Простые белки немногочисленны. Белки простые

1.10.1. Простые белки (протеины)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

альбумины;
глобулины;
протамины;
гистоны;
проламины;
глютелины;
протеиноиды

Альбумины

Альбумины – широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

Они имеют сравнительно невысокую молекулярную массу 50 –70 тыс. д. Альбумины в физиологическом диапазоне рН имеют отрицательный заряд, так как в силу высокого содержания глютаминовой кислоты в их составе находятся в изоэлектрическом состоянии при рН 4,7. Имея невысокую молекулярную массу и выраженный заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен, они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

Глобулины

Глобулины – широко распространённая гетерогенная группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. Они имеют более высокую, чем альбумины молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl,NaClв концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

Гистоны

Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). Они богаты щелочными аминокислотами лизином и аргинином, поэтому находятся в изоэлектрическом состоянии в резко щелочной среде при рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Гистоны Н1и Н2 богаты лизином, гистоны Н3- аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

Проламины, глютелины

Проламины, глютелины – растительные белки, богатые глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). В силу особенностей аминокислотного состава проламины и глютелины не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Проламины и глютелины являются пищевыми белками злаковых культур, составляя так называемые глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). В детском возрасте может наблюдаться непереносимость глютеновых белков, к которым в лимфоидных клетках кишечника вырабатываются антитела. Развивается глютеновая энтеропатия, снижается активность кишечных ферментов. В связи с этим, злаковые отвары детям рекомендуется вводить после 4-х месячного возраста. Не содержат глютеновых белков рис и кукуруза.

Протеиноиды

Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Входит в состав костей, хрящей, зубов, сухожилий и других видов соединительной ткани.

К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот. Различают несколько видов коллагена в зависимости от сочетания в нём различных видов полипептидных цепей. К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах). У новорожденных детей основная масса коллагена представлена IIIтипом, у взрослых людей-IIиIтипами.

Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

Три полипептидные цепи коллагена уложены в виде тройного закрученного каната, фиксированного водородными связями, и образуют структурную единицу коллагенового волокна – тропоколлаген. Тропоколлагеновые структуры размещаются параллельными, смещёнными по длине рядами, фиксированными ковалентными связями, и формируют коллагеновое волокно. В промежутках между тропоколлагеном в костной ткани откладывается кальций. Коллагеновые волокна содержат в своём составе углеводы, которые стабилизируют коллагеновые пучки.

Кератины - белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α - кератинах три α - спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β - кератинов является фиброин шёлка.

Эластин –белок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластин способен растягиваться под действием нагрузки и восстанавливать свои размеры после снятия нагрузки. Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина. Две цепи образуют связь лизил – норлейцин, четыре цепи образуют связь – десмозин.

studfiles.net

Простые белки немногочисленны - Биохимия

Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в "чистом" виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые и при выделении in vitro они оказываются свободным от других молекул - простым белком.

Альбумины

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой 69 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.

В природе альбумины входят в состав не только плазмы крови (сывороточные альбумины), но и яичного белка (овальбумин), молока (лактальбумин), являются запасными белками семян высших растений.

Глобулины

Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая, Вельтмана). Несмотря на то, что их относят к простым, часто содержат углеводные компоненты.

При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.

Картина электрофореза белков сыворотки крови

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны:

Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови и межклеточного матрикса от преждевременного разрушения, например, α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин, α2-макроглобулин.

Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны

Взаимодействие гистонов и ДНК

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, h3b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, h3b, НЗ, Н4. Гистон h2 связан с молекулой ДНК, не позволяя ей "соскользнуть" с гистонового октамера. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие "бусы" нуклеосом могут складываться в суперспираль и в более сложные структуры.

Благодаря гистонам и формированию более сложных структур размеры ДНК, в конечном итоге, уменьшаются в тысячи раз: на самом деле длина ДНК достигает 6-9 см (10–1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10–6).

Протамины

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях. По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.

Коллаген

Коллаген – фибриллярный белок с уникальной структурой, составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь. Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общим признаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y], где X и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты. В положении X чаще находится пролин или, гораздо реже, 3-оксипролин, в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин. Также в положении Y часто находится аланин, лизин и 5-оксилизин. На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот.

