Справочник химика 21. Белки протеины и протеиды


какие продукты содержат простые белки, а какие сложные белки?

Различают белки простые (протеины) и сложные (протеиды) . Протеины - белки, молекулы которых содержат только белковые компоненты. При полном их гидролизе образуются аминокислоты. Протеидами называют сложные белки, молекулы которых существенно отличаются от молекул протеинов тем, что помимо собственно белкового компонента содержат низкомолекулярный компонент небелковой природы. Основным элементом построения протеинов являются аминокислоты. Двенадцать из них могут синтезироваться организмом человека, а восемь - должны обязательно поступать с пищей. Основные поставщики для организма незаменимых аминокислот - белки мяса, рыбы, куриного яйца, молока, бобовых овощей и т. д. Считается, что белки животного происхождения почти всегда должны составлять примерно 60 % всех белков пищевого рациона, поскольку они отличаются не только большим содержанием, но и лучшим соотношением аминокислот. Белки продуктов животного происхождения способствуют также более полному усвоению растительных белков. К протеидам относят фосфопротеиды (казеин молока, вителлин куриного яйца, ихтулин икры рыб) , состоящие из белка и фосфорной кислоты; хромопротеиды (гемоглобин крови, миоглобин мышечной ткани мяса) , представляющие собой соединение белка глобина и красящего вещества; глюкопротеиды (белки хрящей, слизистых оболочек) , состоящие из простых белков и глюкозы; липопротеиды (белки, содержащие фосфатид) , входящие в состав протоплазмы и хлорофилловых зерен; нуклеопротеиды, содержащие нуклеиновые кислоты.

touch.otvet.mail.ru

Значение белков для организма

Значение белков для организма

Белки играют в питании человека чрезвычайно важную роль, так как они являются главной составной частью клеток всех органов и тканей организма. С белками тесно связаны все жизненные процессы: обмен веществ, сократимость, раздражимость, способность к росту, размножению и даже к высшей форме движения материи — мышлению. Связывая значительные количества воды, белки образуют плотные коллоидные структуры, характерные для нашего тела. По определению Ф. Энгельса, «жизнь — это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка».

Назначение белков

Основное назначение белков пищи — это построение новых клеток и тканей, обеспечивающих развитие молодых растущих организмов. В зрелом возрасте, когда процессы роста уже полностью завершены, остается потребность в регенерации изношенных, отживших клеток. Для этой цели требуется белок, причем пропорционально изнашиваемости тканей. Установлено, что чем выше мышечная нагрузка, тем больше потребности в регенерации и соответственно в белке.

Поступление белка необходимо и для поддержания постоянства специфических белков организма, представляющих собой особую ценность. Эти белки выполняют в организме тонкие и сложные функции, входят в состав гормонов, ферментов, антител и других образований, участвующих в важнейших биохимических процессах жизнедеятельности. Количество и состав специфических белков в организме поддерживаются на постоянном уровне за счет использования пищи.

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты. Молекулярная масса белков варьирует от 6000 до 1 000 000 и более.

Аминокислотный состав разных белков различен.

Он является критерием биологической ценности белка.  По своей структуре аминокислоты представляют собой органические соединения, содержащие две функциональные группы: карбоксильную (—СООН—), определяющую кислотные свойства молекул, и аминогруппу (—NH²—), придающую им основные свойства.

Среди огромного количества природных аминокислот в составе белков пищевых продуктов их содержится 20: лизин, треонин, глицин (гликокол), аланин, серин, метионин, цистин, валин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, аргинин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, пролин.

Белки пищевых продуктов делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды).

Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные содержат, помимо белковой молекулы, небелковую часть (простетическую группу). В зависимости от пространственной структуры белки делятся на глобулярные (молекулы которых имеют сферическую, эллипсоидную или близкую к ним форму) и фибриллярные (состоящие из вытянутых нитевидных молекул).

К числу простых глобулярных белков относятся альбумины, глобулины, проламины и глютелины. Альбумины и глобулины составляют основную часть белков молока, яичного белка, белков сыворотки крови. Проламины и глютелины относятся к растительным белкам семян злаков, образуя основную массу клейковины.

