Функции белков в организме человека. Шарообразные белки называются

Белки шарообразные молекулы - Справочник химика 21

    Известно, что студни обладают упругими свойствами. Изучение механических свойств показало, что застудневание обусловлено образованием локальных связей между отдельными группами взаимодействующих др уг с другом молекул и мицелл. Следовательно, эта связь осуществляется -между ними в отдельных точках. Эти предпосылки легли в основу теории застудневания, предложенной С. М. Липатовым (1933 г.). Он справедливо указывает, что большинство лиофильных коллоидов, спо собных к застудневанию, имеет частицы не шарообразной, а цепочечно-палочкообразной формы. Доказано, что такую удлиненную форму имеет и коллоидная частица желатины, Химическая природа этих частиц такова, что наряду с гидрофобными частями молекулы или частицы имеются гидрофильные группы, которые обусловливают образование вокруг их гидратационных оболочек. Значит, гидратационная оболочка обволакивает не всю частицу лиофильного коллоида, а образуется, как уже указывалось, только вокруг полярных групп частиц. Для желатины, так же как и для белков вообще, такими полярными группами будут пептидные, аминные и карбоксильные группы. Поэтому форму гидратированной частицы желатины в изоэлектрическом пункте можно условно представить следующей схемой  [c.298]     Менее известно строение белков другого типа. Рентгенографический анализ еще мало помог расшифровать их строение. Рентгенограммы гемоглобина и яичного альбумина неясны. Можем лишь сказать, что их шарообразные молекулы имеют [c.335]

    Вместе с тем полученные экспериментально значения коэффициента диффузии могут быть использованы и для определения формы молекулы — в частности, для расчета соотношения ее осей. Поскольку молекулы белка в большей своей части не являются шарообразными, они перемещаются при диффузии медленнее, чем шарообразная молекула того же молекулярного веса. В этом случае по формуле (9), подставив найденный экспериментально коэффициент диффузии, можно рассчитать кажущийся радиус г белковой частицы. С другой стороны, определив другими методами молекулярный вес данного белка, можно рассчитать Го — радиус идеальной шарообразной частицы с той же плотностью по формуле [c.133]

    Подставив значение С в уравнение (60), можно определить подвижность частиц белка в электролите. Очевидно, что подвижность белка в результате снижения С-потенциала его частицы уменьшается. Поскольку вышеприведенные уравнения справедливы только для малых шарообразных молекул, то для белковых частиц в формулу ч-потенциала и подвижности вносят поправку /(гх), величина которой варьирует от 1 до 1,5  [c.168]

    Физико-химические методы, используемые для определения молекулярного веса белков, основаны на различных принципах и иногда дают сильно отличающиеся друг от друга результаты, толкование которых часто затруднительно и даже не всегда возможно. Это связано с тем, что результаты измерений зависят не только от величины и массы белковых молекул, но также и от их электрического заряда и формы. Последний фактор, в частности, имеет существенное значение в тех случаях, когда определяют скорость движения молекул, например скорость диффузии или скорость оседания в гравитационном поле. В то время как шарообразные молекулы в подобного рода опытах ведут себя закономерно, удлиненные нитевидные молекулы фибриллярных белков обнаруживают аномальное поведение. Отклонение от шарообразной формы приводит к увеличению коэффициента трения и соответственно — к снижению скорости диффузии. При определениях в концентрированных растворах, содержащих нитевидные молекулы, возникают и другие осложнения, зависящие от взаимных столкновений и временных связей молекул друг с другом. На результаты, полученные динамическими методами, влияет также гидратация частиц, поскольку движение молекул через растворитель будет замедлено, если поперечник их увеличится за счет гидратации. [c.48]

    Так как объем шара радиуса г составляет 47 и/З, молекулярный вес шарообразной молекулы белка может быть рассчитан по формуле . о [c.53]

    Поскольку молекулы белка в большей своей части не являются шарообразными, их постоянная трения f больше, чем /о — постоянная трения шарообразной молекулы того же молекулярного веса. Отношение ///о оказывается, таким образом, больше единицы. Эта величина f/fo для частиц правильной формы, таких, как цилиндры, бруски и эллипсоиды, может быть получена расчетным путем. Если же форма молекулы неизвестна, то рассчитать молекулярный вес по скорости диффузии оказывается уже невозможным. [c.53]

    Если раствор высокомолекулярного вещества, например белка, поместить между двумя скрещенными призмами Николя, поле зрения останется темным. Если, однако, такой раствор заставить течь, то в растворах белков с палочковидными или нитевидными молекулами поле окажется освещенным, в то время как в растворах белков с шарообразными молекулами [c.57]

    Следует указать, что теории разработаны в основном для полимеров с молекулами — линейными цепями, какими и являются многие (но не все) соединения, пока они растворимы (каучук, целлюлоза). Для других растворимых высокомолекулярных веществ, например белков, где молекулы, по-видимому, шарообразны и, может быть, включают в себя молекулы растворителя, изложенные здесь в самых общих чертах представления и результаты теории атермальных растворов неприменимы. [c.242]

    Белки, форма молекул. Белковые молекулы могут быть шарообразными, глобулярными, а также удлиненными, нитевидными, фибриллярными. Чаще всего форма молекулы белка асимметричная, вытянутая. На рис. 4 показаны в соотношении р-мы и размеры некоторых молекул белка. [c.17]

    Определение формы молекулы. Белки по своей форме разделяют на глобулярные и фибриллярные. Форма молекул глобулярных белков динамична и под влиянием ряда факторов, например pH, температуры или ионной силы раствора, может изменяться. Это обязательно нужно учитывать при определении формы белка. Одним из наиболее точных методов, регистрирующих форму белковой молекулы, является метод двойного лучепреломления в потоке. Отклонение формы молекул от сферической выражается отношением фрикционных коэффициентов f f , которое для глобулярных белков, имеющих шарообразную форму, близко к 1 (/— молярный коэффициент трения). Зная величину можно рассчитать соотношение осей молекулы белка. [c.45]

    Несмотря на то что использованные методы были весьма различными, полученные результаты, в общем, довольно хорошо согласуются между собой (для одного и того же белка). Установлено, что молекулярные веса различных протеинов колеблются от 6000—12 ООО до нескольких миллионов и даже до десятков миллионов, чаще всего от 20 000 до 90 000. Форма макромолекул найдена весьма различной от частиц почти шарообразных, лишь несколько удлиненных, до вытянутых, нитевидных. В первом случае говорят о глобулярных белках, во втором — о фибриллярных. Большинство ферментов и других специфически активных протеинов представляет собой глобулярные белки. Обычно, характеризуя форму белковых частиц и степень их асимметрии, условно пользуются представлением о гидродинамически эквивалентном эллипсоиде, приближенно принимаемом за форму молекулы белка. При этом указывают величину отношения размеров его полуосей — s/a. Здесь в — продольная и а — поперечная полуоси. Величина е/а колеблется у различных белков примерно от 1 до 200. У глобулярных белков (в том числе ферментов) она обычно составляет от 1—2 до 4—6. Следует отметить, что истинные формы белковых молекул далеко не ясны и поэтому величины подобного рода имеют в определенной мере условный характер. [c.31]

    Глобулярные белки Белки, молекулы котс ых свернуты в шарообразную структуру. Такие белки растворимы в воде, так как их полярные группы обращены наружу, а неполярные спрятаны внутрь глобулы [c.544]

    Во-вторых, с помощью физико-химических методов, применимых. к белковым растворам, можно установить молекулярный вес. Он может быть определен несколькими различными приемами, при условии, если материал монодисперсен. К таким приемам относятся методы измерения осмотического давления, светорассеяния, седиментационного равновесия и измерения скорости седиментации и диффузии. Все эти приемы основаны на различных принципах и часто дают не вполне совпадающие результаты. Это объясняется тем, что получаемые данные зависят не только от размеров и массы, но и от. электрического заряда, формы и степени гидратации белковых молекул. При измерении скорости движения частиц (например, скорости диффузии или скорости седиментации) хорошие результаты получаются только для тех молекул, форма которых близка к шарообразной, ибо они ведут себя в соответствии с изученными закономерностями. Отклонение от сферической формы (фибриллярные белки) и гидратация молекул приводят к различным ошибкам, так как движение молекул замедляется в результате увеличения коэффициента трения или эффективного размера частиц. [c.128]

    Не следует, однако, забывать, что ни один из описанных методов нельзя признать идеальным ни в отношении совершенно точного определения молекулярного веса, ни, особенно, в отношении оценки формы белковой молекулы. В действительности молекулы белка не являются ни шарообразными, ни эллипсоидальными, а 1 меют гораздо более сложные очертания, которые могут описы- [c.151]

    Если молекула белка имеет шарообразную форму, отношение ///о зависит исключительно от степени гидратации это может быть рассчитано по формуле [c.54]

    Меняя частоту поля от высокой до низкой, можно установить ту критическую частоту, которая соответствует времени релаксации. Если эта критическая частота равна п, то время релаксации будет равно t 12-кп, а молекулярный объем будет равен =ЯТ /Зу, где -п — вязкость раствора. Если частица не имеет шарообразной формы, а представляет собой эллипс, то для времени релаксации находят не одно значение, а два. Одно значение соответствует времени поворота вокруг длинной оси, другое — вокруг короткой оси. Определение этих двух значений для времени релаксации позволяет вычислить отношение осей (а/Ь) молекул белков в их водном растворе. Найденные этим методом величины а/Ь для различных белков приводятся ниже (при расчете не принята во внимание гидратация белков) [121, 123, 125, 126]  [c.145]

    Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную форму, но в них также имеются пептидные цепи, свернутые в спираль. Предполагается, что в таких молекулах между различными участками спирали возникают взаимодействия, изгибающие и поворачивающие цепи. Пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий отдельных участков пептидной цепи, называется третичной. [c.205]

    Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Макромолекулы белка имеют сильно согнутую, почти шарообразную форму (так называемые глобулярные белки) или вытянутую, с высокой степенью асимметрии (так называемые фибриллярные белки). Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [c.623]

    В синтетических полимерах аминокислот до сих пор наблюдалась только правая а-спираль она же типична и для белков, но здесь встречается, по-видимому, и левая спираль. Таким образом, меняя среду, можно фибриллярные пептиды и белки (имеющие длинные макромолекулы и образующие очень вязкие растворы) превращать в глобулярные— с шарообразной (]юрмой молекул и с малой вязкостью раствора. [c.671]

    С помощью этих методов выяснено, что белковые частицы бывают и шарообразными, и сильно удлиненными—до нитевидных образований. В большинстве случаев они имеют вытянутую форму и построены асимметрично. Степень асимметрии выражают отношением длинной оси частицы 6 к ее короткой оси а. Данные о степени асимметрии (Ь/а) молекул некоторых белков приведены в табл. 2, а их форма показана на рис. 16. [c.37]

    Неполярные взаимодействия (рис. VII.9,в) - относительно слабые взаимодействия между неполярными группами R. Они часто имеют место внутри шарообразных глобулярных белков. Но несмотря на их слабость, они помогают сохранять структуру молекулы, предотврашая попадание внутрь молекул воды. [c.455]

    Глобулярные белки растворимы в воде и разбавленных солевых растворах и обладают шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения). Компактная структура возникает прн определенном сворачивании полипептидной цепи в основе такой структуры, по существу, лежит гидрофобное взаимодействие неполярных боковых цепей аминокислот. Помимо этого во взаимодействии отдельных участков цепн играют роль водородные связи и в некоторой степени ионные связи. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией иа поверхностн глобулы заряженных аминокислотных остатков, которые, окружая себя гидратной оболочкой, обеспечивают хороший контакт с растворителем. К глобулярным белкам относятся все ферменты и, за исключением структурных, большинство других биологически активных белков. [c.344]

    Фактором, определяющим силу взаимодействия между двумя молекулами, возможно, даже более важным, чем водородная связь или электростатическое притяжение, является гидрофобное связывание [8,84]. Молекулы или части молекул, недостаточно сольватируемые водой, разрушают сеть водородных связей, составляющую структуру растворителя. Это разрушение снижается в случае сближения таких молекул, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой. Углеводороды, например, образуют отдельную вторую фазу, в то время как детергенты, обычно представляющие собой длннноце-почечные углеводороды с полярными группами с одного конца, образуют мицеллы [9]. Последние представляют собой шарообразные агрегаты молекул с заряженными концевыми группами на поверхности, сольватпрованными водой и с углеводородными цепочками внутри, в контакте только друг с другом. Маленькие неполярные участки или полости на поверхности белка также слабо сольватированы водой, однако они не контролируют состояния агрегации молекулы в целом. Эти участки могут, однако, взаимодействовать с гидрофобными молекулами или частями молекул близкого размера, соединяясь с ними, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой, как это указано выше. При обсуждении трехмерной структуры химотрипсина уже рассматривался пример такого рода (см. с. 488). Вблизи активного центра этого фермента располагается образованный гидрофобными группами карман [46], размер которого позволяет связыванию в нем индольного бокового радикала остатка триптофана. Сам индол прочно связывается в этом кармане (энергия связывания 60 кДж-моль ) [88]. Селективность действия химотрипсина в отношении той или иной пептидной связи в большой степени определяется комплементарно-стью соответствующего бокового радикала аминокислоты этому гидрофобному карману. [c.505]

    Сведения о форме молеку.д можно получить также методом двойного лучепреломления в потоке. При протекании раствора белка между двумя скрещенными николями поле остается темным в случае бе.пковых молекул шарообразной формы и светлеет в том случае, если молекулы имеют нитевидхгую форму. Явление обусловлено параллельной ориентацией макромолекул, причем ось волокна направлена в сторону течения такая ориентация приводит к явлению двойного лучепреломления, аналогичному наблюдаемому в случае анизотропных кристаллов. Для наблюдения этого эффекта раствор вводят между двумя стеклянными цилиндрами, из которых один вращается, увлекая за собой жидкость. Таким путем найдено, что миозин мышц, фибриноген кровяной сыворотки и вирус табака состоят из молекул сильно удлиненной формы, в то время как молекулы у-глобулина сыворотки имеют монее удлиненную форму, а молекулы р-глобулииа — симметричную форму. [c.430]

    Несмотря на то что размеры частиц велики, дисперсия устойчива, так как частицы покрыты слоем белковых молекул, играющих роль защитного коллоида. Благодаря этому частицы имеют отрицательный электрический заряд и оседают при электрофорезе на аноде. Форма частш приближается к шарообразной это объясняет низкую вязкость латекса и то, что оп приблизительно подчиняется закону Эйнштейна (том I). pH латекса лежит в пределах 6,4—6,8 при добавлении кислоты достигается изоэлектрическая точка белка (рН=4,5—4,8), причем каучук, необратимо оседает. [c.936]

    Наряду с довольно точным измерением молекулярных весис белков в последние годы удалось установить размеры и форму белковых молекул. Естественно, что лучшим методом изучения размеров и формы частиц является их прямое наблюдение. Разрешающая способность современных электронных микроскопов составляет около 20 А, что позволяет проводить прямые наблюдения по крайней мере крупных белковых молекул. Эти наблюдения показали, что формы и размеры молекул могут быть самыми разнообразными. Например, молекулы эдестина конопли имеют вид шарообразных частиц с диаметром около 80 А, вирусы карликовой кустистости томата и мозаики тыквы также имеют сферическую форму, но диаметр их равен 250 А отдельные молекулы вируса табачной мозаики представляют палочки длиной до 2800 Аи диаметром 150 А. Молекулы некоторых белков (например, миозина, белка мышц) состоят из нитей, имеющих 50—100 А в ширину и несколько тысяч ангстрем в длину. [c.207]

    Альбумины растворимы в воде и в полунасыщенном растворе сульфата аммония. Молекулы этих белков представляют собой свернутые пептидные цепи, так что форма частиц белка близка к шарообразной или элипсоидной (глобулярные белки). [c.62]

    Однако, как показал Соренсен, в таком виде эта молекула термодинамически неустойчива и под влиянием теплового движения молекул среды и собственного теплового движения, а также колебаний в отдельных своих звеньях неизбежно свернется в клубочек (глобулу). Многочисленные исследования показывают справедливость этого заключения. Глобулы по,добных белков являются эллипсоидами вращения или близки к шарообразной форме. [c.290]

    Перейдем к рассмотрению электрофоретической подвижности, т. е. скорости перемещения частицы при напряженно- Электрофоретическая диа-сти электрического поля, раз- грамма белков сыворотки крови (из ной единице. Вначале рассмот- Гауровица, 1965). рим перемещение шарообразной белковой молекулы в воде. Под действием электрического поля частицы будут двигаться со все возрастающей скоростью, пока вязкостное сопротивление среды и электрическая сила не станут равны друг другу. Частица приобретает постоянную скорость перемещения, которая, согласно закону Стокса, равна  [c.167]

    Для исследования надмолекулярной структуры высокомолекулярных соединений применяется также электронный микроскоп. Для препаратов природной целлюлозы, фибриллярных белков и коллагена можно по соответствующим снимкам этих препаратов или препаратов, напыленных металлом, сделать вывод о расположении молекул в более крупных образованиях. Электронно-микроскопические исследования дают ценные результаты и при изучении вирусов так, можно было установить, что вирус табачной мозаики в жизнеспособном состоянии состоит не из одной молекулы, а при изменении pH распадается на большое число маленьких однотипных частиц. Распад является обратимым, хотя при этом процессе происходит потеря вирусом функций жизнедеятельности и способности к размножению. Электронный микроскоп является прибором для определения размеров частиц, лежащих между молекулярными и оптически определимыми. Однако отдельные нитевидные молекулы не могут быть наблюдаемы в электронном микроскопе, так как их поперечный размер слишком мал. Однако Хуземан и Руске удалось наблюдать отдельные шарообразные макромолекулы п-йодбензоил-гликогена эти макромолекулы были предварительно охарактеризованы другими методами. [c.198]

    Прежде чем приступить к рассмотрению химических реакций, происходящих между антигеном и антителом, мы должны изучить арену , на которой развертываются события. Это кровь, вернее, кровеносная система. Кровь — жидкость. Своим красным цветом она обязана миллионам красных кровяных клеток (эритроцитов), которые содержат красный пигмент крови — гемоглобин, знакомый нам еще по гл. 1. Наряду с красными кровяными клетками в крови в значительно меньшем количестве присутствуют белые кровяные клетки (лейкоциты) кроме того, здесь имеется множество других клеток, или форменных элементов, в том числе макрофаги ( клетки-пожиратели ) — нам еще придется иметь с ними дело. Все эти клетки плавают в жидкой фракции крови — сыворотке. Удалить их можно, например, вызвав свертывание, — тогда остается чистая, свободная от форменных элементов сыворотка. Это отнюдь не просто вода, в ней содержатся различные вещества, в том числе многочисленные белки, называемые глобулинами (от латинского globus — шар молекулы глобулинов, как правило, имеют шарообразную форму). Известно несколько [c.322]

