур, составляя так называемые глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). В детском возрасте может наблюдаться непереносимость глютеновых белков, к которым в лимфоидных клетках кишечника вырабатываются антитела. Развивается глютеновая энтеропатия, снижается активность кишечных ферментов. В связи с этим, злаковые отвары детям рекомендуется вводить после 4-х месячного возраста. Не содержат глютеновых белков рис и кукуруза.

Протеиноиды

Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Входит в состав костей, хрящей, зубов, сухожилий и других видов соединительной ткани.

К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот. Различают несколько видов коллагена в зависимости от сочетания в нём различных видов полипептидных цепей. К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах). У новорожденных детей основная масса коллагена представлена IIIтипом, у взрослых людей-IIиIтипами.

Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

Три полипептидные цепи коллагена уложены в виде тройного закрученного каната, фиксированного водородными связями, и образуют структурную единицу коллагенового волокна – тропоколлаген. Тропоколлагеновые структуры размещаются параллельными, смещёнными по длине рядами, фиксированными ковалентными связями, и формируют коллагеновое волокно. В промежутках между тропоколлагеном в костной ткани откладывается кальций. Коллагеновые волокна содержат в своём составе углеводы, которые стабилизируют коллагеновые пучки.

Кератины - белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α - кератинах три α - спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β - кератинов является фиброин шёлка.

Эластин –белок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластин способен растягиваться под действием нагрузки и восстанавливать свои размеры после снятия нагрузки. Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина. Две цепи образуют связь лизил – норлейцин, четыре цепи образуют связь – десмозин.

studfiles.net

химия белки

белки

БЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным

составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют

в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы,

покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого

газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая

остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из

растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их

базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты)

могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с

количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу

аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов — ферментов,

регулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В

комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи

наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осуществляют

мышечное сокращение.

В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)—NH, названные

пептидными (теория русского биохимика А.Я.Данилевского).

Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или

тысячи аминокислотных звеньев.

Структура белков:

Первичная структура белков

Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и

строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти

цепи ориентируются.

В структуре любого белка существует несколько степеней организации:

1. Первичная структура белка — специфическая последовательность аминокислот

в полипептидной цепи.

Вторичная структура белков

Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в

пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы —NH— и

карбонильной группы — СО—, которые разделены четырьмя аминокислотными

фрагментами).

Третичная структура белков

Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной

спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль).

Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую

активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за

счет взаимодействия различных функциональных групп полипептидной цепи:

· дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы,

· сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой (-СО-) и

гидроксильной (-ОН),

· солевой мостик - между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (Nh3).

4. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими

полипептидными цепями.

Четвертичная структура белков

Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул

белка.

Физические свойства

Белки имеют большую молекулярную массу ( 104—107), многие

белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из

которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении

солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании

(денатурация).

Химические свойства

1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.

2. Качественные реакции на белок:

n биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в

щелочной среде (дают все белки),

n ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии

концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием

аммиака (дают не все белки),

n выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца

(II), гидроксида натрия и нагревании.

3. Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с

образованием аминокислот.

Синтез белков

Белок — сложная молекула, и синтез его представляется трудной задачей. В

настоящее время разработано много методов прекращения [ГМВ1]

a-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин,

рибонуклеаза и др.

Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству

искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому

А.Н.Несмеянову.

Литература:

“ХИМИЯ” М.,”СЛОВО” 1995.

Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман

“Химия 11. Органическая химия”

М., “Просвещение”,1993.

А.И.Артеменко, И.В. Тикунова

“Химия 10-11. Органическая химия”

М., “Просвещение” 1993.

studfiles.net

классификация белков, строение и функции

Известный философ Карл Маркс в свое время предложил следующее определение понятия "жизнь" - это форма существования белковых тел. И с этим высказыванием невозможно спорить. В основе любого животного организма находится именно это вещество. Какие особенности определяют их важнейшие функции? Как функционируют белки? Классификация, строение и структуры этих веществ будут рассмотрены в нашей статье.

Понятие об органических веществах

К группе органических веществ, входящих в состав живых организмов, относятся белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты. Все они являются биополимерами - сложными структурами, состоящими из большого количества повторяющихся частей. Например, липиды состоят из многоатомного спирта глицерина и жирных кислот. Такие повторяющие части называются мономерами. Не являются исключением и белки. Классификация белков и других органических веществ в большинстве случаях основана на их структуре.