Растительные белки характеризуются низким содержанием лизина, лейцина, треонина, метионина и триптофана и высоким содержанием глутаминовой кислоты. Структурные белки (протеноиды) относятся к фибриллярным белкам животного происхождения, которые выполняют в организме опорную функцию. Они не растворимы в воде и устойчивы к перевариванию пищеварительными ферментами. К ним относятся кератины, эластин, коллаген.

При длительном кипячении в воде коллаген превращается в водорастворимый желатин (глютин), используемый в технологии приготовления ряда мясных, рыбных и других блюд. Коллаген и эластин содержат мало серосодержащих аминокислот, кератин богат цистином.

В отличие от других белков пищевых продуктов коллаген содержит значительное количество оксипролина и оксилизина. Вместе с тем в коллагене отсутствует триптофан. Среди сложных белков различают нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды, фосфо- протеиды.

Белки в организме человека выполняют несколько важных функций — пластическую, каталитическую, гормональную, функцию специфичности и транспортную.

Важнейшей функцией пищевых белков является обеспечение организма пластическим материалом. Белки являются основным строительным материалом клетки, ее органоидов и межклеточного вещества, образуют наряду с фосфолипидами остов всех биологических мембран клеток, являются основным компонентом всех, без исключения, ферментов и значительной части гормонов.

Белки участвуют в транспорте кровью кислорода липидов, углеводов, некоторых витаминов, гормонов и других веществ.

Специфические белки-переносчики осуществляют транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур. Белки обеспечивают индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии. Организм человека практически лишен резервов белка. Единственным источником их являются белки пищи, вследствие чего они относятся к незаменимым компонентам рациона.

Количества азота, поступающего в организм с пищей, обычно равно количеству, выводимому из организма (с мочой, калом, потом, слущивающимся эпидермисом, волосами, ногтями), т. е. поддерживается состояние азотного равновесия.

Позитивный азотный баланс имеет место у детей в связи с процессом роста, а также у выздоравливающих после тяжелых заболеваний. Негативным азотный баланс возникает при преобладании процессов катаболизма белка над процессами синтеза (полное или частичное голодание, потребление низкобелковых рационов, анорексия, рвота), а также при нарушении абсорбции белков в пищеварительной системе или их усиленном распаде вследствие заболеваний (туберкулез, опухоли, ожоговая болезнь и др.).

Белки, окисляясь, вносят определенный вклад в снабжение организма энергией. При сгорании 1 г белка в организме выделяется 16,7 кДж (4 ккал) энергии. При голодании использование белков организма в качестве источника энергии значительно усиливается.

Белки, поступившие с пищевыми продуктами в желудочно-кишечный тракт, перед тем как усвоиться организмом, должны предварительно расщепиться до аминокислот в пищеварительном канале. Аминокислоты затем всасываются слизистой оболочкой кишечника и через систему воротной вены поступают вначале в печень, а затем во все другие органы т ткани и используются для синтеза белков организма человека.

Из 20 аминокислот пищи 8 (треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, метионин) не синтезируются в организме и поэтому относятся к числу незаменимых. Для детей в возрасте до года незаменимой аминокислотой является также гистидин.

Дефицит любой из незаменимых аминокислот в пищевом рационе, а также нарушение сбалансированности аминокислотного состава приводят к нарушению синтеза белка и тем самым способствуют возникновению ряда патологических состояний. Дефицит белков в пище приводит к развитию белковой недостаточности.

Легкие формы белковой недостаточности могут возникать вследствие нарушений принципов сбалансированного питания, а также при заболеваниях, сопровождающихся нарушением переваривания и всасывания белков и аминокислот в  пищеварительном канале, усилением процессов катаболизма собственных белков организма и другими нарушениями метаболизма белков и аминокислот (хронические колиты и энтероколиты, ожоговая болезнь, обширные хирургические вмешательства и травмы, злокачественные новообразования и др.).

