Проверочная работа по теме: «Белки и нуклеиновые кислоты». Состав аминокислот из которых живые организмы строят свои белки

Проверочная работа по теме: «Белки и нуклеиновые кислоты»

Проверочная работа по теме: «Белки и нуклеиновые кислоты».

Задание № 1

Выбери правильный ответ.

1. В состав ферментов входят:

А – нуклеиновые кислоты

Б – белки

В – АТФ

Г – углеводы

2. Связь, возникающая между азотистыми основаниями двух комплементарных цепей ДНК:

А – ионная

Б – пептидная

В – водородная

Г – ковалентная полярная

3. С помощью молекул иРНК осуществляется передача наследственной информации:

А – из ядра к митохондриям

Б – из одной клетки в другую

В – из ядра к рибосоме

Г– от родителей к потомству

4. Молекула РНК в отличие от ДНК содержат азотистое основание:

А – аденин

Б – гуанин

В – урацил

Г – цитозин

5. Мономером ДНК является:

А – нуклеотид

Б – нуклеотидтрифосфат

В – азотистое основание

Г – рибоза

6. Ферменты – это:

А – другое название гормонов

Б – биологические катализаторы химических реакций

В – конечные продукты обмена веществ

7. Состав аминокислот, из которых живые организмы строят свои белки:

А – видоспецифичен, то есть аминокислоты, которые встречаются у одного вида, могут полностью отсутствовать у другого вида

Б – одинаков для всех видов живых организмов

В – зависит от питания организмов

Г – зависит от образа жизни организмов

8. Белок распадается на аминокислоты при разрушении его:

А – первичной структуры

Б – вторичной структуры

В – третичной структуры

Г – четвертичной структуры

9. Полимерами не являются:

А – глюкоза

Б – крахмал

В – целлюлоза

10. Первичная структура белка – это:

А – укладка полипептидной цепи в форме спирали

Б – укладка полипептидной цепи в форме глобулы

В – порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

Задание № 2

Установите соответствие между мономерами и полимерами.

Мономеры	Полимеры
1.Нуклеотиды	А – белки
2.Простые сахара	Б - полисахариды
3. Аминокислоты	В – нуклеиновые кислоты

Задание № 3

Напишите последовательность нуклеотидов ДНК, РНК, комплементарную приведенной ниже последовательности:

	Т	Т	Ц	Г	А	А	А	Ц	Т	Г
ДНК
РНК

Ф.И. _______________________________ Класс ___________

Задание №1

1	2	3	4	5	6	7	8	9	10

Задание №2

Задание №3

	Т	Т	Ц	Г	А	А	А	Ц	Т	Г
ДНК
РНК

Ф.И. _______________________________ Класс ___________

Задание №1

1	2	3	4	5	6	7	8	9	10

Задание №2

Задание №3

	Т	Т	Ц	Г	А	А	А	Ц	Т	Г
ДНК
РНК

Ф.И. _______________________________ Класс ___________

Задание №1

1	2	3	4	5	6	7	8	9	10

Задание №2

Задание №3

	Т	Т	Ц	Г	А	А	А	Ц	Т	Г
ДНК
РНК

Ответы к проверочной по теме: «Белки и нуклеиновые кислоты.

Задание №1

1	2	3	4	5	6	7	8	9	10
Б	В	В	В	А	Б	Б	А	А	В

Задание №2

Задание №3

	Т	Т	Ц	Г	А	А	А	Ц	Т	Г
ДНК	А	А	Г	Ц	Т	Т	Т	Г	А	Ц
РНК	У	У	Ц	Г	А	А	А	Ц	У	Г

xn--j1ahfl.xn--p1ai

Тема №27 «Аминокислоты и белки»

Строение аминокислот
Свойства аминокислот
Изомерия и номенклатура аминокислот
Белки
Биологическое значение белков
Строение белков
Классификация белков
Свойства белков
Шпаргалка
Задания для самопроверки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу —Nh3 и карбоксильную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:

clip_image004

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа —Nh3 определяет основные свойства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следо вательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты:

clip_image006

С сильными кислотами как основания-амины:

clip_image007

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

clip_image008

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

clip_image009

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым, т. к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—CO—, например:

clip_image010

clip_image011

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрона, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды α-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы -NH-CO- называют пептидными.

Химические свойства аминокислот

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

clip_image016

Широко распространены также названия аминокислот, в которых положение аминогруппы обозначается буквами греческого алфавита: α, β, γ и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на звать также α-аминокислотой:

clip_image017

В биосинтезе белка в живых организмах участвуют 20 аминокислот.

Белки

Белки — это высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

clip_image020

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Биологическое значение белков

Белки — основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

Биологическое значение белков

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

clip_image024

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некоторых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1011-1012. Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ионное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Характеристики структур белковых молекул

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Первичная структура белка

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Вторичная структура белка

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

Третичная структура белка

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Четвертичная структура белка

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат миозин, кератин. В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков.

Примером белка с четвертичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы. Однако следует отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

По степени сложности (простые и сложные).

По форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки).

По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах — глутелины).

