Справочник химика 21. Простые белки

Простые белки Википедия

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить:

альбумины— растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны— низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

ru-wiki.ru

Простые белки Википедия

Среди глобулярных белков можно выделить:

альбумины— растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны— низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

wikiredia.ru

Простые белки

Количество просмотров публикации Простые белки - 165

Белки

Белки — важнейшие природные соединения живой клетки как растительной, так и животной. Основные функции белков в растительном организме те же, что и в животном.

1. Структурная функция. Белки участвуют в построении всех клеточных органелл.

2. Каталитическая функция - все ферменты — белки.

3. Регуляторкая функция. К примеру, гистоны и ряд негистоновых белков регулируют транскрипцию.

4. Механо-химическая функция. Белки участвуют в осуществлении движений цитоплазмы и других клеточных органелл.

5. Транспортная функция. Белки-переносчики транспортируют различные вещества как через плазматическую мембрану, так и внутри клетки.

6. Защитная функция. К примеру, гидролитические ферменты лизосом и вакуолей расщепляют вредные вещества, попавшие в клетку. Вместе с тем, гликопротеины участвуют в защите растений от патогенов.

7. Запасная функция. Эта функция характерна в основном для растений. Запасные белки откладываются в семенах и используются для питания проростков в процессе прорастания.

Сегодня функции многих белков еще не выяснены. Вместе с тем, один белок может выполнять две или более функций. К примеру, некоторые белки мембран могут выполнять структурную и ферментативную функции.

Молекулы растительных белков, как и животных, содержат С, Н, О, N, а также почти всегда S и некоторые — Р. У растений, произрастающих на почвах, богатых селеном, данный элемент может заменять в белках серу. При этом растения растут нормально, зато страдают поедающие их животные. У них, в первую очередь, нарушается синтез белков шерсти, рогов, копыт.

Как правило, содержание белков в растениях ниже, чем у животных. В вегетативных органах количество белка обычно 5-15% от сухой массы. Так, в листьях тимофеевки содержится 7% белка, а в листьях клевера и вики — 15%. Больше белка в семенах: у злаков в среднем 10-20%, у бобовых и масличных — 25-35%. Наиболее богаты белком семена сои — до 40%, а иногда и выше.

В растительных клетках белки обычно связаны с углеводами, липидами и другими соединениями, а также с мембранами. По этой причине их трудно извле-кать из растений и получать чистые препараты, особенно из вегетативных органов. В связи с этим в растениях лучше изучены белки семян, где их больше и откуда они легче извлекаются.

Растительные белки по своим свойствам, молекулярной массе и структуре молекул близки к белкам животного происхождения.

Аминокислоты. Мономерами, белков являются аминокислоты. В составе белков как растительных, так и животных, найдено 20 аминокислот:

Алании

Аргинин

Аспарагин

Аспарагиновая кислота

Валин

Гистидин

Глицин

Глутамин

Глутаминовая кислота

Изолейцин

Лейцин

Лизин

Метионин

Пролин

Серии

Тирозин

Треонин

Триптофан

Фенилаланин

Цистейн

Эти аминокислоты называют протеиногенными, т. к. они входят в состав белка. Вместе с тем, они могут находиться в клетке и в свободном состоянии, образуя пул свободных аминокислот.

В растениях, кроме 20 перечисленных выше, обнаружено большое количество аминокислот (свыше 250), которые не входят в состав белковых молекул, а содержатся только в свободном состоянии или встречаются в составе коротких пептидов. Их называют непротеиногенными. Эти аминокислоты присутствуют в растениях в небольших количествах и обычно характерны для небольшой группы растений (семейство, род).

Огромное количесвто непротеиногенных аминокислот требовало упорядочения. Их классифицировали по сходству с протеиногенными, разделив на 3 основные группы.

1. Сходство по изомерии. Непротеиногенные аминокислоты являются изомерами некоторых протеиногенных. β-аланин не входит в состав белка, а содержится в пуле свободных аминокислот. Много его, к примеру, в яблоках. β-Аланин входит в состав пантотеновой кислоты и коэнзима А. Он является также стимулятором роста дрожжей.

β-Пиразол-1-илаланин встречается только в свободном состоянии у растений семейства тыквенных.

2. Сходство по гомологии. Ряд непротеиногенных аминокислот гомологичен протеиногенным. Серин – гомосерин, цистеин – гомоцистеин, аргинин – гомоаргинин.