Избыточное потребление белков вызывает усиление работы пищеварительной системы, активацию процессов обмена аминокислот и синтеза мочевины, увеличивает нагрузку и на выделительную систему, может приводить к образованию в пищеварительном канале продуктов их гниения и неполного расщепления, способных вызывать интоксикацию.

По материалам: belkablog.com

Опрос:

Загрузка ... Загрузка ...

Поделиться "Значение белков для организма"

Значение белков для организма

3.3 (66.67%) проголосовало 3

belkablog.com

Протеины собственно белки - Справочник химика 21

    Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]     Белки разделяют на две главные группы протеины, или простые белки, не содержащие небелковых групп, и протеиды, или сложные белки, содержащие, помимо собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. [c.8]

    Собственно белки (протеины) [c.211]

    Белковые вещества можно разделить на две большие группы 1) собственно белки, или протеины, и 2) протеиды. Молекулы [c.389]

    I) собственно белки, или протеины, и 2) протеиды. Молекулы [c.389]

    Классификация белков. Белковые вещества делят на две большие группы. К одной относят собственно белки, или протеины. построенные исключительно из аминокислот ко второй — более сложные вещества, называемые протеидами, в которых собственно белковая, протеиновая часть более или менее прочно соединена с другой частью, уже не протеинового характера. Такие небелковые части протеидов называют простетическими группами. [c.387]

    Однако отождествление понятий протеины и белковые тела , протеины и белки не соответствует смыслу определений Ф. Энгельса, что он и сам неоднократно отмечал. В конце XIX в. биохимики выделили из протоплазмы, не отличимой ранее от протеина, ряд существенных фракций. Одна из главных фракций протоплазмы и была названа собственно белком. Тогда же были начаты фундаментальные исследования Э. Фишера, показавшего, что белки — полипептиды, т. е. линейные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидными с.вязями. [c.14]

    Ученые доказали, что для превращения простых азотистых веществ в кормовой протеин можно исиользовать микроорганизмы пищеварительных органов, которых особенно много в рубце жвачных. Микроорганизмы рубца используют простые азотистые соединения для своего роста и образования белка собственного тела. Жизненный цикл у них очень короткий, они быстро погибают. Проходя через пищеварительный тракт животного, микроорганизмы перевариваются и используются им, как и протеин обычных кормов. [c.302]

    Под общим названием белковых веществ объединяют различные группы азотсодержащих соединений. Рассмотрим сначала собственно-белковые вещества—.природные белки или протеины. Они как в химическом, так и в физическом отношении часто обладают весьма различными свойствами сначала мы рассмотрим здесь те их общие свойства, которыми характеризуются все белковые вещества. [c.322]

    I. Собственно белковые вещества или природные белки (протеины)  [c.324]

    Все другие виды обмена—углеводный, липидный, нуклеиновый, минеральный и пр.— обслуживают обмен белков, специфический биосинтез белка. Одни группы процессов, как, например, углеводный обмен, являются в основном источником углеродных цепей в биосинтезе аминокислот—исходных соединений для новообразования белков. Другие, как, например, обмен жиров, главным образом поставляют вещества, при окислении которых в макроэргических связях АТФ запасается энергия, необходимая для образования пептидных связей. Третьи (обмен нуклеиновых кислот) обеспечивают хранение и передачу информации о расположении аминокислотных остатков во вновь синтезируемых белковых молекулах, обслуживая специфическое воспроизведение уникальной структуры протеинов. Четвертые (минеральный обмен) способствуют становлению или распаду ферментных систем, при посредстве которых идет синтез белка, или созданию и разрушению субклеточных частиц и структур, на которых этот синтез осуществляется. Таким образом, многочисленные, разнообразные и часто очень сложные процессы превращения веществ и трансформации энергии в живом веществе обслуживают главным образом обмен белковых тел. Последний, в свою очередь, так регулирует упомянутые превращения, что создает оптимальные условия для своего собственного осуществления. [c.261]