    В зависимости бт (Ьормы молекулы белки подразделяются на ф пТр йХл я р н ы е (имеющие лин иную, "в ытянутую -"фар иу) и"глобулярные (лат, globus — шар). Последние характеризуются свернутыми молекулами, форма которых приближается к шарообразной или к эллипсоиду вращения. Подавляющее большинство белков растительного происхождения относится к числу глобулярных. При этом обе формы могут взаимно переходить одна в другую. Молекулярный вес белков колеблется в [c.396]

    АКТИН — белок, входящий в состав сократительных алементов мышечного волокна извлекается водой из обезжиренной и обезвоженной ацетоном мышечной ткани. Молекулы А. существуют в двух формах деполимеризованной, или глобулярной (приближающейся к шарообразной), и полимеризованной, или фибриллярной (нитевидной). Мол. в. глобулярного А. 35 10 — 10 10 . Взаимный переход этих форм связан с воздействием определенных концентраций р-ров солей (до 0,1 М в случае одновалентных ионов, до 0,005 М — в случае двухвалентных) или изменением pH нри этом обязательно также присутствие каталитич. количеств Mg . Образование фибриллярного А. сопровождается резким повышением вязкости р-ров А. От связанной глобулярным А. аденозинтрифосфорной к-ты нри полимеризации отщепляется 1 молекула фосфата и поэтому фибриллярный А. оказывается связаннь]м уже с аденозиндифосфорной к-той. А. сте-хиометрически соединяется с другим белком мышечной ткани миозином, образуя актомиозин — главный сократительный белок мышц. [c.49]

    В зависимости от формы макромолекулы В. с. делятся на глобулярные и фибриллярные. У фибриллярных В. с. молекулы по форме представляют собой линейные или слаборазветвлен-ные цепи. Фибриллярные В, с. легко образуют надмолекулярные структуры в виде асимметричных пачек молекул — фибрилл. Цепи молекул внутри каждой фибриллы ориентированы в одном и том же направлении. Примеры фибриллярных В. с. — миозин, коллаген, фиброин, целлюлозные во.локна, полиамиды идр. Глобулярными наз. В. с., макромолекулы к-рых имеют форму более или мепее шарообразных клубков, глобул последней может быть сильно разветвленная макромолекула. Разрушение такой глобулы невозможно без химич. деструкции макромолекулы. Возможно также образование глобул из фибриллярных В. с., связанное с изменением формы молекул В. с. Отдельная глобула может быть образована гибкой линейной молекулой (см. Гибкость цепных молекул), свернувшейся в клубок под влиянием сил внутримолекулярного взаимодействия, напр, в р-рах линейных В. с. при добавлении нерастворителей или в р-рах поли,электролитов при изменении pH среды. Обратные переходы глобулярных структур в фибриллярные при и.зменении внешних условий имеют важное значение в технике и в биологии (напр., с этим связано явление денатурации белков). По своему происхожде- [c.349]

    Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную или эллипсоидную форму. Примером таких бежов являются альбумины и глобулины плазмы крови. [c.8]

    Глобулярные белки — типичные представители клеточных белков животного организма — имеют шарообразную или элип-соидальную форму молекул. Они растворимы в воде и растворах солей, разрушаются ферментами и легко изменяются в процессе выделения. Такое резкое различие в свойствах глобулярных и фибриллярных белков обусловлено различием в их пространственной структуре. При обработке глобулярных белков веществами, разрушающими водородные связи (например, мочевина), или при нагревании их растворов удается наблюдать [c.153]

chem21.info

Свойства белков и природе

Свойства белков. Функциональные свойства белков обусловлены их аминокислотному составу и пространственной структурой. По форме молекул различают фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шарообразные) белки.

Фибриллярные белки обычно нерастворимые в воде и выполняют структурную (например, кератин входит в состав волоса или шерсти животных) или двигательную (мышечные белки) функции. Зато глобулярные белки основном водорастворимые и выполняют другие функции: например, гемоглобин обеспечивает транспорт газов, пепсин - расщепление белков пищи, иммуноглобулины (антитела) - защитную. Глобулярные белки менее устойчивы (вспомните из собственного опыта: белок куриных яиц даже при незначительном повышении температуры легко меняет свою структуру).

 

Одно из основных свойств белков - их способность под влиянием различных факторов (действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, высокой температуры и т.д.) изменять свою структуру и свойства. Процесс нарушения естественной структуры белков, который сопровождается развертыванием белковой молекулы без изменения ее первичной структуры, называют денатурацией (рис. 9.3). Основном денатурация необратима. Но если на начальных стадиях денатурации прекращается действие факторов, приведших к ней, белок может восстановить свое исходное состояние. Это явление называют ренатурацией. В живых организмов оборотная денатурация часто связана с выполнением определенных функций белковыми молекулами: обеспечением движений, передачей в клетки сигналов из окружающей среды, ускорением биохимических реакций и т.д.. Необратимый процесс разрушения первичной структуры белков называют деструкцией. Белки - высокомолекулярные биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот. Двадцать основных аминокислот могут сочетаться между собой в различных сочетаниях с помощью особого типа ковалентной (пептидной) связи. Дипептид состоит из остатков двух аминокислот, полипептид - из остатков от 6-10 до нескольких десятков аминокислот; полипептиды с молекулярной массой более 6000 называют белками. Известно четыре уровня пространственной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичную структуру белков определяет определенная последовательность различных типов аминокислотных остатков. Вторичная структура характеризуется тем, что белковая молекула полностью или частично закручивается в спираль благодаря водородным связям, которые возникают между атомами водорода NH-группы одного витка спирали и кислорода СО-группы другого. Третичная структура часто напоминает грудку (глобулу) и существует благодаря дисульфидными и другим типам связей. Четвертичная структура возникает путем объединения вместе нескольких глобул, ее обеспечивают гидрофобные, электростатические, водородные и другие связи.

 

Простые белки, или протеины, состоящие только из аминокислотных остатков, а сложные, или протеиды, в своем составе имеют также соединения другой природы.

 

Белки способны к денатурации и ренатурации (изменения и восстановления своей структуры). Необратимый процесс разрушения первичной структуры белков называют деструкцией.

worldofscience.ru

Белки глобулярные и фибриллярные - Справочник химика 21

    По форме макромолекул белки разделяются на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки состоят из макромолекул, имеющих вид тонких вытянутых нитей. В эту группу входят белки мышечных тканей и кожных покровов, белки волос, шерсти, шелка. При комнатной температуре эти белки нерастворимы в воде, но могут набухать в ней. При повышенной температуре некоторые из них (желатин) растворяются с образованием очень вязких раство- [c.261]     Молекула любого белка обладает в нативном состоянии характерной для нее пространственной структурой— конформацией. Белки делят в зависимости от конформации на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Молекулы их имеют очень вытянутую форму. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген — белок соединительной ткани. Глобулярные белки растворимы в разбавленных солевых растворах, их молекулы имеют форму шара или эллипса. [c.36]

    Чем отличаются глобулярные белки от фибриллярных Каковы важнейшие функции каждого из них  [c.342]

    Белки и ферменты. Глобулярные и фибриллярные белки. [c.264]

    Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

    Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

    Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

    Б. Глобулярные белки. Белки этого класса растворимы в водной среде (одни — в чистой воде, другие — в растворах определенных электролитов). В противоположность фибриллярным белкам глобулярные белки легко денатурируются. Сюда относятся  [c.331]

    Форма белковой цепи определяет функции белка в клетке или организме. Некоторые белки сворачиваются в клубок (глобулярные белки). Другие остаются развернутыми для них характерно взаимодействие боковых групп соседних цепей с образованием плоских илн линейных структур (фибриллярные белки, рис. У11.8 . [c.453]

    Глобулярные белки характеризуются шаровидной или близкой к ней формой молекул. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки являются обычно гораздо менее стойкими ко всяким воздействиям очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [c.343]

    Белки принято делить на два больших класса — белки фибриллярные и белки глобулярные. Основой для такой классификации служат в первую очередь структурные различия белков, принадлежащих к этим двум группам. Фибриллярные белки являются основой различных тканей. [c.541]

    Различают две группы белков белки фибриллярные, у которых молекулы вытянуты в виде нити (например, волос, фиброин шелка), и белки глобулярные, у которых молекула скручена в клубок, глобулу. [c.709]

    Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков  [c.457]

    По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

    Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с промежуточ ной структурой. [c.375]

    Белки можно разделить на два основных класса фибриллярные белки-щс-положенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи, образующие длинные нити или слои, и глобулярные белки, в которых полипептидные цепи плотно вepнyтьL в компактные структуры сферической формы-глобулы. В этой главе мы рассмотрим трехмерную структуру фибриллярных белков. В биологическом отношении фибриллярные белки играют очень важную роль, связанную с анатомией и физиологией животных. У крупных позвоночньк на долю этих белков приходится одна треть (или более) общего содержания белков. Из фибриллярных белков — главных компонентов наружного слоя кожи, волос, перьев, когтей и рогов - формируются наружные защитные покровы тела животных и человека. Фибриллярные белки участвуют также в образовании опорных и формообразующих элементов, так как они служат главным органическим материалом соединительной ткани, включая хрящи, сухожилия, кости и более глубокие слои кожи. [c.165]

    В случае спор, находящихся в кипящей воде или подвергнутых действию паров воды при высокой температуре, различные ферментативные процессы практически не идут (т. е. а,у = 0), и имеет место лишь постепенный переход глобулярного белка в фибриллярный. Одновременно с одинаковой относительной скоростью гибнут активные центры ферментов /V/,.. Тогда система уравнений (70,1) при ), ==0 вырождается в следующую  [c.334]

