3.2 Характеристика сложных белков. Состав сложных белков

Биохимия сложных белков

Сложные белки или протеины относятся к смешанным макромолекулам, т.е. комплексам белков и небелковых соединений, которые могут быть связаны между собой как ковалентными, так и слабыми связями и взаимодействиями.

Белковая часть называется апопротеином, небелковая - простетической группой, а сам белок - холопротеином.

гликопротеины. Наиболее часто встречающиеся в составе этих белков УВ — это различные гексозы, гексозамины, их ацетильные производные, глюкуроновая, сиаловая, нейраминовая кислоты, различные гетерополисахариды. Как правило, гликопротеины отличаются повышенной устойчивостью к действию химических агентов и высокой механической прочностью. Например, гиалуроновая кислота входит в состав соед. Ткани роговицы глаза, стекловидного тела, пуповины, сердечных клапанов, кожи. В тканях содержится фермент гиалуронидаза, который расщепляет связи в молекуле гликопротеина, конкретно, остатков гиалуроновой кислоты, что приводит к нарушению прочности тканей, включающих гликопротеин, ослаблению функций соед. тканей.

Гликопротеины играют важную роль в строении и свойствах хрящевой ткани, в белках соед. ткани, особенная их роль в строении и функции коллагена. Гликопротеины входят в состав различных слизистых выделений и способствуют защите эпителия стенок ЖКТ от механических и химических воздействий.

фосфопротеины. Простетическая группа представлена остатками фосфорной кислоты Н3 РО4 , которые по массе достигают 0,5-0,9%. Фосфорная кислота связана сложноэфирной связью со спиртовой группой остатка серина и треонина. Часто остатки фосфорной кислоты способны связывать катионы двухвалентных металлов. Это имеет биологическое значение, например, казеиноген, кроме фосфора содержит кальций. Казеин - это белок, необходимый для формирования костной ткани.
нуклеопротеины содержат в виде простетической группы ДНК и РНК, например, ядра клеток включают в себя сложное вещество ~ хроматин, который состоит из равных по массе количеств ДНК, белков - гистонов, и небольшого количества белков с кислотными свойствами.

По содержанию лизина и аргинина гистоны подразделяют на 5 типов: Н1,Н2А,Н2В,НЗ,Н4

По структуре хроматин имеет вид нити с тесно нанизанными бусинами (нуклеосомами).

Каждая нуклеосома представляет собой октомер, содержащий по 2 молекулы гистонов

Н2А и Н2В, НЗ и Н4.

Рибосомы - это частицы, находящиеся в клетках, содержащие РНК и ~ наполовину различные белки. Каждая рибосома состоит из двух субъединиц (большего и меньшего размера). Добавление специальных химических агентов, например, уменьшение в среде магния ниже концентрации 1 ммоль, субъединицы распадаются, если подействовать раствором мочевины или LiCl происходит разделение на свободные белки и нуклеиновые кислоты. Рибосомы необходимы для биосинтеза белков.

Полисомы – это образования в клетке, состоящие из вытянутой молекулы м-РНК, окруженной рибосомами.

Вирусы можно выделять в кристаллической форме, они не имеют своей ферментной

системы. Вирус - это упакованная одно- или двухцепочечная молекула ДНК или РНК,

окруженная белковой оболочкой. Инфицирование клетки имеет место, когда внутрь нее

проникает либо целый вирус или только ДНК (РНК). Последние перестраивают

метаболизм клетки, таким образом, что энергия и вновь образованные метаболиты

используются для биосинтеза новых вирусных частиц.

Липопротеины (ЛП). Различают свободные ЛП, выполняющие транспортную роль, они отличаются значительным количеством гидрофобных аминокислот, высших жирных кислот, которые присоединяются к цепи за счет сложноэфирных связей, способностью функционировать в гидрофобном окружении.

В крови обнаружено несколько форм ЛП, такие как хиломикроны, липопротеины очень

низкой плотности (ЛОНП), ЛП низкой плотности (ЛНП), ЛП высокой плотности (ЛВП).

Поверхностная часть ЛП образована слоем фосфолипидов и белками. ФЛ

гидрофильными концами образуют наружную поверхность, а гидрофобные растворены

внутри частицы. ЛП синтезируются в клетках слизистой оболочки кишечника

(хиломикроны, ЛОНП), гепатоциты - ЛОНП, ЛНП, плазма крови - ЛНП,ЛВП (для

транспорта холестерина).