Приведенные в качестве примера непротеиногенные аминокислоты содержат в углеродной цепочке на один углеродный атом больше, чем соответствующие протеиногенные.

3. Сходство по аналогии. Аналогия должна быть двух типов.

а) Аналогия по замещению. В этом случае в молекуле протеиногенной аминокислоты один атом водорода замещен какой-нибудь группой, в результате чего получается непротеиногенная аминокислота: цистеин – S-метилцестеин, фенилаланин – карбоксифенилаланин.

S-Метилцистеин распространен в растениях и может выступать донором метильных групп в реакциях метилирования. Карбоксифенилаланин найден в ирисах, резеде.

б) Аналогия по сходству в строении молекулы. Лейцин и α-метиленциклопропилглицин

Строение этих двух аминокислот похоже. α -Ме-тиленциклопропилглицин — непротеиногенная кислота͵ она выделена из семян съедобных плодов личи китайской.

Непротеиногенные аминокислоты выполняют в растениях целый ряд важных функций:

1. Некоторые Непротеиногенные аминокислоты участвуют в образовании протеиногенных. Например, из гомосерина образуются треонин и метио-нин, а из непротеиногенной диаминопимелиновой кислоты — лизин.

2. Непротеиногенные аминокислоты могут служить запасной формой азота и серы. Аминокислоты, в молекулах которых содержится два и более атомов азота͵ могут накапливаться в семенах в виде его запасной формы, а при прорастании отдавать азот на образование необходимых проростку аминокислот. К примеру, орнитин, цитруллин, гомоаргинин, диаминомасляная кислота͵ β-Пиразол-1-илаланин.

В качестве запасной серы в семенах могут откладываться производные цистеина, к примеру, S-метилцистеин.

3. Ряд непротеиногенных аминокислот является транспортной формой азота. Это, к примеру, производные аспарагиновой и глутаминовой кислот и их амидов. Οʜᴎ не накапливаются в семенах, зато встречаются в проводящих тканях растений. Такой транспортной формой являются γ-производные глутаминовой кислоты и глутамина.

4. Защитная функция. Ее непротеиногенные аминокислоты выполняют по-разному.

а) Орнитин и цитруллин участвуют в обезвреживании аммиака в орнитиновом цикле.

б) При неблагоприятных условиях образуется ряд непротеиногенных аминокислот, которые связывают аммиак, накапливающийся при распаде белков (диаминомасляная кислота).

в) В неблагоприятных условиях накапливается ʼʼстрессовыйʼʼ фитогормон этилен. Источником его служит метионин, а промежуточным продуктом биосинтеза является непротеиногенная аминокислота аминоциклопропилкарбоновая. Она же служит транспортной формой этилена.

Пептиды. Пептиды, или полипептиды, — это цепочки из нескольких аминокислот, связанных пептидными связями. В состав пептидов могут входить не только протеиногенные, но и непротеиногенные аминокислоты, часто связанные с глутаминовой кислотой.

Пептиды играют важную роль промежуточных продуктов в обмене веществ, и многие из них являются физиологически очень активными соединениями. Пептидами являются некоторые антибиотики (грамицидин, лихениформин), токсины (аманитины). Некоторые пептиды представляют из себязамкнутую полипептидную цепочку, т. е. являются циклопептидами, а некоторые даже имеют бициклическое строение.

Известен трипептид глутатион, состоящий из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и глицина. Имея в своем составе группу -SH, глутатион может участвовать в окислительно-восстановительных реакциях, активировать ряд ферментов, к примеру, протеазы.

Среди циклопептидов есть сильно токсичные вещества. К примеру, ядовитый гриб бледная поганка (Amanita phalloides) содержит по крайней мере 10 токсичных циклопептидов — аманитинов.

Все они имеют молекулярную массу около 1000. Наиболее ядовитый из них α-аманитин подавляет процесс транскрипции. Как ингибитор этого процесса он используется в биохимических исследованиях.

Классификация белков.Рациональной классификации белков пока не существует, т. к. еще не изучены структура молекул и функции многих белков.

Все белки, как животные, так и растительные, разделяют на две большие группы: простые белки и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, связанных пептидными связями, сложные в своем составе, кроме белковой части, имеют еще небелковый компонент — простетическую группу.