По выполняемым функциям (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит исключительно от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пептидная связь), аминные (—Nh3) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды.

Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов;

2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

clip_image034

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции. Для качественного определения белка используют следующие реакции:

clip_image036

1. Денатурация – процесс нарушения естественной структуры белка (разрушение вторичной, третичной, четвертичной структуры).

2. Гидролиз — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

3. Качественные реакции белков:

· биуретовая;

Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

· ксантопротеиновая;

Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

· реакция определения серы в белках.

Цистеиновая реакция (для белков, содержащих серу) — кипячение раствора белка с ацетатом свинца(II) с появлением черного окрашивания.

www.chem-mind.com

Почему растительные белки ценнее животных белков?

Название статьи четко задает мысль о преимуществе растительных белков над животными. А это требует обоснования. Обоснование кроется в составе белков и нам предстоит в этом убедиться.

Для начала осознаем, что белки это химические соединения, участвующие в разнообразных химических процессах и построении всевозможных веществ в нашем организме.

И чтобы понять, в чем преимущество растительных белков над животными, необходимо в общих чертах разобраться, как синтезируются белки. Как организм синтезируют белки? Синтезом белка в нашем организме занимаются клетки. Клетки имеют в своем составе несколько элементов, непосредственно участвующих в синтезе белков. Непосредственно в синтезе белков участвуют клеточные рибосомы. Рибосомы представляют собой некое подобие фабрики или сборочного конвейера по изготовлению всевозможных химических веществ, например белков. Этот сборочный конвейер рибосом обслуживают специально предназначенные для этого энзимы. Вообще энзимы выполняют в нашем организме роль универсальных рабочих, которые обслуживают в организме всевозможные процессы, например пищеварение, о котором мы уже говорили или, в нашем случае, строительство белков. Для того чтобы строить белки рибосоме нужны: - комплектующие, - запас энергии, - сборочная программа, «конструкторский чертеж» для каждого конкретного вида белка. Комплектующие рибосома получает из содержащегося внутри клетки Комплекса Гольджи (который является своего рода складом). Энергию рибосома, да и вся клетка в целом получают от митохондрий, которые работают на глюкозе. А сборочную программу для построения того или иного вида белка рибосома получает от РНК (рибонуклеиновой кислоты). Рибонуклеиновая (РНК) представляет собой точную копию фрагмента, взятого из общей базы данных, которая содержится в нашей ДНК (дезоксирибонуклеиновой) кислоте. ДНК представляет собой информацию обо всех программах построения данного живого существа – множество программ, обслуживающих все виды «внешней и внутренней» деятельности, включая его рождение и развитие, данного конкретного живого существа. Вся эта информация зашифрована в ДНК и хранится в ядре клетки. Возвращаемся к рибосоме. Вот рибосома изготовляет какой-то очередной белок. Она получает энергию от митохондрий, она имеет «сборочную программу» в виде копии нужного фрагмента из общей базы данных – РНК и она получила необходимые комплектующие из Комплекса Гольджи. Что же это за комплектующие, которые рибосома получает из Комплекса Гольджи, для построения белка? – Это, среди прочего, аминокислотыбелка. Вот он этот элемент – аминокислота белка – который поможет нам понять, чем же растительный белок ценнее животного. (Самое интересное вместе с этим, что геном, в частности человека, кодируется четверками специфичных аминокислот. Вся ДНК представляет собой упорядоченную структуру четверок аминокислот). Дело в том, что любое живое существо строит для себя свои собственные, специфичные белки согласно тому алгоритму, который я описал выше и который содержится в ДНК данного живого существа. Уникальность белков, которые каждое живое существо строит для себя, состоит в том, что каждое из них создает эти белки по своей собственной уникальной «сборочной программе» содержащейся в уникальной ДНК, присущей каждому живому существу. Иначе говоря, разница всех видов живых существ заключается в различных видах уникальных ДНК присущих тому или иному организму, ведь питание мы все (живые существа) имеем общее. И каждое живое существо имеет возможность выбрать для себя подходящее для себя питание из числа доступного всем. Это упрощенно значит, что весь набор аминокислот одинаков и доступен для всех живых существ на Земле. При этом каждое существо из исходного набора аминокислот строит специфичные белки персонально для себя. Что происходит с белком в организме при его употреблении в виде пищи? Теперь мы уже можем разобраться в том, почему растительный белок является гораздо более ценным по сравнению с животным. Нас ведь интересует пищевая ценность таких белков, не так ли? Вот допустим мы съели кусок тушеной говядины. Если говядина не смешана ни с каким из продуктов, кроме овощей, начнется процесс ее полноценного переваривания. (Если говядина съедена, например, с картошкой, пищеварение затормозится). Организм настроится на расщепление белка, выделит в желудок энзим пепсин и до предела понизит кислотность желудочного сока, поскольку белок идеально переваривается в сильнокислой среде. Начнется процесс расщепления белка, поскольку говяжий белок это белок созданный коровой для себя и по программе, зашитой в ее собственной ДНК. Иными словами коровий белок совершенно не пригоден для организма человека ни в каком виде, его невозможно применить ни для одной из химических реакций протекающий в организме человека ! Поэтому начнется процесс энергозатратного расщепления коровьего белка на составные аминокислоты. В результате образуются подходящие для человека аминокислоты белка, являющиеся общими для всех организмов, и множество токсических веществ – продуктов распада. Эти вещества сильно закисляют организм человека, сдвигая кислотно-щелочной баланс внутренних сред в сторону кислот со значением pH менее 7 (значение 7 соответствует нейтральному раствору). Таким образом, в результате употребления в пищу куска говядины, в результате трудоемкого расщепления чужеродного белка, наш организм получает набор необходимых нам аминокислот белка и множество ненужных продуктов распада, закисляющих наш организм и создающих тем самым опасность возникновения онкологических и других заболеваний. А ведь нам всего лишь нужны были определенные аминокислоты белка, общие для всех живых существ ! Так не проще было бы их получить при некоторых условиях, при которых организм не загрязняется токсическими продуктами расщепления чужеродного животного белка и не тратит на это энергию? Конечно проще, если знать, что: Все необходимые человеку аминокислоты содержатся в растительной пище (фруктах, овощах, орехах) в свободном легкоусвояемом виде.Они не чужеродны никому, включая человека, потому что являются исходным строительным материалом для всех живых существ! Теперь мы уже можем осознать, что: Растительность является исходным, основным источником всех питательных веществ, в том числе и аминокислот, для абсолютно всех живых существ на Земле. Это утверждение верно, в том числе, и для «ультрарадикальных» плотоедов, потому что ни один из них не может на самом деле жить без хотя бы малой части растительности в их рационе. Поэтому растительные белки являются наиболее качественными и питательными, а главное, они легче усваиваются любым организмом, в том числе человеческим. Именно поэтому после животной пищи, особенно употребленной в неверных сочетаниях с другими продуктами, возникает сонливость. Концентрация растительного и животного белка на единицу массы продукта Существует мнение, что животный белок более концентрирован, нежели растительный, и животного продукта по объему понадобится употребить гораздо меньше чем растительного. Да это так, но различия в объеме не столь значительны и огромный желудок человеку на самом деле не понадобится. Дело в том, что человеческий организм способен полноценно расщепить лишь около 120 грамм мяса в сутки (в этом уверяют нас Герберт Шелтон и другие ученые). Поэтому соответствующий ему растительный эквивалент будет не таким уж большим по объему. Закончить эту статью я хочу фрагментом из книги Виктории Бутенко «Зелень для жизни». Вот что она пишет: «В то время как во многих книгах по питанию зеленые листья даже не упомянуты в списках источников белка каждый фермер знает, что именно питание зеленью способствуют росту мускулов у животных. Прокомментировать влияние различных кормов на развитие мускулатуры у овец я попросила фермера Питера Хагерти (прим. В. Бутенко живет в США) из штата Мэн. Он написал мне: «Когда наши овцы питаются концентрированным кормом, состоящим из кукурузы, овса и других зерен, они достигают забойного веса намного быстрее. Однако такое питание приводит к образованию жира, а не мускулов, что совсем не выгодно для потребителя, так как жир все равно срезается и выбрасывается. Если же овцы питаются травой, они хоть и растут медленнее, но достигают забойного веса с очень небольшим количеством, жира. Так что результаты моих наблюдений таковы: концентраты легко прибавляют жиры, а травы прибавляют качественные мускулы». Подводя итоги, отметим для себя, что зеленые растения содержат белок в форме отдельных аминокислот. Нашему организму такие отдельные аминокислоты использовать легче, чем сложные белки чужих живых организмов, которые необходимо сперва расщепить на аминокислоты. Поэтому употребление в пищу разнообразной зелени обеспечит организм всеми аминокислотами, необходимыми для создания любых составных белков для потребностей человеческого организма.