Жесткая циклическая структура пролина и оксипролина не позволяет образовать правозакрученную α-спираль, но образует т.н. "пролиновый излом". Благодаря такому излому формируется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты. Также коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (глюкоза-галактоза) молекулы, связанные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.

Этапы синтеза молекулы коллагена

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

Фибриллы коллагена очень прочны, они прочнее стальной проволоки равного сечения. В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Гидроксилирование пролина осуществляет железо-содержащий фермент пролилгидроксилаза для которого необходим витамин С (аскорбиновая кислота). Аскорбиновая кислота предохраняет от инактивации пролилгидроксилазу, поддерживая восстановленное состояние атома железа в ферменте. Коллаген, синтезированный в отсутствии аскорбиновой кислоты, оказывается недостаточно гидроксилированным и не может образовывать нормальные по структуре волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, и проявляется как цинга.

Гидроксилирование лизина осуществляет фермент лизилгидроксилаза. Она чувствительна к влиянию гомогентизиновой кислоты (метаболит тирозина), при накоплении которой (заболевания алкаптонурия) нарушается синтез коллагена, и развиваются артрозы.

Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в его обмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином.

По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.

В результате распада коллагена образуется гидроксипролин. При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.

Эластин

Строение десмозина

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в пептидные связи одной или нескольких белковых цепей.

Роль десмозина в соединении белков

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

biokhimija.ru

- простые белки - Биохимия

Альбумины

Глобулины

Картина электрофореза белков сыворотки крови

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны:

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны

Взаимодействие гистонов и ДНК

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Далее такие "бусы" нуклеосом могут складываться в суперспираль и в более сложные структуры.

Протамины

Коллаген

Этапы синтеза молекулы коллагена

Эластин

Строение десмозина

Роль десмозина в соединении белков

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

biokhimija.ru

Простые белки - это... Что такое Простые белки?

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить:

альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах.

Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

dic.academic.ru

Простые белки — WiKi

Среди глобулярных белков можно выделить:

альбумины— растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны— низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

ru-wiki.org

Значение словосочетания ПРОСТЫЕ БЕЛКИ. Что такое ПРОСТЫЕ БЕЛКИ?

Среди глобулярных белков можно выделить:

альбумины— растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

гистоны— низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

kartaslov.ru

Простые белки

Количество просмотров публикации Простые белки - 345

Белки

Белки — важнейшие природные соединения живой клетки как растительной, так и животной. Основные функции белков в растительном организме те же, что и в животном.

1. Структурная функция. Белки участвуют в построении всех клеточных органелл.

2. Каталитическая функция - все ферменты — белки.

3. Регуляторкая функция. К примеру, гистоны и ряд негистоновых белков регулируют транскрипцию.

4. Механо-химическая функция. Белки участвуют в осуществлении движений цитоплазмы и других клеточных органелл.

5. Транспортная функция. Белки-переносчики транспортируют различные вещества как через плазматическую мембрану, так и внутри клетки.

6. Защитная функция. К примеру, гидролитические ферменты лизосом и вакуолей расщепляют вредные вещества, попавшие в клетку. Вместе с тем, гликопротеины участвуют в защите растений от патогенов.

7. Запасная функция. Эта функция характерна в основном для растений. Запасные белки откладываются в семенах и используются для питания проростков в процессе прорастания.

Сегодня функции многих белков еще не выяснены. Вместе с тем, один белок может выполнять две или более функций. К примеру, некоторые белки мембран могут выполнять структурную и ферментативную функции.

Молекулы растительных белков, как и животных, содержат С, Н, О, N, а также почти всегда S и некоторые — Р. У растений, произрастающих на почвах, богатых селеном, данный элемент может заменять в белках серу. При этом растения растут нормально, зато страдают поедающие их животные. У них, в первую очередь, нарушается синтез белков шерсти, рогов, копыт.