классификация белков по функциям

Белок - основа жизни

Традиционно принято считать, что белковую основу имеют только животные организмы. И действительно, чтобы обогатиться этим веществом, мы употребляем свиное и говяжье мясо, птицу, яйца и рыбу. Но большое количество этого вещества содержится и в растительных продуктах. Плоды бобовых (фасоль, горох, арахис, соя) являются кладезем растительных белков.

белки классификация белков

Строение белков

Белки являются простыми, но в то же время уникальными по своей структуре. Они образованы мономерами, которые называются аминокислотами. Это единственное органическое вещество живых организмов, в состав которых входит химический элемент азот.

Один белок состоит из двадцати аминокислот. В свою очередь, каждый мономер состоит из атома углерода, к которому присоединяется элемент водород, аминогруппа, карбоксильная группа и радикал. Это группа атомов, по которой аминокислоты отличаются друг от друга. Именно поэтому белки так разнообразны по строению и выполняемым функциям.

белки классификация белков

Структуры белка

В зависимости от сложности структуры выделяют четыре структуры белка:

1. Первичная представляет собой цепь из аминокислот, соединенных пептидными связями. Они возникают в местах соединения амино- и карбоксогруппы.

2. Вторичная - аминокислотная цепь закручивается в спираль. Связи, которые образуются в этой структуре, называются водородными.

3. Третичная представляет собой глобулу. Она представляет собой клубок из закрученных спиралей вторичной структуры.

4. Четвертичная - глобулы молекул, представляющие собой совокупность нескольких подобных структур.

Последняя структура может раскручиваться до первичной и наоборот. Эти процессы обратимы и называются де- и ренатурация. Процесс разрушения первичной структуры - деструкция - является необратимым.

классификация сложных белков

Белки: классификация белков

В зависимости от химического состава различают простые и сложные белки. Первые состоят только из аминокислот, в состав вторых дополнительно входит простетическая группа. Она представляет собой компонент небелковой природы.

Классификация простых белков (протеидов) основана на их химической природе. Например, гистоны и протамины обладают основными свойствами, поскольку в большинстве состоят из аргинина. Они являются составным элементом сложных белков и входят в состав клеточных ядер. Проламины являются белками растительного происхождения и в больших количествах содержатся в семенах злаковых. Альбумины и глобулины - составляющие крови человека.

Классификация сложных белков связана с природой простатической группы. Так, в состав гликопротеинов, кроме аминокислот, входят остатки углеводов.

Казеин молока, альбумин птичьих яиц, ихтулин рыбьей икры - также сложные белки. Они называются фосфопротеинами, содержащими структурную часть минеральной кислоты.

Остатки ДНК и РНК вместе с аминокислотами входят в состав нуклеопротеидов, являющихся составной частью клеточных структур.

В плазме крови, ткани легких, митохондриях, клеточных мембранах находятся липопротеины. Их простатическая группа состоит из производных жиров.

Вот так разнообразны по строению белки. Классификация белков также может быть основана на происхождении их аминокислот. Одни из них способны самостоятельно образовываться в организме человека. Они называются заменимыми. Аминокислоты другого типа могут поступить в него только извне. Это незаменимые аминокислоты. Некоторые из них только животного происхождения. Поэтому ученые утверждают, что мясная пища необходима для нормального развития организма человека.

классификация простых белков

Классификация белков по функциям

По функциональному принципу различают несколько групп этих важнейших органических веществ. Ферментативные белки являются биологическими катализаторами. Они ускоряют протекание химических реакций, при этом не входят в состав ее продуктов. Например, амилаза и мальтаза, входящие в состав слюны человека, расщепляют сложные углеводы до простых уже в ротовой полости. В желудке фермент липаза эмульгирует жиры до мономеров. Существует и группа белков, имеющих противоположное действие, замедляющих скорость протекания реакций. Называются они ингибиторами.

Гормоны являются также веществами белковой природы. В организме человека и животных их выделяют особые органы, которые называются железами. Так, гипофиз, расположенный в основании головного мозга, выделяет гормон роста. Он поступает в кровь, где накапливается, постепенно влияя на количественные изменения в организме.

Защитные белки крови называются антителами. Их функция заключается в нейтрализации чужеродных и вирусных частиц, проникающих в организм. Антитела способны распознавать их и уничтожать путем фагоцитоза - внутриклеточного переваривания. Функционирование защитных белков определяет уровень иммунитета человека, который заключается в способности противостоять заболеваниям вирусного и бактериального характера.

Транспортный белок глобин входит в состав эритроцитов крови, которые осуществляют газообмен. Актин и миозин являются сократительными белками мышечной ткани.

Вот такими разнообразными по строению и возможностям являются белки. Классификация белков основана на особенностях их химического состава и функциональных особенностях.

fb.ru