vedamost-zdrava.blogspot.com

Почему растительные белки ценнее животных белков?

www.vedamost.info

Белки (протеины) – главный строительный материал для тела - Как питаться правильно? - Здоровое питание

Белки являются высокомолекулярными природными азотсодержащими соединениями, состоящими из аминокислот. В природе существует порядка полутора сотен различных аминокислот, но лишь 20 из них содержатся в пищевых веществах, употребляемых человеком. Белки являются важнейшей составляющей частью здорового рациона.

Ключевой химический элемент белков – азот, который используется растениями для биосинтеза собственных растительных белков. Животные, питаясь растительной пищей, преобразуют полученный растительный белок в свой, животный. Человек, съедая растительную и животную пищу, трансформирует полученные с ней белки в элементы тканей своего тела.

Это происходит за счет расщепления белков до составляющих их аминокислот, а потом, в соответствии с генной информацией из этих аминокислот строятся ткани и клетки организма. Часть аминокислот может синтезироваться в теле человека, при расщеплении различных тканей. Среди 20 аминокислот, используемых человеком в питании, есть ряд незаменимых, т.е. таких, которые в организме человека не синтезируются.

Недостаток белка в питании, особенно в детском и юношеском возрасте, приводит к выраженной задержке не только в физическом, но и психическом развитии. Точно так же недостаток белка недопустим в период беременности и кормления у женщин.