Хромопротеины. В этих соединениях простетическая группа представлена окрашенными

веществами, например, гем, порфирин, каротиноид, витамины.

studfiles.net

3.2 Характеристика сложных белков. Биологическое значение белка

Химия сложных белков

Молекула сложного белка состоит из простого белка и небелкового вещества – простетической группы (греч. prostheto – присоединяю).

Хромопротеиды – (chroma – краска), состоят из белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента.

Различают гемопротеиды, магний-порфирины, флавопротеиды. Они участвуют в фотосинтезе, дыхании клеток и целостного организма, транспорте кислорода и углекислоты, окислительно-востановительных реакциях и т.д. Таким образом, они играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности.

Гемопротеиды – к ним относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофилсодержащие белки и ферменты. Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо- или магнийпорфирины.

Гемоглобин содержится в эритроцитах, белковая часть – глобин, а небелковая часть – гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, а гем одинаков у всех видов. Доля гема составляет 4%, глобина- 96%.

Гем состоит из четырех пиррольных колец: 1,3,5,8 -тетраметил, 2,4 -дивинил, 6,7 дипропионовый порфин (рис.2.11).

Протопорфирин IX Гем

(1,3, 5, 8 - тетраметил - 2, 4 - дивинил –

6,7 - дипропионовокислый порфин)

Рис. 2.11. Гем

Атом железа связывается с порфирином, а также с белковым компонентом (имидазольной группой гистидина). Белковая часть состоит из двух α-цепей, состоящих из 141 аминокислотного остатка, β-цепей, состоящей из 146 аминокислотных остатков. Серповидная анемия связана с глобином, где в шестом положении пептида глутаминовая кислота в норме заменена валяном (рис.2.3).

Производные гемоглобина:

Оксигемоглобин HbO2, где кислород соединен координационной связью с атомом железа, что обеспечивает оксигенизацию - насыщение кислородом, это не химическая связь.

Карбоксигемоглобин HbCO – гемоглобин связан с оксидом углерода (угарным газом). При этом Hb теряет способность связывать кислород.

Метгемоглобин HbOH – окисленный гемоглобин. Образуется при отравлении оксидом азота, парами нитробензола и другими соединениями, железо трехвалентное; не способен к оксигенизации.

Карбгемоглобин HbCO2 – гемоглобин, насыщенный углекислым газом CO2.

Миоглобин имеет Мм 17000 Да, имеет гем и одну полипептидную цепь, содержится в мышечной ткани.

Каталаза – гемсодержащий фермент, имеет Мм 225000 Да, катализирует разрушение перекиси водорода:

2h3O2 → 2h3O +O2.

Флавопротеиды – входят в состав ферментов оксидоредуктаз, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые из них содержат ионы металлов.

Нуклеопротеиды – состоят из белков и нуклеиновых кислот. Различают ДНП (дезоксинуклеопротеид), РНП (рибонуклеопротеид). ДНП преимущественно локализован в ядре, а РНП – в цитоплазме. ДНК хранит наследственную информацию, является важнейшим компонентом биохимической структуры клетки животного организма, а потому нуклеопротеиды будут рассмотрены более подробно в разделе "Нуклеиновые кислоты".

Липопротеиды – состоят из белка и липида. В составе липопротеидов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Липопротеиды широко распространены в природе и выполняют разнообразные функции. Они входят в состав клеточной мембраны, внутриклеточных мембран ядра, митохондрий, микросом, миелиновых оболочек нервных волокон. Различают следующие липопротеиды в плазме крови:

α-ЛПВП – липопротеиды высокой плотности, содержание белка в них - 50%, богаты фосфатидами.

β-ЛПНП – липопротеиды низкой плотности, содержание белка в них 21%, богаты холестерином.

Пре-β-ЛПОНП – липопротеиды особо низкой плотности, содержание белка в них 9%; богаты триглицеридами.

Хиломикроны, содержание белка 1% (жиры).

Липопротеиды, особенно богатые холестерином, имеют значение в развитии атеросклероза.

Фосфопротеиды. К ним относятся казеиноген молока, вителлин, фосфовитин, выделенные из желтка куриного яйца, овальбумин, много фосфопротеидов в тканях нервной системы.

Фосфопротеиды синтезируются в клетке путем посттрансляционной модификации. Они содержат органически связанный лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения ряда биологических функций.