Далее простые белки классифицируют по физико-химическим свойствам: растворимости в различных растворителях и величине молекулярной массы, а сложные — по природе простетической группы.

Глобулины растворяются в растворах нейтральных солей (10% NaCl). Молекулярная масса их 100—300 тыс. Это главные белки семян бобовых и масличных культур. Размещено на реф.рфУ бобовых на долю глобулинов приходится 60-90% всех белков, у масличных — 50-60%. Среди глобулинов известны легумин из семян гороха, фазеолин — фасоли, глицинин — сои, эдестин — конопли и др.

Жмыхи, остающиеся после извлечения масла из семян масличных культур (подсолнечный, льняной, хлопковый жмых), состоят в основном из глобулинов.

Проламины— белки, растворимые в 70% спирте. Название связано с тем, что при их гидролизе образуется много пролина и аммиака, Проламины — это специфические белки злаков. Содержание их. в зерне составляет 20-50%. Молекулярная масса проламинов 26-40 тыс. Среди проламинов известны глиадин из семян пшеницы и ржи, составляющий половину клейковины, гордеин — ячменя, зеин —кукурузы.

Глютелины растворяются в слабых щелочах (0,2%). Οʜᴎ содержатся в основном в семенах злаков, где их должна быть 25-40% от общего содержания белков, а в рисе — 60-70%. Глютелины представляют из себясмесь различных белков, из которой выделяют индивидуальные белки. Среди глютелинов известны: глютенин из семян пшеницы, оризенин из семян риса и др. Размещено на реф.рфГлютенин составляет половину белков клейковины.

referatwork.ru

Простые белки — Новая медицинская энциклопедия

Простые белки - это биомолекулы, структура которых представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин).

Простых белков немного

Необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в «чистом» виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые.

Альбумины

Альбумины — это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.

Глобулины

Картина электрофореза белков сыворотки крови.

Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в «осадочных» пробах (тимоловая, Вельтмана). Часто содержат углеводные компоненты.

При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции — α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны:

Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови от преждевременного разрушения, например, α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин, α2-макроглобулин.

Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны

Взаимодействие гистонов и ДНК.

Гистоны — внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов — очень богатый лизином (29 %) гистон Н1, другие гистоны Н2а, h3b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25 %).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

Регуляция активности генома, а именно — они препятствуют транскрипции.
Структурная — стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Участок суперспирали ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы — октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, h3b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон h2, также связанный с молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к гистону h2, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие «бусы» нуклеосом могут складываться в суперспираль и более сложные структуры.

Протамины

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов, есть в спермиях. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80 %). Протамины присутствуют в клетках, не способных к делению. Их функция, как и у гистонов — структурная.

Коллаген

Синтез коллагена.

Фибриллярный белок с уникальной структурой. Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (галактоза-глюкоза) остатки, соединенные с ОН-группами некоторых остатков гидроксилизина.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и состоит из повторяющегося триплета [Гли-А-В], где А и В — любые, кроме глицина, аминокислоты. В основном это аланин, его доля составляет 11 %, доля пролина и гидроксипролина — 21 %. Таким образом, на другие аминокислоты приходится всего 33 %. Структура пролина и гидроксипролина не позволяет образовать α-спиральную структуру, из-за этого образуется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты.

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут — тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Эластин

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обуславливает наличие спиральных эластичных участков.

Строение десмозина.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры — десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

Роль десмозина в соединении белков.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в образование пептидных связей одного или нескольких белков.

Примечания

См. также

terra-medica.ru

Белки простые и сложные Белки

Белки простые и сложные

• Белки – биологические полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты, соединенные пептидными связями. • Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот и их количеством. • Белки имеют ММ от 5 КД (5000 Д) и более.