Основные источники белка – молоко и молочные продукты, мясо, рыба, морепродукты, бобовые и зерновые. В процессе переваривания белок расщепляется на отдельные аминокислоты, которые всасываются в кровь, распространяются по организму и выполняют свои функции.

Функции белка в организме

Белки выполняют в организме человека широкий спектр задач. Среди них следующие:

1. Строительная – пластические нужды организма. К строительным белкам относят кератин волос, фибриллы мышц, эластичность сухожилий. В среднем за 70 лет жизни полное обновление белка в организме человека происходит около 200 раз.

2. Регуляторная – обеспечение производства гормонов. Гормоны – это белки, которые управляют работой организма.

Например, поджелудочная железа вырабатывает инсулин, который регулирует и поддерживает стабильный уровень сахара в крови. Избыток инсулина поступает в печень, где превращается в гликоген, а при недостатке у человека формируется сахарный диабет.

Гипофиз производит гормон роста окситоцин.

Щитовидная железа – тироксин, отвечающий за интенсивность основного обмена.

3. Каталитическая – выработка ферментов. Ферменты – это белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие организме и составляющие обмен веществ, катализируются соответствующими ферментами. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ.

4. Сократительная – ее выполняет белок мышц миозин, являющийся одним из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков.

5. Транспортная – обеспечивается гемоглобином, который является сложным железосодержащим белком. Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода к органам и тканям организма.

6. Защитная – выполняется иммуноглобулином и интерфероном участвующих в формировании иммунного ответа организма. Главный биологический смысл этих клеток – участие в процессах распознавания и удаления чужеродной информации (вирусы, бактерии, грибы, онкогены).

7. Энергетическая – белки способны высвобождать энергию в процессе окисления (4 ккал на 1 грамм белка). Но все предыдущие функции белка по значимости гораздо выше энергетической, поэтому не стоит доводить организм до необходимости использования высокоценных белков для энергетических нужд.

Суточная потребность в белке

Для качественного выполнения функций белка требуется его сбалансированное потребление в рационе. Потребность человека в белке зависит от возраста, пола и степени физической активности. Обычному человеку в среднем требуется 0,75 – 1 г белка на 1 кг веса в сутки. То есть, при весе тела в 70 кг норма белка составляет 52,5 - 70 г.

У спортсменов, занимающихся активными силовыми тренировками, потребность в белке возрастает до 2 - 2,5 г белка на 1 кг веса в сутки. Эта повышенная потребность возникает по следующим причинам:

- Во время тренировки происходит неизбежный распад отдельных мышечных структур, для их восстановления требуются аминокислоты.

- Во время паузы между тренировками организм спортсмена приспосабливается к повышенным нагрузкам путем строительства новой мускулатуры, а высокое содержание протеина в мышцах приводит к более сильным мышечным сокращением, что позволяет спортсмену прогрессировать в своих спортивных показателях.

За счет белков животного происхождения необходимо получать не менее 50% суточной потребности, при этом в суточной калорийности общая доля белка составляет порядка 10-20%. Этот минимум не может быть заменен ни жирами, ни углеводами, поскольку они не содержат азота и не могут превращаться в белки. Полное исключение белков из рациона приведет к распаду собственных тканевых белков организма.

Если количество белка в рационе несистематически и незначительно превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого не будет. Избыток аминокислот в таком случае будет использоваться, как источник энергии.

Однако, при отсутствии интенсивных физических нагрузок потребление более 2 г белка на килограмм веса может привести к неблагоприятным последствиям, особенно в случае соблюдения низкоуглеводных диет.

Повышается нагрузка на печень и почки - печень превращает излишки белков в глюкозу и азотистые соединения (мочевину), которую почки должны активно выводить из организма. Избыток белков приводит к кислой реакции организма, а это увеличивает потерю кальция. Богатая белком мясная пища часто содержит пурины, которые в процессе метаболизма откладываются в суставах, вызывая развитие подагры.

При повышенном потреблении белка особую значимость приобретает соблюдение оптимального питьевого режима. Количество необходимой организму чистой воды повышается.

Но проблемы, связанные с избытком белка, встречаются редко. В обычном рационе человека чаще всего полноценного белка не хватает.

А как получается в вашем рационе? Проверьте себя, запишите свое дневное меню - калорийность, белки, жиры и углеводы посчитаются автоматически! Используйте для составления меню рейтинг белковых блюд, обращая внимание на содержание белков в 100 г готового блюда.

Например, куриные грудки, приготовленные на гриле, содержат 39 г белков, куриные котлеты с творогом - 28 г белка, а стейк лосося в имбирно-медовом соусе - 18 г на 100 г продукта.