Гликопротеиды. Простетическая группа представлена углеводами и их производными. В гидролизате обнаруживают гексозамины (глюкозамин, галактозамин), глюкозу, маннозу, галактозу, ксилозу, арабинозу, глюкуроновую, уксусную и серные кислоты, нейраминовую и сиаловую кислоты и т.д.

Гиалуроновая кислота – входит в состав внеклеточного вещества соединительной ткани, содержится в клеточной оболочке, в стекловидном теле, синовиальной жидкости. Состоит из D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-О-глюкозамина, соединенных β(1→3)-гликозидной связью (формула гиалуроновой кислоты приведена на стр.79). Между собой структурные единицы дисахаридов соединены обычными β(1→4)-связями, которые разрываются под действием фермента гиалуронидазы.

Хондроитинсерная кислота – тоже полимерная молекула внеклеточного основного вещества, имеет структуру подобную гиалуроновой кислоте; отличие в том, что вместо N-ацетил-D-глюкозамина в состав входит N-ацетил-D-галактозамин. К гликопротеидам относятся также белки плазмы (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный, фолликулостимулирующие гормоны, муцин, овомукоид.

Металлопротеиды. К ним относятся биополимеры, содержащие, кроме белка, ионы какого-либо металла. Типичные представители – железосодержащие ферритин, трансферрин, гемосидерин.

Ферритин – высокомолекулярный водорастворимый белок с молекулярной массой 400000, содержание железа 17-23% (в среднем 20%), главным образом находится в селезенке, печени, костном мозге, является депо железа в организме.

Трансферрин – железопротеид с молекулярной массой 90000 Да обнаружен в сыворотке крови в составе β-глобулинов, содержание железа в нем 0,13%. Железо связано координационно с участием гидроксильных групп тирозина. Это физиологический переносчик железа.

Гемосидерин – содержится в клетках РЭС, печени, селезенки.

Ко второй группе металлопротеидов относятся ферменты, у которых металл является мостиком между белковыми компонентами и субстратом, при этом металл выполняет каталитическую функцию. Сюда относятся ферменты, зависимые от ионов Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+, Cu2+, K+, Na+, Ca2+.

Так, Zn+ обеспечивает каталитическую активность ферментов: алкогольдегидрагеназы, карбоангидразы, карбоксипептидазы; Mg2+ – фосфогидролазы и фосфотрансферазы; Mn2+– аргиназы и фосфотрансферазы; Cu+ – цитохромоксидазы и тирозиназы; Fe2+, Fe3+– цитохромов, пероксидазы, каталазы, ферредоксин-НАДФ-оксидоредуктазы; Mg2+, Ca +, Na+, K+– фосфопируваткиназы, АТФ-азы.

Ионы металлов могут быть прочно (ковалентно) присоединены, или же могут легко отделяться, но без ионов металла активность фермента отсутствует.

studfiles.net

7. Классификация белков по растворимости

Альбумины. Растворимы в воде и солевых растворах.

Глобулины. Слаборастворимы в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах.

Проламины. Растворимы в 70-80% этаноле, нерастворимы в воде и абсолютном спирте. Богаты аргинином.

Гистоны. Растворимы в солевых растворах.

Склеропротеины. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Повышено содержание глицина, аланина, пролина.

8. Классификация белков по форме молекул. Понятие о простых и сложных белках. Доменная структура белков.

Если исходить из отношения осей (продольной и поперечной), можно выделить два больших класса белков. У глобулярных белков отношение составляет меньше 10 и в большинстве случаев не превышает 3-4. Они характеризуются компактной упаковкой полипептидных цепей. Примеры глобулярных белков: многие ферменты, инсулин, глобулин, белки плазмы крови, гемоглобин.

Фибриллярные белки, у которых отношение осей превышает 10, состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями (кератин, миозин, коллаген, фибрин).

Некоторые белки в своем составе могут иметь химические группы небелковой природы. Такие белки называют сложными или холопротеинами. Неаминокислотную часть белков называют простетической группой, белковую часть - апоферментом. Сложные белки классифицируются по простетической группе. Например, липопротеины это белки, содержащие в своем составе группу - липид; металлопротеины содержат в своем составе ионы металла; в состав хромопротеинов входит хромофор, окрашенная группа небелковой природы. Частный случай, когда хромофором является гем. К таким белкам относятся гемоглобин и цитохромы. Простетические группы играют важную роль при функционировании сложного белка.