Содержание белков в тканях, % Животные • • • Организм – 18 -21 Мышцы – 19 -23 Печень – 18 -19 Почки – 16 -18 Головной мозг – 8 -10 Кости – 8 -9 Растения • • Зерна – 10 -16 Стебли – 1, 5 -3 Листья – 1, 2 -3

Элементарный состав белков, % • • Углерод – 49 -55 Кислород – 21 -23 Азот – 16 Водород – 6 -8 Сера – 0, 2 -3 Фосфор – 1 -2 Микроэлементы (Cu, Mn, Zn, J, Fe и др. 0, 00001 -0, 2)

Молекулярная масса (округленная) некоторых белков : • • • Инсулин - 5 000 Рибонуклеаза - 13 000 Миоглобин – 17 000 Яичный альбумин – 44 000 Глобулин сыворотки – 176 000 Миозин кролика – 450 000 Супрамолекулярные биохимические системы (СБС) : • Актомиозин – 5 000 • Вирус табачной мозайки – 59 000 • Респираторный вирус – 323 000

Количество аминокислотных остатков Инсулин - 51 (21+30) Рибонуклеаза -130 Миоглобин – 170 Яичный альбумин – 440 Глобулин сыворотки – 1760 Миозин кролика – 4500 Актомиозин – 50000 Вирус табачной мозайки – 590000 Респираторный вирус – 3230000

Первичная структура проинсулина человека:

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ: БЕЛКИ Простые (апопротеины) Сложные (холопротеины) гистоны гликопротеины альбумины, глобулины липопротеины протамины фосфопротеины проламины, глютелины металлопротеины протеноиды хромопротеины нуклеопротеины

Сложные белки 1) хромопротеины 2) нуклеопротеины 3) липопротеины 4) фосфоропротеины 5) гликопротеины 6) металлопротеины

Простые белки – протеины Состоят только из аминокислот 1) гистоны 2) протамины 3) проламины 4) глютелины 5) альбумины 6) глобулины 7) склеропротеины

Гистоны Белки, входящие в состав хроматина. У животных выделяют 5 главных типов: Н 1, Н 2 a, H 2 b, H 3, H 4 Молек. масса – 12 - 24 к. Да ИЭТ (р. I) – 9 - 12 (основные) В природе соединены с ДНК. 1) Структурная роль: участвуют в «упаковке» ДНК 2) Регуляторная роль: регуляции передачи генетической информации от ДНК к РНК. Соотношение в хроматине ДНК : гистоны (1 : 1).

Протамины Молек. масса – 5 к. Да ИЭТ (р. I) – р. Н 9, 0 - 12, 0 На 60 – 85 % состоят из диаминомонокарбоновых кислот (аргинин, лизин). Содержатся в половых клетках. Регулируют скорость биосинтеза белков.

Проламины Белки зерен злаков. Молек. масса – 28 - 50 к. Да. ИЭТ (р. I) – р. Н 4 - 5. Содержат 25 – 45% глютаминовой кислоты Растворимы в спирте. Образуют клейковину зерна. Глиадины содержатся в зернах пшеницы и ржи. Гордеины содержатся в зернах ячменя. Зеины содержатся в зернах кукурузы. Авенины содержатся в зернах овса.

Глютелины Белки зерен. ИЭТ (р. I) - 6 - 8 Содержание пролина – 10 -15%, глютаминовой кислоты ~30%. Глютелин (пшеница), оризенин (рис) и др.

Альбумины Молекулярная масса – 66 к. Да ИЭТ (р. I) – 4, 7 ( «кислые» ) Содержат мало глицина, но много лейцина. Хорошо растворимы в воде (гидрофильны). Осаждаются – при 100% насыщении раствора (NH 4)2 SO 4 При электрофорезе перемещаются первыми. Разновидности: сывороточный (сероальбумин), молочный (лактальбумин), яичный (овоальбумин).

Глобулины Молек. масса – от 100 к. Да до 5 МДа ИЭТ (р. I) - 5, 5 - 7, 3 Содержат глицина в 3 раза больше, чем у альбумина. Нерастворимы в воде, но растворимы в слабых солевых растворах. Осаждаются при полунасыщении раствора (NH 4)2 SO 4 Разновидности: сывороточный, яичный, молочный и др. При электрофорезе – идут вслед за альбуминами. Основные фракции: α-, β- и γ- (антитела).