    Фибриллярные белки. Белки, имеющие форму волокон и более высокую молекулярную массу, чем глобулярные белки. Примером фибриллярных белков может служить кератин — белок, содержащийся в волосах. [c.413]

    Фибриллярные белки состоят главным образом из длинных, связанных между собой полипептидных цепей. Глобулярные белки представляют спиралевидные или изогнутые, большей частью более короткие полипептидные цепи, имеющие некоторую специфическую конфигурацию. Складчатость полипептидных цепей в глобулярных белках обусловлена главным образом слабыми связями, возникающими при взаимном притяжении ионных и полярных групп молекулы. Переход глобулярных белков в фибриллярные, растягивание полипептидных цепей может быть при частичном разрыве этих связей. [c.209]

    Первым важным результатом, полученным при применении рентгеновского метода, является установление существования двух типов белков, различающихся конформацией молекул корпускулярные, или глобулярные, белки и фибриллярные белки, соответствующие в общих чертах обычной классификации на растворимые и нерастворимые белки. [c.434]

    Гемоглобин-не единственный белок, содержащийся в организме человека, который претерпевает генетические изменения, обусловленные мутациями. Все белки, глобулярные и фибриллярные, подвержены мутациям. Гемоглобину уделяют значительно больше внимания просто потому, что многие изменения молекулярной структуры гемоглобина вызывают у людей вьфаженные нарущения кровообращения или дыхания. Кроме того, гемоглобин легко выделить из [c.219]

    Молекулы белков представляют более или менее длинные полипептидные цепи. Такие молекулы получили название фибриллярных белков. Если полипептидные цепи изогнуты и имеют спиралевидную форму или близкую к сферической, то такие белки называют глобулярными. Между фибриллярными и глобулярными белками встречаются и переходные формы. Складчатость полипептидных цепей в глобулярных белках обусловлена главным образом слабыми связями, возникающими при взаимном притяжении ионных и полярных групп молекулы. Переход глобулярных белков в фибриллярные, растягивание полипептидных цепей наблюдаются при частичном разрыве этих связей. [c.34]

    Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Макромолекулы белка имеют сильно согнутую, почти шарообразную форму (так называемые глобулярные белки) или вытянутую, с высокой степенью асимметрии (так называемые фибриллярные белки). Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [c.623]

    Белковые вещества различают не только но аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, лшшечнои ткани, ко вторым — большинство [c.379]

    В микросомах, которые оседают из экстрактов только после продолжительного центрифугирования при высоких скоростях. Часть ([ ерментов, наконец, находится во фракции нерастворимых структурных клеточных белков. В то время как большинство гидролитических ферментов, таких, например, как пепсин, трипсрш или уреаза, представляют собой растворимые белки глобулярного типа, окислительные ферменты — сукциноксидаза и цитохромоксидаза — находятся главным образом в клеточных гранулах [12]. Расщепление АТФ миозином говорит о том, что ферментативную активность могут проявлять также фибриллярные белки [13]. [c.275]

    Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумоз, расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы), в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. Белковые вещества различают не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко вторым — большинство белков растений и животных. Установлено, что у большинства белков поли-пептидные цепи бывают свернуты в виде спирали. [c.383]

    Большинство этих белков нерастворимо в воде, но может набухать в ней. В природных условиях частицы многих волокнистых белков более или менее правильно расположены по длине волокна, образуя, таким образом, длинные волокнистые структуры. Соотношение осей у молекул фибриллярных белков резко отличается от таковогс у белков глобулярных. У некоторых белков длина частиц превышает диаметр поперечного сечения в несколько тысяч раз. [c.46]

    Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

    По форме белки бывают фибриллярные, глобулярные и др. По составу - протеины (простые) и протеиды (сложные). [c.43]

    По первому принципу все белки разделяются на растворимые — глобулярные и нерастворимые — фибриллярные белки. К глобулярным относятся внутриклеточные белки, к фибриллярным — белки внешних покровов (шерсти, волос и др.). Далее белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и сложные белки, или-яротеыды. -Шследние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вацества, например фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. [c.296]

    Белки характеризуются поэтому структурной и оптической изомерией и, кроме того, пространсгвенной конфигурацией молекулы, возникающей в результате определенного складывания пептидных цепей. Такая пространственная конфигурация молекул получила название конформации. Вероятно, конформацией молекулы объясняется еще одна особенность белков —их повышенная лабильность (неустойчивость), легкость превращения глобулярных белков в фибриллярные, легкость денатурации, выражающаяся в потере белком способности растворяться. [c.434]

    Перутц Астбери). В снектре этих белков найдено расстояние 5,15 А (меньше теоретического значения 5,4 А причина этого расхождения еще не выяснена). Особенно важен тот факт, что винт а был идентифицирован в спектре многих глобулярных белков, таких, как сывороточный альбумин, гемоглобин, яичный альбумин, лизозим, пепсин, инсулин и эдестин (Рилей и Арндт, 1952 г.). В настоящее время точно установлено, что винт а представляет конформацию, наиболее распространенную среди природных белков как фибриллярных, так и глобулярных. [c.438]

    Что представляет собой а-спираль В каких белках она обнаруживается-в фибриллярных или глобулярных Как влияют на ее структуру гидрофобные радикалы  [c.342]

    Реакционная способность одной и той же функциональной группы в различных белках может быть неодинаковой в зависимости от природы последних и от описанного выше типа экранирования. Большинство исследований по модификации белка, представлявших интерес вследствие зависимости между структурой белка и его биологической активностью или функцией, проводилось на растворимых глобулярных белках. Однако было проведено также большое количество работ по окислению фибриллярных белков (например, кератина шерсти) и по введению групп, создающих поперечные связи в этих веществах. Исследование фибриллярных белков ограничено неприменимостью критериев идеальных реакций и отсутствием у этих белков биологической активности. Таким образом, для химика, исследующего белки, понятие о доступности функциональных групп связывается главным образом с исследованиями, которые проводятся на растворимых корпускулярных белках. Нерастворимые фибриллярные белки реагируют гораздо труднее. Александер и сотрудники [40] показали, что число карбоксильных групп в шерсти, доступных для этерификации с помощью спиртов, изменяется в зависимости от молекулярного веса последних. Не все карбоксильные группы шерсти доступны даже для таких небольших молекул, как молекулы метилового спирта, который, согласно ранее проведенным исследованиям Френкель-Конрата и [c.276]

    Особенно интересно и важно было бы рассмотр ь конкретные примеры перехода в жидкокристаллическое состояние белков in vivo, т. е. второй группы анализируемых систем. По этому вопросу, к сожалению, mo некоторые соображения обшего порядка, тем более, что он относится непосредственно к биологии и связан с анализом специфических условий, в которых жидкокристаллическое состояние белков может проявляться. Оставляя, таким образом, за биологами (биофизиками и биохимиками) детальное рассмотрение проблемы жидкокристаллического состояния в живых организмах, отметим, что в принципе такое состояние исключено для глобулярных белков, не обладающих асимметрией частиц, но вполне вероятно для таких белков, как фибриллярные. [c.222]

    Белковые вещества различают не только по составу аминокислот, но и по форме молекул. Так, существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первой группе отьюсят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко второй группе — большинство белков растительных и животных организмов. [c.376]

    Различают белки глобулярные и фибриллярные. Белки, имеющие округлую, или эллипсоидную, форму, носят название глобулярных белков (лат. globulus— шарик). Глобулярные белки встречаются в физиологических жидкостях (сыворотке крови, молоке, пищеварительных жидкостях) и в тканях организма, растворимы в воде и в слабых солевых растворах. [c.34]

    Гликопротеин представляет собой гибкие нити, и, согласно Максфилду, его можно рассматривать как до некоторой степени гибкий стержень. В другом исследовании [278] была обнаружена значительная гибкость и было высказано предполонсетчатой структуры, которая действительно видна на некоторых фотографиях Максфилда. Недавно проведенное исследование с применением методики негативного окрашивания [279] показало, что при высушивании в условиях, необходимых для такой техники, образуется фибриллярная сетка, в которой каждая фибрилла состоит из ряда молекул, соединенных боковыми сторонами. Видны также некоторые внутренние детали структуры молекул. Некоторые более ранние электронные микрофотографии бронхиальной слизи [280, 281] интересны в том отношении, что на них также видна фибриллярная структура сходного тина, хотя и при меньшем увеличении. Капиллярные силы поверхностного натяжения, которые могут возникать во время высушивания раствора гликопротеина, могли приводить к формированию наблюдавшихся фибрилл. Поэтому не следует считать, что такой же тип структуры обязательно существует в растворе. Опубликованы некоторые более поздние электронные микрофотографии более жестких белков глобулярного типа [282]. В случае если отдельные молекулы легко различимы, электронная микрофотография позволяет определить степень нолидиснерсности по отношению к удобному для измерения параметру молекулы. Это обычно имеет значение только в том случае, если одно измерение очень велико. [c.95]

    Вследствие разнообразия структур и функций белков невозможно провести их удовлетворительную классификацию. Обычно все белки подразделяются на два больших класса глобулярные и фибриллярные. Молекулы глобулярных белков имеют сферическую или эллипсоидную форму, а основные особенности их структуры подобны описанным для цитохрома с (рис. 4.1) и гемоглобина (рис. 4.2). Такая форма молекул, по-видимому, определяется конформацией отдельных полипептидных цепей (как в моно-, так н в полисубъединичных белках). Глобулярный белок может содержать неаминокислотный компонент — простетическую группу (так называемый конъюгированный белок). Пример конъюгированного белка — гемоглобин, каждая полипептидная цепь белковой части которого (глобина) связа1на с гемом (гл. 31), образуя биологически активную молекулу. [c.100]

    Фибриллярные белки не растворимьх в воде, а глобулярные растворяются в воде или водньгх растворах кислот, щелочей или солей. Из-за большого размфа молекул эти растворы - коллоидные. [c.271]

    Плотность гиалоплазмы колеблется в пределах от 1,025 до 1,055. Химический состав ее крайне сложен и представлен органическими и неорганическими веществами. Основные органические вещества — это белки, углеводы, рибонуклеиновые кислоты и жироподобиые вещества (липиды). Из простых белков (протеинов) в гиалоплазме содержатся гистоны, протамины, альбумины и глобулины, а из протеидов — липопротеиды, глюкопротеиды и нуклеопротеиды. Большая часть белков относится к глобулярным, меньшая — к фибриллярным структурам. Белки глобулярной формы, способные превращаться в фибриллярные, называются структурными. [c.27]

chem21.info

Функции белков в организме человека

Что мы знаем о белках, которые ежедневно употребляем вместе с пищей? Большинство людей знакомы с ними, как с материалом для строительства мышц. Но это не самая главная их задача. Для чего еще нам нужен белок и почему мы в нем так сильно нуждаемся? Давайте рассмотрим все функции белков в организме человека и их важность в нашем питании.