Не все белки одинаково полезны

Важно не только количество потребляемого белка, но и его качество, т.е. полноценность аминокислотного состава. Пищевая ценность белка определяется набором аминокислот, входящих в продукт. Все аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые. Современной науке известно 9 незаменимых аминокислот. Две из них, треонин и лизин, абсолютно незаменимы. Они в организме человека вообще не синтезируются. При недостатке других аминокислот организм способен их синтезировать из треонина и лизина, хотя это и непродуктивно для организма.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Полноценность их усвоения зависит от полноты аминокислотного набора. Самая высокая степень усвояемости у белков молока и яиц, принимаемых условно за 100%, у мяса и рыбы – 78-95%, у растительных белков (орехов, зерновых, бобовых) - 65-70%.

Белок животного происхождения, обладая полным комплектом аминокислотных составляющих, обогащает растительные белки незаменимыми аминокислотами. Не получая животного белка, мы недополучаем незаменимые аминокислоты. Недостаточность аминокислотной полноценности приводит к недостаточной выработке каталитических и регуляторных белков, а именно – ферментов и гормонов. А это ведет к различным нарушениям здоровья. Нехватка белков вызывает отрицательный азотистый баланс, замедление основного обмена веществ, роста тканей. Для детей это особенно опасно, т.к недостаток белка замедляет рост и развитие тела ребенка.

Статья по теме: Питание при нарушениях здоровья

Для вегетарианцев, исключающих животные белки из рациона, работает правило минимума. Оно гласит, что образование собственного белка в организме напрямую зависит от той незаменимой аминокислоты, которая поступает в организм в минимальном количестве.

Статья по теме: Вегетарианское питание на каждый день

Кулинарная обработка

На биологическую ценность белка влияют способы кулинарной обработки. Зажаренное до корочки мясо имеет огромное количество разрушенных аминокислот. Многократная заморозка-разморозка также приводит к снижению ценности аминокислот. Для сохранности аминокислотного состава предпочтительней белковую пищу запекать, тушить, варить или готовить на пару. Жарка в масле – это жесткая термообработка. За счет высокой температуры белок подвергается большим изменениям, образуется много вторичных продуктов распада, соединения аминокислот становятся канцерогенными. Если вы никак не можете обойтись без жареного мяса – лучше предпочесть приготовление на углях или гриле.

Важно соблюдать баланс дневного рациона и включать в меню углеводы. При дефиците углеводов в питании, белки усваиваются хуже и даже расходуются из мышечных тканей на синтез глюкозы. Если вы придерживаетесь правил раздельного питания – следите за суточным белково-углеводным балансом рациона. Жесткие низкоуглеводные диеты наносят серьезный удар по всем системам организма. Особенно важно следить за белковой составляющей в питании, если вам 40+. Чем старше человек - тем опаснее для его здоровья избыток белка. Особенно при малоактивном образе жизни.

Статьи по теме: Баланс энергии - залог стройности

Углеводы - главный источник энергии для организма

Питайтесь сбалансированно и полноценно, берегите свое здоровье!

Фото: ppt4web.ru, photl.com.

daily-menu.ru

Интегрированный урок (биология и информатика) в 9-м классе по теме "Строение клетки"

Разделы: Биология, Информатика

Цели:

– сформировать знания о строении клетки, на основе раскрытия мембранного принципа; – объяснить особенности мембранных и немембранных органоидов клетки; – расширить знания учащихся о взаимосвязи строения и функций главных компонентов и органоидов клетки; – развивать умения сравнивать, обобщать и делать выводы при изучении различных клеток; – способствовать развитию познавательной деятельности и мотивации учащихся на основе использования информационно-коммуникационных технологий; – воспитывать в учащихся творческую личность.

Средства обучения:

– таблица “Общая схема строения растительных и животных клеток”; – разборная модель “Строение эукариотической клетки”; – электронные уроки и тесты “Биология в школе”.

Оборудование:

– компьютерный класс; – видеопроектор; – экран.

Ход урока

I. Проверка знаний учащихся о строении, функциях белков и нуклеиновых кислот в клетке.

1. Тестирование всех учащихся проводится с использованием информационных технологий.

I вариант.

В состав ферментов входят: а) нуклеиновые кислоты; б) белки; в) АТФ; г) углеводы.
Связь, возникающая между азотистыми основаниями двух комплементарных цепей ДНК: а) ионная; б) пептидная; в) водородная; г) ковалентная полярная.
С помощью молекул и РНК осуществляется передача наследственной информации: а) из ядра к митохондриям; б) из одной клетки в другую; в) из ядра к рибосоме; г) от родителей к потомству.
Молекулы РНК в отличие от ДНК содержат азотистое основание: а) аденин; б) гуанин; в) урацил; г) цитозин.
Мономером ДНК является: а) нуклеотид; б) нуклеотидтрифосфат; в) азотистое основание; г) рибоза.
Ферменты – это: а) другое название гормонов; б) биологические катализаторы химических реакций; в) конечные продукты обмена веществ; г) углеводы.
Состав аминокислот, из которых живые организмы строят свои белки: а) видоспецифичен; б) одинаков для всех видов живых организмов; в) зависит от питания организма; г) зависит от образа жизни организма.
Белок распадается на аминокислоты при разрушении его: а) первичной структуры; б) вторичной структуры; в) третичной структуры; г) четвертичной структуры.
Полимерами не являются: а) гликоген; б) крахмал; в) целлюлоза; г) глюкоза.
Первичная структура белка – это: а) укладка полипептидной цепи в форме спирали; б) укладка полипептидной цепи в форме глобулы; в) порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи; г) структура белковых молекул доклеточных форм жизни.