Как правило, содержание белков в растениях ниже, чем у животных. В вегетативных органах количество белка обычно 5-15% от сухой массы. Так, в листьях тимофеевки содержится 7% белка, а в листьях клевера и вики — 15%. Больше белка в семенах: у злаков в среднем 10-20%, у бобовых и масличных — 25-35%. Наиболее богаты белком семена сои — до 40%, а иногда и выше.

В растительных клетках белки обычно связаны с углеводами, липидами и другими соединениями, а также с мембранами. По этой причине их трудно извле-кать из растений и получать чистые препараты, особенно из вегетативных органов. В связи с этим в растениях лучше изучены белки семян, где их больше и откуда они легче извлекаются.

Растительные белки по своим свойствам, молекулярной массе и структуре молекул близки к белкам животного происхождения.

Аминокислоты. Мономерами, белков являются аминокислоты. В составе белков как растительных, так и животных, найдено 20 аминокислот:

Алании

Аргинин

Аспарагин

Аспарагиновая кислота

Валин

Гистидин

Глицин

Глутамин

Глутаминовая кислота

Изолейцин

Лейцин

Лизин

Метионин

Пролин

Серии

Тирозин

Треонин

Триптофан

Фенилаланин

Цистейн

Эти аминокислоты называют протеиногенными, т. к. они входят в состав белка. Вместе с тем, они могут находиться в клетке и в свободном состоянии, образуя пул свободных аминокислот.

В растениях, кроме 20 перечисленных выше, обнаружено большое количество аминокислот (свыше 250), которые не входят в состав белковых молекул, а содержатся только в свободном состоянии или встречаются в составе коротких пептидов. Их называют непротеиногенными. Эти аминокислоты присутствуют в растениях в небольших количествах и обычно характерны для небольшой группы растений (семейство, род).

Огромное количесвто непротеиногенных аминокислот требовало упорядочения. Их классифицировали по сходству с протеиногенными, разделив на 3 основные группы.

1. Сходство по изомерии. Непротеиногенные аминокислоты являются изомерами некоторых протеиногенных. β-аланин не входит в состав белка, а содержится в пуле свободных аминокислот. Много его, к примеру, в яблоках. β-Аланин входит в состав пантотеновой кислоты и коэнзима А. Он является также стимулятором роста дрожжей.

β-Пиразол-1-илаланин встречается только в свободном состоянии у растений семейства тыквенных.

2. Сходство по гомологии. Ряд непротеиногенных аминокислот гомологичен протеиногенным. Серин – гомосерин, цистеин – гомоцистеин, аргинин – гомоаргинин.

Приведенные в качестве примера непротеиногенные аминокислоты содержат в углеродной цепочке на один углеродный атом больше, чем соответствующие протеиногенные.

3. Сходство по аналогии. Аналогия должна быть двух типов.

а) Аналогия по замещению. В этом случае в молекуле протеиногенной аминокислоты один атом водорода замещен какой-нибудь группой, в результате чего получается непротеиногенная аминокислота: цистеин – S-метилцестеин, фенилаланин – карбоксифенилаланин.

S-Метилцистеин распространен в растениях и может выступать донором метильных групп в реакциях метилирования. Карбоксифенилаланин найден в ирисах, резеде.

б) Аналогия по сходству в строении молекулы. Лейцин и α-метиленциклопропилглицин

Строение этих двух аминокислот похоже. α -Ме-тиленциклопропилглицин — непротеиногенная кислота͵ она выделена из семян съедобных плодов личи китайской.

Непротеиногенные аминокислоты выполняют в растениях целый ряд важных функций:

1. Некоторые Непротеиногенные аминокислоты участвуют в образовании протеиногенных. Например, из гомосерина образуются треонин и метио-нин, а из непротеиногенной диаминопимелиновой кислоты — лизин.

2. Непротеиногенные аминокислоты могут служить запасной формой азота и серы. Аминокислоты, в молекулах которых содержится два и более атомов азота͵ могут накапливаться в семенах в виде его запасной формы, а при прорастании отдавать азот на образование необходимых проростку аминокислот. К примеру, орнитин, цитруллин, гомоаргинин, диаминомасляная кислота͵ β-Пиразол-1-илаланин.

В качестве запасной серы в семенах могут откладываться производные цистеина, к примеру, S-метилцистеин.