Я уже заводил белковую тему на блоге «Веди ЗОЖ» Тогда мы говорили о том, вреден протеин или нет. Тематика спортивного питания сейчас очень популярна среди начинающих спортсменов. Поэтому я не мог ее не затронуть. Подробнее читайте в этой статье.

Являясь основной составляющей всех клеток и органических тканей, белки играют чрезвычайно важную роль в бесперебойном функционировании организма. Они активно участвуют в абсолютно всех жизненно важных процессах. Даже наше мышление напрямую связано с этим высокомолекулярным органическим веществом. Я не говорю уже о метаболизме, сократимости, способности к росту, раздражимости и размножению. Все эти процессы невыполнимы без присутствия белков.

Белки связывают воду и тем самым образуют в организме плотные, характерные для человеческого тела, коллоидные структуры. Известный немецкий философ Фридрих Энгельс говорил, что жизнь является способом существования белков, которые постоянно взаимодействуют с окружающей их средой посредством непрерывного обмена веществ, и как только этот обмен прекращается, белок разлагается — заканчивается и сама жизнь.

Содержание статьи

Функции белков и виды аминокислот

Новые клетки не могут родиться без участия белка. Его основная задача — строительство. Он — строитель молодых клеток, без которых невозможно развитие растущего организма. Когда этот организм перестает расти и достигает зрелого возраста, клетки, которые свое уже отжили, нуждаются в регенерации, проходящей только при участии белка.

Для этого процесса его количество должно быть пропорционально изнашиваемости тканей. Поэтому людям, ведущим спортивную жизнь, связанную с мышечными нагрузками (например занятия стрит воркаутом), необходимо употреблять больше белка. Чем выше нагрузка на мышцы, тем больше их организм нуждается в регенерации и, соответственно, в белковой пищи.

Роль специфических белков

В организме надо поддерживать постоянный баланс специфических белков. Из них состоят гормоны, разные антитела, ферменты и многие другие образования, принимающие непосредственное участие в важнейших для нормальной жизнедеятельности биохимических процессах. Функции, которые выполняют эти белки, являются очень тонкими и сложными. Мы на постоянном уровне должны поддерживать их количество и состав в организме.

Белок — это сложный биополимер, содержащий азот. Его мономерами являются α-аминокислоты. Белок, в зависимости от своего вида, состоит из различных аминокислот. Именно по аминокислотному составу судят о биологической ценности белка. Молекулярная масса белков: 6000-1000000 и более.

Аминокислоты в белках

Что такое аминокислоты? Это органические соединения, которые состоят из двух функциональных групп:

• карбоксильная (-COOH-) — группа, определяющая кислотные свойства молекул;
• аминогруппа (-Nh3-) — группа, придающая молекулам основные свойства.

Природных аминокислот существует очень и очень много. В белках продуктов питания их содержится всего 20.

Природных аминокислот существует очень и очень много. В белках продуктов питания их содержится всего 20:

аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистин.

Незаменимыми аминокислотами являются 8 из 20 выше перечисленных. Это валин, изолейцин, лизин, лейцин, треонин, триптофан, фенилаланин, метионин. Незаменимыми они называются потому, что их мы можем получить только с пищей. Такие аминокислоты не синтезируются в нашем организме. У детей до одного года незаменимой аминокислотой является также гистидин.

Если организм страдает недостатком одной из незаменимых аминокислот или нарушением сбалансированности их состава, то в организме начинаются сбои. Нарушается синтез белка и могут возникать различные патологии.

Какие есть виды белков?

Все имеющиеся в продуктах питания белки, разделяются на простые и сложные. Простые белки еще называют протеинами, а сложные — протеидами. Отличаются они тем, что простые состоят только лишь из полипептидных цепей, а сложные, кроме молекулы белка, содержат еще и простетическую группу — небелковую часть. Если говорить простым языком, то протеины — это чистый белок, а протеиды — не чистый белок.

Также белки делятся и по пространственной структуре на глобулярные и фибрилярные. У молекул глобулярных белков форма сферическая или элипсоидная, а у молекул фибрилярных белков - нитевидная.

Простые глобулярные белки: альбумины и глобулины, глютелины и проламины.

В состав молока, сыворотки, яичного белка входят альбумины и глобулины. В свою очередь, глютелины и проламины — это растительные белки, содержащиеся в семенах злаков. Они образуют основную массу клейковины. Растительные белки бедны на лизин, лейцин, метионин, треонин и триптофан. Зато они богаты на глутаминовую кислоту.

Опорная функция в организме выполняется структурными белками (протеноидами). Они относятся к фибрилярным белкам животного происхождения. Также они устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами и вообще не растворяются в воде. К протеноидам относятся кератины (в них содержится много цистина), коллаген и эластин. В двух последних содержится мало серосодержащих аминокислот. Кроме этого, коллаген богат оксипролином и оксилизином, не содержит триптофан.

Коллаген становится растворимым в воде и превращается в желатин (глютин) в процессе длительного кипячения. В виде желатина его используют для приготовления многих кулинарных блюд.

К сложным белкам относят глико- , липо- , металло- , нуклео- , хромо- и фосфопротеиды.

Функции белков в организме человека

• Пластическая функция — обеспечивают организм пластическим материалом. Белок — это строительный материал для клеток, основной компонент абсолютно всех ферментов и большинства гормонов.
• Каталитическая функция - выступают ускорителями всех биохимических процессов.
• Гормональная функция — являются составной частью большинства гормонов.
• Функция специфичности — обеспечивается как индивидуальная, так и видовая специфичность, которая положена в основу проявления как иммунитета, так и аллергии.
• Транспортная функция — белок участвует в транспортировке кровью кислорода, некоторых витаминов, минералов, углеводов, липидов, гормонов и других веществ.

Белок мы можем получить лишь вместе с пищей. Его резервных запасов организм не имеет. Это незаменимый компонент рациона. Вот только не следует сильно увлекаться белковой едой, так как это может привести к отравлению организма и активному размножению свободных радикалов.

Белки и азотный баланс

В здоровом организме постоянно поддерживается азотный баланс. Так называемое состояние азотного равновесия. Это означает, что количество поступающего в организм вместе с пищей азота, должно быть равно количеству выводимого из организма азота вместе с мочой, калом, потом, шелушением кожи, ногтями, волосами.

Есть понятия позитивного азотного баланса (количество выводимого азота меньше, чем прибывающего) и негативного азотного баланса (количество выводимого азота больше, чем прибывающего). Позитивный азотный баланс, как правило, наблюдается у выздоравливающих после тяжелых заболеваний и детишек. Это связано с их процессом постоянного роста детей. Кроме этого, такой баланс имеет место.

Если процессы катаболизма белка преобладают над процессами синтеза (голодание, рвота, безбелковая диета, анорексия), или происходит адсорбция белков в системе пищеварения, или наблюдается процесс распада белков из-за тяжелых заболеваний, то тут имеет место негативный азотный баланс.

Дефицит и переизбыток белков

Белки, попадая вместе с едой в организм, окисляются и снабжают организм энергией.

16,7 кДж энергии (4 ккал) выделяется при окислении всего лишь 1 г белка.

Во время голодания, резко увеличивается потребление организмом белка, как источника энергии.

Белки, попадая вместе с пищей в желудок, расщепляются на аминокислоты. Далее эти аминокислоты всасываются слизистой кишечника и поступают прямиком в печень. А оттуда аминокислоты направляются во все остальные органы и соединительные ткани с целью синтеза белков человеческого организма.

Белковая недостаточность

Если в пище ежедневного рациона питания содержится недостаточное количество белка — его дефицит, то это скорее всего приведет к белковой недостаточности. Легкая белковая недостаточность может возникнуть при нарушении сбалансированного питания, при ряде заболеваний, приводящих к нарушению усвоения белков, усилению катаболизма и другим нарушениям метаболизма белков и аминокислот.

Переизбыток белков

Кроме дефицита, бывает и переизбыток белков в организме. В этом случае пищеварительная и выделительная системы претерпевают сильные нагрузки, что приводит к образованию продуктов гниения в пищеварительном канале. А это вызывает интоксикацию и отравление всего организма.