Установите соответствие между мономерами и полимерами.

Мономеры:1. Нуклеотиды; 2. Простые сахара; 3. Аминокислоты.

Полимеры:А – белки; Б – полисахариды; В – нуклеиновые кислоты.

12. Выберите три признака, характерные для молекулы ДНК. 1) Состоит из одной цепи; 2) Состоит из двух цепей; 3) Мономерами являются аминокислоты; 4) Молекула не способна к репликации; 5) Мономерами являются нуклеотиды; 6) Молекула способна к репликации. Запишите цифры в порядке возрастания.

II вариант.

Неизменяемыми частями аминокислот являются: а) аминогруппа и карбоксильная группа; б) только радикал; в) только карбоксильная группа; г) радикал и карбоксильная группа.
Кислород у слона в крови транспортируется: а) коллагеном; б) альбумином; в) гемоглобином; г) фибриногеном.
Связи, которые удерживают первичную структуру молекулы белка, называются: а) водородными; б) пептидными; в) гидрофобными; г) дисульфидными.
Гемоглобин человека отличается от гемоглобина собаки: а) названием мономеров; б) функциями; в) вторичной структурой; г) небольшими отличиями в последовательности аминокислот.
Из аминокислот не построена молекула: а) гемоглобина; б) инсулина; в) гликогена; г) альбумина.
Последовательность расположения нуклеотидов в молекуле ДНК определяет: а) вторичную структуру белка; б) первичную структуру белка; в) четвертичную структуру белка; г) третичную структуру белка.
Ферменты, участвующие в химических реакциях, при повышении температуры: а) ускоряют их, и сами при этом не изменяются; б) ускоряют их, изменяясь в результате реакции; в) замедляют их, не изменяясь в результате реакции; г) замедляют их, изменяясь в результате реакции.
Информационная РНК выполняет следующую функцию: а) перенос аминокислот на рибосомы; б) снятие и перенос информации с ДНК; в) формирование рибосом; г) синтез второй цепи ДНК.
Разрушение природной структуры белка называется: а) ренатурацией; б) репарацией; в) дегенерацией; г) денатурацией.
Какую из функций не выполняет РНК? а) хранение информации; б) передача информации; в) транспорт аминокислот; г) определение структуры рибосом.
Выберите три верных ответа из шести. Нуклеотид РНК состоит из: 1) аминокислоты; 2) азотистого основания; 3) рибозы; 4) дезоксирибозы; 5) остатка фосфорной кислоты; 6) остатка серной кислоты. Запишите выбранные цифры в порядке возрастания.
Выберите три функции, которые белки выполняют в клетке. 1) каталитическая; 2) кроветворная; 3) защитная; 4) транспортная; 5) рефлекторная; 6) фотосинтетическая. Запишите выбранные цифры в порядке возрастания.

Бланк ответов.

I вариант. Фамилия, имя учащегося _______________________. Класс ______.

1	2	3	4	5	6	7	8	9	10	11			12
										1	2	3

II вариант. Фамилия, имя учащегося _______________________. Класс ______.

1	2	3	4	5	6	7	8	9	10	11			12

2. Ответ по карточке у доски.

Задание: напишите последовательность нуклеотидов ДНК, комплементарную приведенной ниже:

ТТЦГАААЦТГЦ.

II. Постановка познавательной задачи.

Учащимся предлагается, опираясь на ранее полученные знания найти в Интернете краткие биографические сведения об ученых, внесших вклад в изучение строения клетки. По окончании работы на экран проецируются портреты Р.Гука, А.Левенгука, Р.Броуна, Т.Шванна и М.Шлейдена и заслушиваются краткие сообщения учащихся. Делается вывод: “Клетка – структурная и функциональная единица живого”.

III. Изучение нового материала проводится с одновременным заполнением таблицы: “Строение животной клетки”:

Части и органоиды клетки.	Особенности строения.	Функции, выполняемые в клетке.

Объяснение нового материала сопровождается презентацией, подготовленной в программе Microsoft Power Point.

<Приложение 1>

На экране схема “Строение животной клетки”.

1. Понятие о плане строения клетки: цитоплазматическая мембрана, ядро, цитоплазма, органоиды и включения. (Беседа с элементами объяснения).

Органоиды (органеллы) – постоянные структурные компоненты, которые выполняют жизненно важные функции.

Включения – непостоянные структурные компоненты клетки, появляющиеся и исчезающие в процессе ее жизнедеятельности.

2. Понятие о мембранном принципе строения структурных образований в клетках. Мембрана как универсальный строительный материал для разных внутриклеточных образований. (Рассказ учителя с элементами беседы и использованием схемы).

3. Строение и функции плазматической мембраны. (Рассказ учителя с элементами беседы).