Иммуноглобулины

Склеропротеины Фибриллярные белки опорных тканей (кости, хрящи, сухожилия, шерсть, копыта). Растворимость – нерастворимы в воде. Содержат много серосодержащих аминокислот (цистеин, цистин). Представители: коллаген, эластин, фиброин, кератин. Высокая прочность и эластичность. Труднопереваримы. «Неполноценные» белки

Структура волоса поперечный разрез волоса клетки макрофибрила микрофибрила кератина протофибрила α-спираль

Структура коллагеновых волокон Головки тропоколлагеновых Исчерченность молекул Головки тропоколлагеновых молекул Исчерченность Схема объединения 3 -х х-цепей тропоколлагеновых молекул

Строение коллагеновой фибриллы

Один из типов поперечных связей между параллельными цепями коллагена

Молекулы тропоэластина, из которых формируется сеть, связанных между собой полипептидных цепей эластина

Вторичная структура и свойства фибриллярных белков

Схема завивки волос Восстановление Искривление Окисление

Сложные протеины Простой белок + небелковое вещество (простетическая группа) 1) хромопротеины (простой белок + окрашенное вещество) 2) нуклеопротеины (простой белок + нуклеиновая кислота) 3) липопротеины (простой белок + липид) 4) Фосфоропротеины (простой белок + фосфорная кислота) 5) гликопротеины (простой белок + углевод) 6) Металлопротеины (простой белок + металл)

Хромопротеины Протеин + Небелковое вещество, обуславливающее окраску: - а) гемсодержащие гемоглобин миоглобин цитохромы каталаза Пероксидаза б) флавосодержащие (вит. В 2) (флавопротеины) в) ретинолсодержащие (вит. А) - родопсин

Гемоглобин Молек. масса – 67 - 70 к. Да, из них 96 % состовляет белок и 4 % - ГЕМ. Гемоглобин состоит из 4 субъединиц: 2 α цепи из 141 аминокислотного остатка 2 β цепи из 146 аминокислотных остатков Молекула гемоглобина содержит 4 гема. Каждый гем «обернут» одной полипептидной цепью. Структура расшифрована Дж. Кендрью и М. Перутц (Нобелевская премия 1962 г. )

Строение гема

Строение гемоглобина

Виды гемоглобина Hb. О 2 - оксигемоглобин (Fe 2+) Hb. СО 2 - карбгемоглобин (Fe 2+) Hb. СО - карбоксигемоглобин (Fe 3+) Hb. F 3+ - метгемоглобин (Fe 3+) Молекула СО 2 присоединяется не к ГЕМу, а к NH 2 -группе гемоглобина.

Миоглобин Содержится в красных мышцах. Молек. масса - 17 к. Да Содержит 153 аминокислотных остатка + ГЕМ На 75% состоит из 8 правых α – спиралей.

Третичная структура миоглобина

Гемсодержащие ферменты Цитохромы Переносчики электронов в дыхательной цепи митохондрий. Различают семейства: а, b, с, а в них – разновидности: а 1, а 3 и т. д. Они отличаются величиной окислительно-восстановительного потенциала.

Цитохромоксидаза (цитохром а 3) Конечный компонент дыхательной цепи. Переносит электроны на кислород. Молек. масса – 12 - 14 к. Да Содержит Fe и Cu.

Нуклеопротеины Протеины + гистоны негистоновые белки протамины Нуклеиновые кислоты ДНК РНК ДНП - Дезоксирибо. Нуклео. Протеины РНП - Рибо. Нуклео. Протеины

Третичная структура ДНП эукариот

Липопротеины (простой белок + липид) Липиды в водной среде (а значит, и в крови) нерастворимы, поэтому для транспорта липидов кровью в организме образуются комплексы липидов с белками — липопротеины. Все типы липопротеинов имеют сходное строение — гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками, которые называют апопротеинами, и амфифильными молекулами липидов — фосфолипидами и холестеролом. Гидрофильные группы этих молекул обращены к водной фазе, а гидрофобные части — к гидрофобному ядру липопротеина, в котором находятся транспортируемые липиды.

Липопротеины плазмы крови

Липопротеины В организме синтезируются следующие типы липопротеинов: 1. хиломикроны (ХМ) 2. липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП) 3. липопротеины промежуточной плотности (ЛППП) 4. липопротеины низкой плотности (ЛПНП) 5. липопротеины высокой плотности (ЛПВП). Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и транспортирует определённые липиды. Например, ХМ транспортируют экзогенные (пищевые жиры) из кишечника в ткани, поэтому триацилглицеролы составляют до 85% массы этих частиц.