Вот такие вот функции белков в организме. Вывод можно сделать только один. Надо вести правильное рациональное питание.

vedizozh.ru

Белки глобулы - Справочник химика 21

    Третичная структура белковой молекулы образуется при свертывании поли-пептидной цепи в компактную трехмерную систему (в случае ферментов это, как правило, сферическая глобула). При рассмотрении сил, определяющих свертывание полипептидной цепи (цепей), прежде всего укажем на следующее фундаментальное свойство белков полипептидные цепи стремятся свернуться так, чтобы во внут- [c.11]     Образованию весьма прочных многоточечных (хелатных) комплексов способствует то, что полипептидные цепи белка и особенно боковые группы аминокислотных остатков, находящихся в поверхностном слое, не зафиксированы слишком жестко и обладают определенной подвижностью (гибкостью). В результате обеспечивается возможность пространственной настройки отдельных сорбционных участков глобулы на соответствующие (связываемые ими) фрагменты сорбируемой молекулы. Иными словами, сорбционный участок глобулы в принципе способен принять конфигурацию, несколько отличную от равновесной [c.23]

    В зависимости от строения основной цепи, наличия или отсутствия ионогенных функциональных групп, молекулы полимеров могут быть вытянутыми в нить , развернутыми в лист , иметь пространственное строение, быть свернутыми в клубки — глобулы и т. д. Например, молекулы каучуков обычно линейны, молекулы полиэтилена высокого давления имеют разветвленное строение, молекулы резины имеют вид пространственной сетки, а молекулы белка имеют глобулярное строение. [c.294]

    Типичными полярными и нейтральными боковыми радикалами обладают Ser, ys, Thr, Arg, Gin и Thr. Они способны образовывать внутри- и межцепные водородные связи. Эти звенья могут располагаться в макромолекуле белка как внутри, так и на поверхности глобулы. Звенья Asp и Glu, как правило, находятся также на поверхности частиц белков. Формирование вторичной структуры белка зависит как от особенностей первичной структуры, так и от внешних (влажность, pH, температура) условий. [c.342]

    Такие сферические образования в некоторых случаях могут переходить в линейные, но при наличии достаточно прочных внутримолекулярных связей глобулярные системы сохраняют свою форму в течение длительного времени. Это мы наблюдаем у так называемых глобулярных белков, глобулы которых весьма устойчивы. У природных полимеров глобулы имеют одинаковые размеры вследствие монодисперсности полимера. Поэтому при контакте глобул возникает кристаллическая структура, построенная по принципу плотной упаковки шаров. Глобулярные структуры были обнаружены и у ряда синтетических полимеров. [c.15]

    Характерная особенность структуры мицелл — это гидрофобное ядро, образованное углеводородными цепями молекул ПАВ, окруженное гидрофильным слоем их головных групп. Этим создается некоторое подобие мицеллярной структуры со структурой глобулярных белков (см. гл. I). Однако если белковая глобула — это относительно жесткое и весьма неоднородное образование, то мицелла ПАВ, напротив, носит псевдожидкий характер [1001 и образована совершенно идентичными молекулами ПАВ. Хотя эти различия и накладывают существенные ограничения на использование мицелл как моделей ферментов [1011, с другой стороны, именно благодаря простоте в построении мицелл в мицеллярных системах наиболее четко и достоверно могут быть прослежены такие эффекты, как стабилизация переходного состояния химической реакции за счет дополнительных сорбционных взаимодействий (или же сближение реагентов при их концентрировании), далее сдвиг р/Са реагирующих групп и влияние микросреды на скорость реакции. [c.115]

    Кристаллическое состояние вещества наступает тогда, когда реализуется как ближний, так и дальний порядок во взаимном расположении частиц. Звенья, сегменты макромолекул могут взаимодействовать как внутри-, так и межмолекулярно. Если интенсивность внутримолекулярного взаимодействия выше, чем межмолекулярного, то макромолекулы могут свернуться в более или менее плотную глобулу (случай, характерный для белков). [c.141]

    Исключение составляют макроскопические монокристаллы глобулярных белков, в узлах решетки которых располагаются отдельные белковые глобулу. Подобные кристаллы для синтетических линейных полимеров неизвестны, и их структура здесь не рассматривается. [c.172]

    Однако в последнее время некоторые советские и зарубежные ученые начинают возвращаться к полипептидной теории Э. Фишера, так как новейшие исследования структур белков все более аргументируют в пользу линейных структур, скрученных в пространстве или образующих глобулы. [c.545]

    Большинство других белков, таких как белки крови, ферменты, гормоны, имеют не фибриллярную, а глобулярную структуру. Последняя состоит из спиралей, свернутых в клубок — глобулу, внутри которой отдельные части спирали сшиваются между собой большим количеством поперечных водородных и дисульфидных связей — мостиков. [c.40]

    Четвертичная структура белков. В больших белковых молекулах (молекулярная масса которых, как правило, существенно превышает 30 ООО) имеется не одна, а несколько полипептидных цепей, не связанных ковалентно друг с другом. Эти субъединичные глобулы могут, [c.12]

    В химии высокомолекулярных соединений форма макромолекулы приобретает очень важное значение. Так, макромолекула линейного полимера в зависимости от геометрии элементарных звеньев и порядка их чередования (если они различаются по химическому составу и стереометрии) может по своей форме приближаться к жесткой палочке (полифенилены, полиацетилены), свертываться в спираль (амилоза, нуклеиновые кислоты, пептиды) или в клубок — глобулу (глобулярные белки). В зависимости от формы макромолекулы линейные полимеры могут значительно различаться по свойствам. Но в то же время они имеют ряд общих свойств, характерных именно для линейных полимеров, которые отличают их от полимеров с иной геометрической формой молекул. [c.47]

    Иногда X результате комплексообразования гидрофобная группа К погружается в среду белка далеко не полностью (и частично сохраняет термодинамически невыгодный контакт с водой) или же сорбцию сопровождают неблагоприятные с точки зрения термодинамики конформационные изменения в структуре глобулы (возможно также и в молекуле лиганда). [c.28]

    Глобулярные белки Белки, молекулы котс ых свернуты в шарообразную структуру. Такие белки растворимы в воде, так как их полярные группы обращены наружу, а неполярные спрятаны внутрь глобулы [c.544]

    Внешнее поле глобулы защищено (экранировано) гидратными оболочками. Глобулярные макромолекулы между собой не сцепляются. В растворах глобулярных веществ внутреннего каркаса не образуется. Поэтому растворы глобулярных белков не застудневают. [c.279]

    ПодготоЕ ленная путем модифицирования реакцией с -амино-пропилтриэтоксисиланом поверхность достаточно крупнопористого силохрома или силикагеля может быть использована для иммобилизации белков и, в частности, ферментов, нужных для проведения -биокаталитических реакций. Для этого, как указывалось в лек-дии 5, надо провести дальнейшее модифицирование поверхности адсорбента-носителя прививкой агента (глутарового альдегида), способного вступить в реакцию с аминогруппами как модификатора, так и балка. Адсорбент-носитель с привитыми теперь уже альдегидными концевыми группами вводится в реакцию с различными белками. Ра ссмотрим иммобилизацию уреазы — важного фермента, находящего также применение в аналитическом определении мочевины и в аппарате искусственная почка . На рис. 18.9 представлена зависимость активности иммобилизованной уреазы от количества иммобилизованного белка. Адсорбентом-носителем является макропористый силохром со средним диаметром пор 180 нм. Этот размер пор значительно превышает размер глобулы уреазы. Вместе с тем удельная поверхность этого силохрома еще достаточно высока (5 = 41 м /г), чтобы обеспечить иммобилизацию значительного количества уреазы. Из рис. 18.9 видно, что при этом удается иммобилизовать до 120 мг белка на 1 г сухого адсорбента-носителя (это составляет около 3 мг/м ). Активность уреазы снижается не более, чем наполовину, даже при большом количестве уреазы в силикагеле, зато иммобилизованный так фермент можно многократно применять в проточных системах, и он не теряет активности при хранении по крайней мере в течение полугода. [c.341]

    Белки в зависимости от формы молекулы разделяются на фибриллярные, имеющие линейную, вытянутую форму молекулы, и глобулярные, имеющие свернутые шаровидные молекулы— глобулы. Молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 17 500 для лактальбумина до 6 800 000 для гемоцианина. [c.181]

    Молекулярный вес глобул белка колеблется от 30 ООО до 1 ООО ООО и более, что соответствует пептидным цепям из сотен [c.179]

    В связи с различием в размерах глобул и в величине заряда скорость движения белков крови оказывается неодинаковой. Быстрее всего движутся самые малые и имеющие наибольший заряд частицы альбуминов, затем частицы а-, 3- и у-глобулинов (рнс. 83). При соблюдении определенных условий удается получить и большее число фракций. [c.190]

    Молекулярный вес глобул белка колеблется от 30 ООО до 1 ООО ООО и более, что соответствует пептидным цепям из сотен или даже тысяч аминокислот. Длина такой полипептидной цепочки должна была составить 800 ммк и больше. Однако длина глобул белка составляет 3—10 ммк, так как субъединицы белка образованы одной или несколькими полипептидными сильно извитыми спиралями. В водных растворах белки легко дезагрегируются (распадаются) на микроглобулы. [c.203]

    Повышение температуры в растворах высокополимеров увеличивает осмотическое давление в большей мере, чем следует из теоретического расчета. Это зависит от повышения степени диссоциации ионогенных групп белков и от дезагрегации белков на микро-глобулы. Дополнительная гидратация микроглобул уменьшает количество свободного растворителя, что соответствует увеличению концентрации частиц в растворе. [c.223]

    Первая — Это кристаллическая Структура, построенная по прин-ципу плотной упаковки шароо. Такие кристаллические образования наблюдаются у так называемых глобулярных белков, глобулы которых остаются устойчивыми даже при непосредственном кон-такт Друг с Другом. Возможность образования кристаллической структуры При этом обусловлена одинаковым размером всех ша-риков, мто связано с мопомолекулярностью природных высокомолекулярных соединеннй. [c.133]