Части и органоиды клетки	Особенности строения	Функции, выполняемые в клетке
Цитоплазматическая мембрана.	Состоит из двойного слоя липидов, между молекулами которых располагаются белки; с липидами и белками могут быть связаны молекулы углеводов.	Ограничительная. Защитная. Избирательный транспорт веществ в клетку и из нее. Межклеточные взаимодействия. Сохранение формы клетки.

4. Особенности строения и функции цитоплазмы. (Рассказ учителя с элементами беседы).

Части и органоиды клетки	Особенности строения	Функции, выполняемые в клетке
Цитоплазма	Внутренняя среда клетки, содержащая воду, органоиды, биомолекулы, витамины, ионы, соли, растворенные газы.	Транспорт биомолекул и органоидов внутри клетки. Среда, в которой осуществляются биохимические реакции.

5. Мембранные органоиды клетки. (Рассказ учителя с элементами беседы).

Части и органоиды клетки	Особенности строения	Функции, выполняемые в клетке
Эндоплазматическая сеть (ЭПС): А. Шероховатая. Б. Гладкая.	Система мембран, связанных с ядерной мембраной: А. Содержит рибосомы. Б. Не содержит рибосомы.	Синтез белков (А). Синтез липидов и других органических веществ (Б). Транспорт веществ.
Комплекс Гольджи.	Сложенные стопкой уплощенные цистерны, связанные с эндоплазматической сетью.	Накопление продуктов клеточного синтеза и распада веществ. Транспорт веществ. Секреция – выведение веществ из клетки. Образование лизосом. Детоксикация ядов.
Лизосомы	Мембранные пузырьки, заполненные ферментами.	Переваривание питательных веществ. Разрушение компонентов клетки.
Митохондрии	Структуры, окруженные оболочкой из двух мембран, внутренняя мембрана образует складки – кристы; во внутренней среде матриксе содержатся ДНК, РНК и рибосомы. ДНК обуславливает генетическую автономность митохондрии.	Источник энергии, место синтеза АТФ – универсального биологического аккумулятора энергии. Окисление глюкозы.

6. Немембранные органоиды клетки. (Рассказ учителя с элементами беседы).

Части и органоиды клетки	Особенности строения	Функции, выполняемые в клетке
Рибосомы	Органоиды, состоящие из двух субъединиц, большой и малой, построены из белка и р-РНК, образуются в ядрышке.	1. Синтез белка.
Клеточный центр	Состоит из двух центриолей, расположенных перпендикулярно друг к другу. Белковая структура.	Регуляция расхождения хромосом при делении. Образование микротрубочек.
Микротрубочки	Полые цилиндрические белковые структуры.	Цитоскелет (сохранение формы клетки). Внутриклеточный транспорт веществ.

7. Ядро как важное звено управления процессами, происходящими в клетке. (Рассказ учителя с элементами беседы).

Части и органоиды клетки	Особенности строения	Функции, выполняемые в клетке
Ядро	Двухслойная ядерная мембрана, содержащая крупные поры; ядерный сок – кариоплазма; хромосомы; ядрышко, состоящее из РНК.	Носитель и хранитель наследственной информации (хромосомы). Регуляция клеточной активности. Образование хромосом (ядрышко). Управление процессами жизнедеятельности.

Прокариоты – клетки, не имеющие оформленного ядра. Молекула ДНК образует кольцо.

Эукариоты – клетки, имеющие ядро.

8. Сравнение животной и растительной клетки. (Самостоятельная работа учащихся с учебником и схемами растительной и животной клеток, спроецированными на экран). Учащиеся отмечают, что в растительной клетке имеются дополнительные структуры:

1) Пластиды – мембранные органоиды: – хлоропласты содержат пигмент хлорофилл, состоят из наружной и внутренней мембран, гран тилакоидов, стромы, осуществляют синтез органических веществ путем преобразования энергии солнечного света (фотосинтез), обеспечивают автотрофный тип питания; – лейкопласты осуществляют накопление веществ; – хромопласты содержат красящие вещества, обеспечивают окраску растений, привлекая животных для опыления цветков и распространения семян.

2) Клеточная стенка состоит из углевода целлюлозы, расположена снаружи плазматической мембраны, выполняет защитную, опорную и транспортную функции.

3) Вакуоли содержат клеточный сок – концентрированный раствор минеральных солей, сахаров, пигментов, органических кислот и ферментов; выполняют функцию накопления конечных продуктов обмена веществ.

4) Запасные питательные вещества находятся в виде крахмальных зерен. В растительной клетке отсутствует клеточный центр. Черты сходства растительной и животной клеток:

Сходный химический состав;
Одинаковы по основным проявлениям жизнедеятельности;
Имеют единый принцип организации.

9. Учащимся предлагается заполнить схему и таблицу на компьютере. (Самостоятельная работа с учебником).

Задание 1.

Рис. 1

Учитель проецирует на экран правильные ответы с целью проверки заполненной схемы.

Задание 2: Заполните таблицу, используя знаки + (плюс) и – (минус).

Сравнение строения клеток эукариот и прокариот.

Признаки	Ядро	ДНК	Клеточная мембрана	Мито-хондрии	Лизо- сомы	ЭПС	Рибо-сомы	Комплекс Гольджи	Реснички и жгутики
Прокариоты
Эукариоты

Учитель проецирует на экран правильные ответы с целью проверки заполненной таблицы.