Липопротеины — транспортные формы липидов Типы липо протеинов Хиломикроны (ХМ) ЛПОНП ЛППП ЛПНП ЛПВП Белки 2 10 11 22 50 ФЛ (фофсофлипиды) 3 18 23 21 27 ХС (холестерол) 2 7 8 8 4 ЭХС 3 10 30 42 16 ТАГ (триацилглицеролы) 85 55 26 7 3 Состав, % Функции Транспорт липидов из клеток кишечника (экзогенных липидов) Место образования Плотность, г/мл Диаметр частиц, н. М Основные теины аполипопро Транспорт липидов, синтезиру емых в печени (эндогенных липидов) Эпителий тонкого кишечника Клетки печени 0, 92 0, 98 Промежуточная форма превращения ЛПОНП в ЛПНП под действием фермента ЛП липазы Кровь Транспорт холестерола в ткани Удаление избытка холестерола из клеток и других липопротеинов. Донор апопротеинов А, С П Кровь (из ЛПОНП и ЛППП) Клетки печени — ЛПВП пред шественники 0, 96 1, 00 1, 06 1, 21 Больше 120 30 100 21 100 7 15 В 48 С ІІ Е В 100 A I С П Е В 100 Е Примечания: ФЛ — фосфолипиды; ХС — холестерол; ЭХС — эфиры холестерола; ТАГ — триацилглицеролы. Функции апопротеинов • В-48 — основной белок ХМ, • В-100 — основной белок ЛПОНП, ЛППП, взаимодействует с рецепторами ЛПНП; • С-И — активатор ЛП-липазы, переносится с ЛПВП на ХМ и ЛПОНП в крови; • Е — взаимодействует с рецепторами ЛПНП; • A-I — активатор фермента лецитин: холестеролацилтрансферазы (ЛХАТ).

Фосфопротеины (Белок + остаток фосфорной кислоты) Представители: - Казеиноген (молока) - Ововиттелин желтка яйца - Фосвитин - Ихтуллин икры рыб

Гликопротеины (простой белок + углевод) - фибриноген (свертывание крови) - муцины (структура слизистых, предохранение их от самопереваривания) - мукоиды (смазывающие вещества суставной жидкости) и др. - иммуноглобулины (гликопротеины ).

Функции гликопротеинов: 1. Свертываемость – протромбин, фибриноген. 2. Смазочные и защитные вещества – муцины, слизистые секреты. 3. Транспорт витаминов, липидов, минералов. 4. Иммунитет – иммуноглобулины. 5. Ферменты – холинэстераза, рибонуклеаза В. 6. Клеточные контакты. 7. Рецепторы. 8. Гормоны – гонадотропин, кортикотропин. 9. Повышает термостабильность.

Образование гликопротеинов

Протеогликаны • Если белковая часть составляет меньше 50% массы молекулы, а углеводная часть больше 50% - это протеогликаны.

Протеогликаны (мукополисахариды, гликозаминогликаны) – высокомолекулярные углеводно-белковые соединения. Образуют основную массу межклеточного матрикса соединительной ткани. Составляют до 30% сухой массы. Линейные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. Всегда связаны с белками. Состоят из остатков глюкозамина (либо галактозамина) и остатков D-глюкуроновай (либо L-идуроновой) кислот. Например, гиалуроновая кислота (образование геля), хондроитинсульфат, дерматансульфат, кератинсульфат, гепарин и др.

Протеогликан

Строение экстрацеллюлярного матрикса

Металлопротеины (Белок + металл) Функции: Способ удержания и защиты от осадка. Теряют токсичность. Обеспечивают ферментативную активность. Представители: - Церулоплазмин – белок +Cu - Карбоангидраза – белок + Zn - Лактатдегидрогеназа – белок + Zn - Ферритин – белок + Fe (23% - депо железа), масса 445000. 24 субъединицы. Связывает до 2000 остатков Fe на 1 молекулу. - Трансферин – белок + Fe 3+ - резервный белок.

Функции белков. • • • Каталитическая – ферменты Пластическая – структурные белки Регуляторная – гормоны, ферменты Сократительная – белки мышц и цитоскелета Защитная – иммуноглобулины Энергетическая – отслужившие белки Рецепторная – некоторые белки мембран Транспортная – белки крови, белки мембран. Гистосовместимость – некоторые белки мембран. И др. В организме животных белков - 18 -21%, у растений – 0, 01 -15%

present5.com

Простые белки — Википедия (с комментариями)

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Среди глобулярных белков можно выделить:

альбумины— растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны— низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Напишите отзыв о статье "Простые белки"