    Наиболее полно гибкость полимерных цепей может быть реализована в очень разбавленных растворах, когда отсутствуют взаимодействия между отдельными макромолекулами. При этом конформационные превращения приводят к образованию наиболее плотно свернутых форм макромолекул — глобул. Глобулы образуются и в коллоидных системах, когда несколько молекулярных клубков ассоциируются в отдельные коллоидные частицы полимерного вещества. Типичным случаем такой системы являются натуральный и синтетические латексы, представляющие собой водные коллоидные системы с полимерными частицами глобулярного строения. Устойчивость глобул в коллоидных частицах зависит от характера межмолекулярного и рнутримолекулярного взаимодействия. Если под влиянием ван-дер-ваальсовых сил внутримолекулярного взаимодействия возникают прочные физические связи, придающие устойчивость свернутым формам макромолекул (например, в белках), глобулы оказываются весьма стабильными. Если же силы внутримолекулярного взаимодействия в полимере слабы и молекулы обладают малой гибкостью, то глобулярные структуры неустойчивы и легко разрушаются. Вообще, чем меньше гибкость полимерной цепи, тем менее вероятны свернутые формы макромолекул и тем меньше возможность образования глобул в таком полимере. Образование глобул чаще всего протекает в процессе синтеза полимера, например при эмульсионной полимеризации. [c.50]

    По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]

    Добываемое из этих деревьев каучуковое молоко (латекс) состоит примерно из 55—60% воды и 35—40% каучука в форме мелких глобул, стабилизованных адсорбированным на их поверхности слоем белка. Часть латекса, предохраненного от брожения добавкой небольшого количества аммиака, непосредственно экспортируется в промышленные страны другая часть перерабатывается на месте его добычи в твердый каучук. В последнем случае мелкие частицы каучука коагулируют, добавляя уксусную или муравьиную кислоту, и затем коагулят обрабатывают по одному из двух различных способов для получения смокед-шитса или светлого крепа. По первому способу коагулят постепенно вытягивают на вальцах в листы толщиной 3—4 мм, после чего сушат и коптят в специальных помещениях. Копчение при температурах до 60° предохраняет каучук от окисления и плесневения. При получении крепа количество вводимого коагулянта берут с таким расчетом, чтобы при коагуляции разбавленного латекса получалась рыхлая масса последнюю после отделения водной фазы промывают и вальцуют в крепо-подобную тонкую шкурку, а затем сушат на воздухе. [c.950]

    Существуют и некристаллические упорядоченные структуры. По причинам, которые изложены ниже, довольно бессмысленно их систематизировать, за исключением, разве что, глобул, которые вполне дискретны, но не обязательно обладают внутренним дальним порядком. Дело в том, что путаница, царящая в монографической и журнальной литературе по поводу надмолекулярных структур, особенно в некристаллизующихся полимерах, обусловлена пренебрежением принципами статистической физики и физической кинетики. Описание полимеров на всех уровнях структурной организации не может быть полным, если наряду с морфологией не учитывается подвижность соответствующих структурных элементов . А введение подвижности ав томатически требует, при описании надмолекулярной организации в целом, не только описания пространственного распределения и -сил взаимосвязи структурных элементов, но и усреднения во времени (ср. стр. 45). При этом сразу выявляется третий признак классификации структур по их стабильности. Как известно, по отношению к так называемой денатурации все глобулярные белки принято подразделять на кинетически и термодинамически стабильные. ЭтОт же принцип должен реализоваться и по отношению к надмолекулярным уровням структурной организации полимеров. Все дискретные организованные структуры являются термодинамически стабильными отдельные организованные морфозы (типа сферолитов, например) могут обладать определенной — и регистрируемой, (см. гл. VII) — внутренней и внешней подвижностью, но ниже температуры фазового перехода они вполне устойчивы в отсутствие внешних силовых полей их время жизни т->оо. [c.47]

    Микросреда поверхностного слоя обнаруживает также сильно пониженную полярность по сравнению с водой. На это указывают, в частности, результаты сравнения УФ- и видимых спектров поглощения или спектров флуоресценции ароматических соединений в воде, в органическом растворителе и при солюбилизации их в поверхностном слое белковой глобулы [23, 24]. Полярность среды, окружающей молекулу Ы-арилсульфоната в комплексе с белком, близка й значению, характеризующему этанол (Z = 80 для воды Z = 95) (табл. 4). В тех участках ферментной глобулы, где непосредственно происходит гидрофобное взаимодействие аполярных аминокислотных остатков поли-пептидной цепи, полярность микросреды должна быть еще более низкой. С другой стороны, в рядом расположенных областях поверхност- ного слоя следует ожидать высокую локальную концентрацию диполей пептидных связей. Это (даже в отсутствие полярных и заряженных боковых групп) может привести к образованию участков высокополярной и поляризующей мик- 57 росреды (где напряженность поля достигает значений 10— [c.21]

    Из всего изложенного следует, что даже столь грубая оценка величины АОвнутр позволяет прийти к выводу, что силы взаимодействия между поверхностным слоем ферментной глобулы и органическими молекулами или ионами вполне могут перекрыть (особенно при многоточечном взаимодействии фермент—лиганд) энтропийные потери, обусловленные необходимым сближением комплексующих агентов (ДСсближ)- Эксперимент подтверждает это представление, поскольку комплексообразование низкомолекулярных лигандов с белками характеризуется весьма высокими значениями констант ассоциации порядка 10 —10 л/моль [30] (см. гл. VH), что соответствует величине АОассоц. равной примерно — (3 — 7) ккал/моль или — —(12,6—29,4) кДж/моль. [c.29]

    Наиболее важная информация о строении молекулы химотрипсина (молекулярная масса 25 ООО) была получена с помощью рентгеност-зуктурных исследований последних лет, проведенных Блоу с сотр. 14, 17—19]. Как итог своих исследований авторы представили трехмерную модель молекулы химотрипсина (см. рис. 3). В согласии с ранними общими представлениями о строении белков было найдено, что все заряженные группы в молекуле этого фермента направлены в сторону водного растворителя (за исключением трех, которые выполняют специфические функции либо в механизме активации зимогена, либо в механизме действия активного центра). Особенности расположения аминокислотных остатков с гидрофобными боковыми цепями внутри белковой глобулы также согласуются с ранними представлениями о важной роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации третичной структуры белков (см. гл. I). [c.127]

    В связи с этим интересно отметить, что эффективность адсорбции ароматических соединений на твердых поверхностях (угле) практически не зависит от наличия в ядре каких-либо заместителей [87, 88]. Поэтому в случае полуже-сткой модели гидрофобного кармана в белке, для того чтобы объяснить полную экстракцию глобулой различных гидрофобных заместителей в молекуле ингибитора, необходимо допустить, что аминокислотные остатки, расположенные вблизи щипцов , обладают все-таки некоторой подвижностью, которая обеспечивает обволакивание неароматических гидрофобных фрагментов псевдожидкой средой активного центра. [c.141]

    На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

    Латексы, как и эмульсии, содержат микроскопические или ультрамикроскопические частицы (глобулы), приближающ.иесп по форме к сферическим, на поверхности которых адсорбирован стабилизатор — соединения типа белков для [c.381]

    Кривые титрования белков, являющихся полиамфолитами, имеют плавный характер, часто без заметных перегибов. Это обусловлено различными причинами. Макромолекулы белков содержат обычно несколько типов как основных, так и кислотных групп, каждый из которых имеет свое значение рК и характеризуется своей точкой перегиба на кривой титрования. Но даже одному типу групп соответствует несколько значений р/С в зависимости от окружения этих групп на поверхности или внутри белковой глобулы. Наконец, описанные выще электростатические эффекты, которые приводят к сглаживанию кривых титрования поликислот (или полиоснований), действуют так же и в случае полиамфолитов. [c.127]

    Другие ферменты предпочитают атаковать срединные связи субстрата на достаточном удалении от концов полимерной молекулы. Активный центр таких ферментов можно упрощенно пред-ставит . в виде длинной ложбины или расп елипРз1 па поверхности белковой глобулы, вдоль которой и располагается субстрат, в то время как его концевые группы могут выходить за пределы активного центра или даже молекулы белка. Такие ферменты называют эндоферментами , пли действующими по эндотипу . [c.77]

    В работах И. М. Лифщица было показано, что для биологических полимеров, образующих плотные глобулы, характерно появление системы дискретных уровней энергии Гельмгольца. Л. А. Блюменфельд указал, что в случае гетерополимеров, к числу которых относятся и белки, каждому дискретному уровню должна соответствовать и определенная конформация (т. е. способ образования вторичных связей). [c.348]

    В составе отдельных аминокислот кроме групп —КНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипеп-тидйой цепи первичной структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся [c.425]

    Характер связей одинаков в фибриллярных и глобулярных белках. Молекулярный вес обоих основных структурных видов белка также примерно одинаков (от 30 ООО до 1 000 000 и более), но форма значительно отличается. У фибриллярных белков длина макроглобул в сотни и тысячи раз превышает их толщину так, макроглобула проколлагена с молекулярным весом 680 ООО имеет длину 3000 А при толщине несколько ангстрем. Глобулярные белки имеют чаще не шарообразную, а веретенообразную форму, варьирующую у разных белков. Длина глобул обычно не превышает 300 А, а средний объем составляет 44 000 А . [c.180]

    Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

    Типичным примером водородной связи является связь, обра-зуемая водородом гидроксильной группы. Водородная связь может возникать не только между молекулами, но и в пределах одной молекулы, например белка, обеспечивая скручивание полипептид-пой цепочки с образованием глобулы. Такой тип внутримолекулярного взаимодействия является характерным для биологических макромолекул — белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот. [c.27]

    Еще несколько лет назад полагали, что а-спирали вторичных структур белка соединяются сбок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из четырех пластов субъедцгшп, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных остатков, расположенных в восьми полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 85). Пласты обращены друг к другу своими гидрофобными либо гидрофильными частями. [c.202]

    В связи с различием в размерах глобул и в величине заряда скорость движения белков крови оказывается неодинаковой. Быстрее всего движутся самые малые и имеющие наибольший заряд частииы альбуминов, затем частииы а-, р- и -углобулннов (рис. 96). [c.218]

chem21.info

Номенклатура и классификация белков

К настоящему времени из животных и растительных организмов выделено большое количество самых разнообразных белков, что требует создания определнной системы в их номенклатуре и классификации.