Вопрос 1. Чем отличается строение клеток прокариот и эукариот? Вопрос 2. О чем свидетельствует сходство строения клеток прокариот и эукариот?

IV. Закрепление знаний. Выполнение тренировочных тестов 1, 2 и 3, перенесенных на компьютеры учащихся с диска “Электронные уроки и тесты. Биология в школе”.

V. Домашнее задание:

Изучить текст параграфов 7 и 8.
Объяснить, в чем заключается взаимосвязь строения и выполняемых функций составных частей клетки. (Письменно).

Поделиться страницей:

xn--i1abbnckbmcl9fb.xn--p1ai

Биология

Навигация

15 последних новостей и статей

Тест № 1

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь?

Тест № 2

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь?

Тест № 3

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь?

Тест № 4

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь?

Тест № 5

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь? 1. Клетка содержит 12 хромосом. Можете ли вы однозначно определить плоидность этой клетки. а) клетка может быть только диплоидной б) клетка может быть только гаплоидной в) клетка может быть только триплоидной г) плоидность нельзя определить

2. Диплоидная клетка имеет 10 хромосом. Сколько она содержит пар гомологичных хромосом? а) 5 б) 10 в) 20 г) 3

3. Перед митозом клетка содержит 8 хромосом. Сколько хромосом содержит потомок этой клетки после митоза? а) 4 б) 8 в) 16 г) 32

4. Могут ли гаплоидные клетки делиться митозом? а) могут любые гаплоидные клетки б) нет, гаплоидные клетки в принципе не делятся в) могут любые гаплоидные, кроме гамет г) нет, гаплоидные клетки не делятся митозом, они делятся мейозом

5. Митоз и мейоз характерны для: а) всех живых организмов б) прокариот в) эукариот г) вирусов

6. Зигота - это: а) клетка, образовавшаяся путем мейоза б) половая клетка в) клетка, образовавшаяся путем слияния гамет г) стволовая клетка

7. Гаметофит - это: а) организм, производящий гаметы б) половые клетки в) растительный организм, развившийся из гаметы г) гаплоидный организм

8. Размножение бактерий называется: а) конъюгация б) спорообразование в) простое деление г) митоз

9. Если известно, что организм размножается половым путем, значит у него должен быть: а) мейоз б) партеногенез в) почкование г) сознательность

10. Основателем генетики является: а) К. Линей б) Ч. Дарвин в) Г. Мендель г) Д. Уотсон

Тест № 6

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь? 1. Фенотип сточки зрения генетики - это: а) совокупность всех признаков вида, к которому принадлежит особь б) признаки особи, которые изучаются в данном скрещивании в) совокупность всех генов организма г) сочетание генов, которые определяют изучаемый признак

2. Генотип с точки зрения генетики - это: а) совокупность всех признаков особи б) совокупность всех генов популяции в) признак, который изучается в данном скрещивании г) сочетание генов, которые определяют признак данной особи

3. При моногибридном скрещивании: а) родители отличаются друг от друга по одному признаку б) родителями являются гибриды первого поколения в) скрещивание, число потомков которого не превысило одного г) происходит самоопыление, или партеногенез

4. Моногенное наследование означает что: а) в донном скрещивании из всех родительских признаков потомками наследуется только один признак б) наследуется только гены, а не признаки в) скрещиваются гаплоидные организмы г) признак, изучаемый в скрещивании, определяется только одним геном

5. Понятие «гетерозигота» и «гомозигота» характеризует: а) фенотип особи б) генотип особи в) как генотип так и фенотип г) количество производимых особью зигот

6. Закон чистоты гамет: а) выполняется при дегенном наследовании б) выполняется при моногенном наследовании но нарушается при дигенном наследовании в) не выполняется при наличии в мейозе кроссинговера г) выполняется при полиплоидии

7. Сцепление генов может нарушаться в результате: а) полиплоидии б) кроссинговера в) случайного расхождения хромосом в мейозе г) скрещивании с другой особью

8. В какой фазе клеточного цикла происходит кроссинговер? а) в интерфазе б) в метафазе редукционного деления в) в профазе редукционного делени г) в профазе эквационного

9. Укажите основную причину наблюдающегося сокращения видового разнообразия растений? а) небольшая продолжительность жизни растения б) влияние деятельности человека в) гибель растений от насекомых вредителей г) сезонные изменения в жизни растений

10. Расширение ореола вида, изоляции входящих в него популяции воздействия на них движущих сил эволюции - причины: а) экологического видообразования б) географического видообразования в) биологического регресса г) биоритмов в природе

Тест № 7

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь?

Тест № 8

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь?

Тест № 9

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь?

Тест № 10

Проверь свои знания, хорошо ли ты всё знаешь?

Немного смеха

Часики в двоичном коде

Дополнительные ссылки

Календарь

Дополнительные опции

vtcollege.narod.ru

Проверочная работа по теме: «Белки и нуклеиновые кислоты». Состав аминокислот из которых живые организмы строят свои белки