3. Ряд непротеиногенных аминокислот является транспортной формой азота. Это, к примеру, производные аспарагиновой и глутаминовой кислот и их амидов. Οʜᴎ не накапливаются в семенах, зато встречаются в проводящих тканях растений. Такой транспортной формой являются γ-производные глутаминовой кислоты и глутамина.

4. Защитная функция. Ее непротеиногенные аминокислоты выполняют по-разному.

а) Орнитин и цитруллин участвуют в обезвреживании аммиака в орнитиновом цикле.

б) При неблагоприятных условиях образуется ряд непротеиногенных аминокислот, которые связывают аммиак, накапливающийся при распаде белков (диаминомасляная кислота).

в) В неблагоприятных условиях накапливается ʼʼстрессовыйʼʼ фитогормон этилен. Источником его служит метионин, а промежуточным продуктом биосинтеза является непротеиногенная аминокислота аминоциклопропилкарбоновая. Она же служит транспортной формой этилена.

Пептиды. Пептиды, или полипептиды, — это цепочки из нескольких аминокислот, связанных пептидными связями. В состав пептидов могут входить не только протеиногенные, но и непротеиногенные аминокислоты, часто связанные с глутаминовой кислотой.

Пептиды играют важную роль промежуточных продуктов в обмене веществ, и многие из них являются физиологически очень активными соединениями. Пептидами являются некоторые антибиотики (грамицидин, лихениформин), токсины (аманитины). Некоторые пептиды представляют из себязамкнутую полипептидную цепочку, т. е. являются циклопептидами, а некоторые даже имеют бициклическое строение.

Известен трипептид глутатион, состоящий из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и глицина. Имея в своем составе группу -SH, глутатион может участвовать в окислительно-восстановительных реакциях, активировать ряд ферментов, к примеру, протеазы.

Среди циклопептидов есть сильно токсичные вещества. К примеру, ядовитый гриб бледная поганка (Amanita phalloides) содержит по крайней мере 10 токсичных циклопептидов — аманитинов.

Все они имеют молекулярную массу около 1000. Наиболее ядовитый из них α-аманитин подавляет процесс транскрипции. Как ингибитор этого процесса он используется в биохимических исследованиях.

Классификация белков.Рациональной классификации белков пока не существует, т. к. еще не изучены структура молекул и функции многих белков.

Все белки, как животные, так и растительные, разделяют на две большие группы: простые белки и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, связанных пептидными связями, сложные в своем составе, кроме белковой части, имеют еще небелковый компонент — простетическую группу.

Далее простые белки классифицируют по физико-химическим свойствам: растворимости в различных растворителях и величине молекулярной массы, а сложные — по природе простетической группы.

Глобулины растворяются в растворах нейтральных солей (10% NaCl). Молекулярная масса их 100—300 тыс. Это главные белки семян бобовых и масличных культур. Размещено на реф.рфУ бобовых на долю глобулинов приходится 60-90% всех белков, у масличных — 50-60%. Среди глобулинов известны легумин из семян гороха, фазеолин — фасоли, глицинин — сои, эдестин — конопли и др.

Жмыхи, остающиеся после извлечения масла из семян масличных культур (подсолнечный, льняной, хлопковый жмых), состоят в основном из глобулинов.

Проламины— белки, растворимые в 70% спирте. Название связано с тем, что при их гидролизе образуется много пролина и аммиака, Проламины — это специфические белки злаков. Содержание их. в зерне составляет 20-50%. Молекулярная масса проламинов 26-40 тыс. Среди проламинов известны глиадин из семян пшеницы и ржи, составляющий половину клейковины, гордеин — ячменя, зеин —кукурузы.

Глютелины растворяются в слабых щелочах (0,2%). Οʜᴎ содержатся в основном в семенах злаков, где их должна быть 25-40% от общего содержания белков, а в рисе — 60-70%. Глютелины представляют из себясмесь различных белков, из которой выделяют индивидуальные белки. Среди глютелинов известны: глютенин из семян пшеницы, оризенин из семян риса и др. Размещено на реф.рфГлютенин составляет половину белков клейковины.

referatwork.ru