Простые белки можно классифицировать по форме молекул и по способности растворяться в воде на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют форму глобулы и, как правило, растворимы в воде. Фибриллярные белки имеют форму вытянутого волокна - фибриллы и нерастворимы в воде. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей; глобулярные белки более разнообразны по функциям.

9. Первичная структура белков. Зависимость конформации белков от их первичной структуры. Связь первичной структуры с функцией. Наследственные протеинопатии

Первичной структурой белка называют состав и последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Аминокислоты в белке связаны пептидными связями.

Все молекулы данного индивидуального белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной цепи. Установление последовательности аминокислотной последовательности белков - трудоемкая задача. Более подробно на эту тему мы поговорим на семинаре. Инсулин был первым белком, для которого установили аминокислотную последовательность. Бычий инсулин имеет молярную массу около 5700. Его молекула состоит из двух полипептидных цепей: А-цепи, содержащей 21 а.к., и В-цепи, содержащей 30 а.к., эти две цепи соединены двумя дисульфидными ( -S-S-) связями. Даже небольшие изменения первичной структуры могут значительно изменять свойства белка. Болезнь серповидноклеточная анемия является результатом изменения всего 1 аминокислоты в -цепи гемоглобина (Glu  Val).

Видовая специфичность первичной структуры

При изучении аминокислотных последовательностей гомологичных белков, выделенных из разных видов, было сделано несколько важных выводов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Примером может служить гемоглобин: у всех позвоночных он осуществляет одну и ту же функцию, связанную с транспортом кислорода. Гомологичные белки разных видов обычно имеют полипептидные цепи одинаковой или почти одинаковой длины. В аминокислотных последовательностях гомологичных белков во многих положениях всегда находятся одни и те же аминокислоты - их называют инвариантными остатками. Вместе с тем в других положениях белков наблюдаются значительные различия: в этих положениях аминокислоты варьируются от вида к виду; такие аминокислотные остатки называются вариабельными. Всю совокупность сходных черт в аминокислотных последовательностях гомологичных белков объединяют в понятие гомология последовательностей. Наличие такой гомологии предполагает, что животные, из которых были выделены гомологичные белки, имеют общее эволюционное происхождение. Интересным примером является сложный белок - цитохром с - митохондриальный белок, учавствующий в качестве переносчика электронов в процессах биологического окисления. М  12500, содержит 100 а.к. Были установлены а.к. последовательности для 60 видов. 27 а.к. - одинаковы, это указывает на то, что все эти остатки играют важную роль в определении биологической активности цитохрома с. Второй важный вывод, сделанный на основе анализа аминокислотных последовательностей, состоит в том, что число остатков, по которым различаются цитохромы с любых двух видов, пропорционально филогенетическому различию между данными видами. Например, молекулы цитохрома с лошади и дрожжей различаются по 48 а.к., у утки и курицы - по 2 а.к., у курицы и индейки не различаются. Сведения с числе различий в аминокислотных последовательностях гомологичных белков из разных видов используют для построения эволюционных карт, отражающих последовательные этапы возникновения и развития различных видов животных и растений в процессе эволюции.

studfiles.net

3.2 Характеристика сложных белков. Состав сложных белков

Биохимия сложных белков

3.2 Характеристика сложных белков. Биологическое значение белка

Похожие главы из других работ:

ГТФ-связывающие белки образуют два основных семейства G-белков и низкомолекулярных ГТФ-связывающих белков

III. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

3.1 Характеристика простых белков

4. Всасывание белков

3. Характеристика очищенных интегральных мембранных белков

2. Гидролиз белков

3. Особенности описания сложных систем

2. Современные подходы к анализу сложных самоорганизующихся систем. Синергетика

2.2 Сверхбыстрое развитие процессов в сложных системах

2.3 Пути развития сложных систем

2.8 Законы объединения сложных структур

2.9 Пульсирующий ритм развития сложных систем

2.10 Возможности трансформации путей развития сложных систем

Функции белков

Денатурация белков

Химия сложных белков

7. Классификация белков по растворимости

8. Классификация белков по форме молекул. Понятие о простых и сложных белках. Доменная структура белков.

9. Первичная структура белков. Зависимость конформации белков от их первичной структуры. Связь первичной структуры с функцией. Наследственные протеинопатии