    Протеины (белки в узком смысле) относятся к биополимерам и являются важнейишми веществами для построения тканей человеческого и животного организма. Они поступают в виде составных частей питания в организм, служат там для построения собственных белков организма или вместе с другой пищей подвергаются деструкции. [c.647]

    Белки разделяют на две большие группы простые белки — протеины и сложные — протеиды. Простые белки не содержат небелковых групп, они в основном состоят из аминокислот. Сложные белки содержат, кроме собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. К простым белкам относятся альбумины, глобулины, прола-мины, глютелины, протамины, гистоны и протеиноды. Больше всего альбуминов — в зеленых частях растений. Глобулины являются самой распространенной группой природных тел. В растениях глобулины встречаются в основном как отложения в семенах. Глобулины в отличие от альбуминов нерастворимы в воде. В семенах пшеницы и ржи из проламинов содержится глиадин, в семенах ячменя — гордеин. В семенах злаковых и в зеленых частях растений наряду с другими белками есть глютелины. Глиадин и глютенин составляют белки клейковины. [c.35]

    А — простые белки или протеины, состоящие из одних аминокислог Б — сложные белки или протеиды, в которых собственно белковая молекула соединена с другими компонентами, например, металлами, кислотами, углеводами, красящими веществами, нуклеиновыми кислотами и т. д. [c.435]

    Классификация белков. Среди белков различают две основные группы веществ а) протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов б) протеиды, или сложные белки, состоящие из собственно белковой части, построенной из а-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой просте-тической группой при гидролизе эти белки кроме а-аминокислот образуют и другие вещества углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения и т. п. [c.338]

    Для проблемы круговорота протеинов интересны следующие наблюдения Шенгеймера в Риттенберга. Кролик иммунизировался пневмококком III группы. Образующееся антитело быстро усваивало тяжелый азот из пищи. Внедрение азота продолжалось даже при уменьшении титра антитела. Это еще раз показывает, что наряду с распадом белков непрерывно происходит также их ресинтез. Другого кролика иммунизировали против пневмококка I группы, после чего его антитело было введено первому кролику. Оказалось, что, в противоположность собственному антителу [c.320]

    Для проблемы круговорота протеинов интересны следующие наблюдения Шенгеймера, Риттенберга и др. [1435]. Кролик иммунизировался пневмококком П1 группы. Образующееся антитело быстро усваивало тяжелый азот из пищи. Внедрение азота продолжалось даже при уменьшении титра антитела. Это еще раз показывает, что наряду с распадом белков непрерывно происходит также их ресинтез. Другого кролика иммунизировали против пневмококка I группы, после чего его антитело было введено первому кролику. Оказалось что, в противоположность собственному антителу П1 группы, чужое антитело I группы не усваивало тяжелого азота. Таким образом, азот усваивается белками лишь при их синтезе в теле, но не при введении в готовом виде извне. Последние не принимают участия в белковом метаболизме. [c.497]

    Эндоцитозные пузырьки, образующиеся из окаймленных ямок, имеют относительно небольшие размеры ( 150 нм в диаметре). Фагосомы же имеют диаметр, который определяется размерами поглощаемой частицы. Иногда они почти такого же размфа, как и сами фагоцитирующие клетки (рис. 6-83). Фагосомы сливаются с лизосомами и образуют фаголизосомы. Здесь происходит дефадация поглощенного материала. Неперевфиваемые продукты остаются в фаголизосомах, образуя остаточные тельца Часть поглощенных компонентов собственной плазматической мембраны, как и при эндоцитозе возвращается обратно в плазматическую мембрану. В некоторых макрофагах пептиды, получившиеся при дефадации поглощенных белков, возвращаются на клеточную поверхность связанными с глико протеинами главного комплекса гистосовместимости (см. разд. 18.6.10). Поверхность этих макрофагов затем тщательно обследуется Т-лимфоцитами иммунной системы. Если пептиды происходят от чужеродного агента - они активируют Т-лимфоциты к иммунному ответу. Таким образом, макрофаги в данном случае выступают как клетки, представляющие антиген (см. разд. 18.6.10). [c.421]

chem21.info


.