Отрывок, характеризующий Простые белки

В этот день у графини Елены Васильевны был раут, был французский посланник, был принц, сделавшийся с недавнего времени частым посетителем дома графини, и много блестящих дам и мужчин. Пьер был внизу, прошелся по залам, и поразил всех гостей своим сосредоточенно рассеянным и мрачным видом. Пьер со времени бала чувствовал в себе приближение припадков ипохондрии и с отчаянным усилием старался бороться против них. Со времени сближения принца с его женою, Пьер неожиданно был пожалован в камергеры, и с этого времени он стал чувствовать тяжесть и стыд в большом обществе, и чаще ему стали приходить прежние мрачные мысли о тщете всего человеческого. В это же время замеченное им чувство между покровительствуемой им Наташей и князем Андреем, своей противуположностью между его положением и положением его друга, еще усиливало это мрачное настроение. Он одинаково старался избегать мыслей о своей жене и о Наташе и князе Андрее. Опять всё ему казалось ничтожно в сравнении с вечностью, опять представлялся вопрос: «к чему?». И он дни и ночи заставлял себя трудиться над масонскими работами, надеясь отогнать приближение злого духа. Пьер в 12 м часу, выйдя из покоев графини, сидел у себя наверху в накуренной, низкой комнате, в затасканном халате перед столом и переписывал подлинные шотландские акты, когда кто то вошел к нему в комнату. Это был князь Андрей. – А, это вы, – сказал Пьер с рассеянным и недовольным видом. – А я вот работаю, – сказал он, указывая на тетрадь с тем видом спасения от невзгод жизни, с которым смотрят несчастливые люди на свою работу. Князь Андрей с сияющим, восторженным и обновленным к жизни лицом остановился перед Пьером и, не замечая его печального лица, с эгоизмом счастия улыбнулся ему. – Ну, душа моя, – сказал он, – я вчера хотел сказать тебе и нынче за этим приехал к тебе. Никогда не испытывал ничего подобного. Я влюблен, мой друг. Пьер вдруг тяжело вздохнул и повалился своим тяжелым телом на диван, подле князя Андрея. – В Наташу Ростову, да? – сказал он. – Да, да, в кого же? Никогда не поверил бы, но это чувство сильнее меня. Вчера я мучился, страдал, но и мученья этого я не отдам ни за что в мире. Я не жил прежде. Теперь только я живу, но я не могу жить без нее. Но может ли она любить меня?… Я стар для нее… Что ты не говоришь?…

wiki-org.ru

Белки простые - Справочник химика 21

Строение белка. Различают простые и сложные белки. В настоящее время достигнут значительный прогресс в области изучения строения белка. Простой белок рассматривают как продукт поликонденсации аминокислот, т. е. как специфический природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелковых компонентов — углеводов, нуклеиновых кислот, липидов или других соединений. [c.175] В связи с тем, что при исследовании солюбилизации углеводородов наиболее удобными оказались два последних метода, рассмотрим их несколько подробнее. Рефрактометрический метод оценки взаимодействия углеводородов с белками прост и удобен в работе с ароматическими углеводородами, так как показатели преломления ароматических углеводородов сильно отличаются от показателей преломления водных растворов белков. Чувстви-те.пьность рефрактометрического метода снижается при использовании алифатических углеводородов. Однако многократное повторение опытов по определению растворимости предельных углеводородов делает рефрактометрический метод вполне пригодным для количественной оценки связывания белками и алифатических углеводородов. [c.21]

Различают простые и сложные белки. Простой белок рассматривают как продукт поликонденсации аминокислот, т. е. как специфический природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелковых компонентов — углеводов, нуклеиновых кислот, липидов и других соединений. [c.199]

Электрокинетические явления находят практическое применение. Так, с помощью электрофореза проводят формование различных изделий из тонких взвесей с последующим их спеканием. Метод электрофореза щироко применяют для разделения, выделения и исследования биоколлоидов, особенно белков. Простой его вариант, называемый электрофорезом на бумаге, состоит в том, что нанесенное на полоску бумаги пятно исследуемой смеси белков разделяется на компоненты по величине их заряда, а следовательно, и скорости движения в поле постоянного электрического тока. Этим методом исследуют качественный и количественный состав белков крови и других биологических жидкостей. [c.308]