Названия белкам дают по различным признакам: латинскому названию объекта, из которого выделен белок, химическому составу белка, выполняемой функции и т.п. Например, название авидин  -  белок яиц  -  происходит от латинского слова    avis -птица;  оризин  -  белок риса  -   от  oryza - рис; авенин -  белок овса  -  от avena - овес; гордеин  -  белок ячменя  -  от  hоrdeum - ячмень  и т.д. На основании химического состава и функций названы: ферритин  -  белок тканей животных и зеленых растений, содержащий железо; трансферрин  -  белок животных тканей, участвующий в транспорте железа; церулоплазмин  -  белок крови, содержащий медь и участвующий в ее обмене и др.

В основу классификации белков положено несколько подходов, а именно различие в форме их молекул, различие в функциях, различие в структуре, различие в химическом составе.

В зависимости от формы молекул белки делят на глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные).

Г л о б у л я р н ы е  белки характеризуются тем, что их молекулы, называемые глобулами, по своей форме приближаются к  шару или эллипсоиду вращения. Отношение длинной оси к короткой (степень асимметрии) в молекулах этих белков наиболее часто колеблется в пределах от 3 до 6 (1 бывает редко). В некоторых случаях степень асимметрии может достигать 11 - 20 и даже более. В общем, одни из глобулярных белков могут иметь шарообразную форму, другие  -  форму сигары, третьи  -  форму эллипсоида вращения.

Для глобулярных белков наиболее типична третичная структура, они растворимы в воде и разбавленных растворах нейтральных солей. К этой группе белков относятся все фементы и, за исключением структурных, большинство других белков животных и растительных организмов.

Ф и б р и л л я р н ы е   белки  -  ус тойчивые, нерастворимые в воде и разбавленных растворах нейтральных солей, вещества. Для этих белков наиболее характерной  является вторичная структура; третичная почти или полностью не выражена. Полипептидные цепи, располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, образуют длинные волокна (фибриллы) или слои. Отношение длинной оси к короткой в молекулах этих белков составляет несколько десятков, сотен и даже тысяч единиц. Фибриллярные белки являются основными элементами сухожилий, костей, хрящей, волос, перьев, рогов, паутины и т.п.

В соответствии с биологическими функциями можно выделить следующие группы белков: ферменты, транспортные белки, пищевые и запасные белки, сократительные и двигательные белки, структурные белки, защитные белки, регуляторные белки.

В зависимости от химического состава все белковые вещества разделили на две группы: п р о с т ы е   белки и              с л о ж н ы е   белки. Простые белки построены из аминокислот. Сложные белки состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. Каждая из этих групп белков подразделяется на ряд подгрупп.

biohimist.ru

Белки в природе - Справочник химика 21

    Белки в природе. Белковые вещества, или белки, находятся во всех растительных и животных организмах. Белки являются главной составной частью протоплазмы, содержатся в. крови, молоке, мышцах и хрящах животных, составляют главную часть куриного яйца. Белки входят в состав волос, когтей, рогов, кожи, перьев, шерсти и шелка. Животный организм более богат белковыми веществами, чем растительный. Б растениях белки встречаются в протоплазме, ядре, клеточном соке и семенах. Главную же массу растений составляет клетчатка. [c.387]     Значение белков в природе исключительно велико, так как эти вещества играют первостепенную роль во всех явлениях жизни. [c.288]

    Значение белков в природе исключительно велико, так как они играют первостепенную роль во всех явлениях жизни. Белки широко распространены в природе это основные вещества, из которых построены ядра и протоплазма ж-ивых клеток, мышцы, хрящи, сухожилия, кожа, волосы. Они содержатся также в растениях, которые, наряду с синтезом углеводов, осуществляют синтез белков из простых неорганических веществ. [c.179]

    Белки в природе синтезируются из аминокислот При гидролизе белков сначала образуются растворимые в воде промежуточные продукты — альбумозы и пептоны, которые затем распадаются на аминокислоты Гидролиз белков происходит под действием кислот или щелочей, либо протеолитических ферментов (протеаз) [c.183]

    В заключение вспомним еще раз самые общие данные о строении белков. Белки построены из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями в пептидных цепях, а между цепями могут быть также и другие типы связей. В состав белка может входить мало или много аминокислотных остатков, поэтому молекулярные веса различных белков очень сильно отличаются друг от друга.-Пептидные цепи в белках свернуты или скручены. Подвижность или вытягиваемость белков зависит от строения пептидной цепи. С белком могут быть связаны красящие группы (гемы), углеводы или липиды. Все это объясняет существование огромного разнообразия белков в природе. [c.295]

    В природе имеется лишь 20 аминокислот, которые могут входить в состав белков. Последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи определяет специфичность различных белков. Огромное разнообразие белков в природе объясняется безграничной возможностью различных сочетаний 20 аминокислот в полипептидных цепях. [c.113]

    Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

    Местонахождение белков в природе [c.284]

    Изучение химической природы белков показывает, что количество белков в природе очевидно чрезвычайно велико. Выше (стр, 28) указывалось, что из сравнительно небольшого числа различных аминокислот можно построить большое количество полипептидов (изомеров), отличающихся [c.37]

    Белки в природе, строение белков, свойства белков. Проблема синтеза белков. [c.143]

    Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на наШей планете масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, т. е. около 10 т. [c.335]

    Аминоянтарная кислота НООС— Hg— HNHa—СООН носит название аспарагиновой. Она также образуется при гидролизе белков. В природе встречается амид аспарагиновой кислоты NHg O—СНз— HNHa—СООН —аспарагин. Впервые он выделен из спаржи. [c.294]

    Белки (протеины) представляют собой органические азотистые вещества, создаваемые живой материей и близко с нею связанные. Важное значение белковых составных часте11 протоплазмы очевидно из того, что названпе протеин возникло от греческого слова 7грот о , что значит самый важный . При гидролизе кислотами белки расщепляются на а-аминокислоты, являющиеся теми структурными единицами, из которых синтезируются белки в природе. Элементарный состав белков, в зависимости от их происхождения, непостоянен, но приблпя енно может быть выражен следующим образом. [c.417]

    Мы привели в качестве примера всего несколько белков, в природе же их существует огро.чиое количество. Достаточно сказать, что только в крови, fio последним данным, удается обнаружить около 300 белков, имеющих разные свойства. Получается, что одни и те же полимеры белки, полисахариды и другие, собранные нз ограниченного числа малых молекул, — могут быть самыми разными вещества.ми. Это дает возможность с помощью всего нескольких веществ, иескольких полимеров, обеспечить все многообразие живого мира на земле. [c.16]

    Нативные белки, альбумины и глобулины, имеют глобулярную структуру и относятся к глобулярным белкам. Такого типа белки в природе весьма распространены. Глобулярные белки иначг называются корпускулярными белками. Размеры этих глобул или корпускул могут достигнуть таких пределов, что коллоидные частицы состоят из отдельных глобул, что дает возможность определения молекулярного веса по методу Сведберг а. [c.333]

    Важность этой проблемы можно иллюстрировать простым расчетом. Известно что число различных белков в природе составляет 10 . Каждый белок содержит около 200 аминокислотных остатков. В этом случае полное число различных последовательностей с 20 разными аминокислотными остатками составит 20 , что неизмеримо больше, чем число белков отобранных природой (20 10 ). Уже в первых работах (Р. Ламри, Г. Эйринг, 1954) было указано на связь между характером аминокислотной последовательности и нативной конформацией белка, обладающей минимальной свободной энергией. Об этом же свидетельствовали и опыты по обратимости перехода белков (рибонуклеаза) из денатурированного состояния в нативную конформацию с восстановлением всех дисульфидных связей. [c.206]

    До самого последнего времени считалось неразумным проводить аналогии между вирусами, поражающими различные крупные группы организмов. Одпако достижоция молекулярной биологии продемонстрировали единство основных механизмов синтеза нуклеиновых кислот и белка в природе. Поэтому, прежде чем анализировать довольпо скудные экспериментальные данные о размпожепии вирусов растений, мы кратко рассмотрим основные особенности репликации некоторых РНК-соде])жащих бактериофагов и вирусов животных. Даже в отношении этих вирусов детали процесса репликации изучены еще далеко ие достаточно. [c.138]

chem21.info

---

• 
  Шаровый кран воздушный
• 
  Оснащение бассейна
• 
  Кабина душевая технические характеристики
• 
  Индийская зарядка по утрам
• 
  Чемпионы по плаванию в россии женщины
• 
  Техника задержки дыхания под водой
• 
  Соляная кислота для прочистки труб
• 
  Нужно ли утеплять ливневку
• 
  Справка в бассейн заполненная
• 
  Самодельные обогреватели для гаража
• 
  Куда поставить стиральную машину в маленькой квартире