Такой метод исследования конформации белков прост и отличается большей точностью и надежностью от применяемого ранее метода конформационного анализа белков по плавным кривым ДОВ (в области от 400 до 240 нм). [c.46]

Удовлетворительной классификации белков не существует, однако после предложений Британского и Американского физиологических обществ (1907—1908) и опубликования в 1919 г. книги Осборна [28] Растительные белки простые белки классифицируют следующим образом [c.10]

Для выделения этого белка из клеточного экстракта последний вносят в колонку, заполненную полимерными гранулами с присоединенным к ним лигандом, после чего колонку промывают несколько раз буферным раствором. При этом на колонке удерживаются лишь те белки, которые имеют высокое сродство к закрепленному на полимере лиганду остальные же белки просто вымываются буфером. Поскольку сродство и специфичность белка к лиганду очень высоки, таким путем зачастую можно в один прием выделить и очистить чрезвычайно малые количества белка из клеточного экстракта, содержащего сотни других белков. [c.163]

Влияние pH, иллюстрируемое рис. 210, где показано, что с увеличением pH возрастает скорость обмена, наблюдалось на нескольких белках. Простого объяснения этому явлению не существует. Такое воздействие pH не может быть отнесено на счет структурных изменений, происходящих в белках, и приводящих к непо- [c.750]

Раздел IX БЕЛКИ ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ [c.144]

Белки простые (протеины) представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот. [c.144]

Наиболее впечатляющие прямые данные такого рода были получены при изучении взаимодействия некоторых ферментов с их коферментами Ч Например, Велик [24] нашел, что образование комплекса лактатдегидрогеназы с окисленным или восстановленным НАД вызывает существенные изменения в спектре флуоресценции и поляризации флуоресценции компонентов реакции. Данные относительно изменений поляризации флуоресценции особенно убедительны, так как они связаны с молекулярными размерами флуоресцирующей структуры. Изменения поляризации при ассоциации молекулы пиридиннуклеотида с молекулой белка просто поразительны. Эти изменения несомненно связаны с образованием простого аддитивного комплекса, а не промежуточного соединения, являющегося производным фермента, так как анализ кинетических данных [25] показывает, что подобное соединение не участвует в механизме реакции. Тройной комплекс, включающий фермент, кофермент и лактат, образуется до того, как отделится какой-либо продукт реакции (см. гл. VII—IX). [c.61]

Классификация белков Белки простые Главнейшие представители [c.37]

Известные осложнения в толковании данных электрометрического титрования белков обусловливаются, наконец, взаимодействием между самими белковыми цвиттерионами. Две или более белковые молекулы могут образовать агрегат (мицеллу) в результате возникновения солеобразных связей между положительно и отрицательно заряженными группами соседних молекул. Выше уже было упомянуто, что нейтральные соли тормозят образование нерастворимых белковых осадков. Это же справедливо и для образования растворимых агрегатов. Так, например, молекулы сывороточного глобулина образуют агрегаты в течение электродиализа, когда большая часть солей уже удалена [35]. Наряду с белками простые аминокислоты также обнаруживают стремление к связыванию друг с другом и образованию таких же солеподобных соединений [35]. [c.85]

Человеческий организм содержит примерно 65% воды, 15% белков, 15% жировых веществ, 5% неорганических веществ и менее 1 % углеводов. Молекула воды состоит из трех атомов — двух атомов водорода и одного атома кислорода. Строение этой молекулы установлено в последние годы. Каждый из двух атомов водорода расположен на расстоянии 0,96 ангстрема от атома кислорода ангстрем — одна десятимиллионная доля миллиметра), и угол между линиями, соединяющими атом кислорода с атомами водорода, составляет примерно 106°. В сравнении с этой молекулой молекула белка — просто гигант. Она состоит из тысяч атомов, главным образом водорода, кислорода, углерода и азота. Вопрос о расположении этих атомов в молекуле белка является одним из наиболее интересных и увлекательных вопросов, над которыми в настоящее время работают физики и химики. [c.80]

Обсуждение реакций белков, основанное на их предполагаемых механизмах, позволит, вероятно, отчетливее показать и даже подчеркнуть тот факт, что реакционная способность белков обусловлена наличием в их молекулах центров нуклеофильного или электрофильного характера, а не реакционноспособными атомами водорода, как это часто можно было заключить при чтении многих обзорных статей. Из этого замечания не следует делать вывод, что действительно способные к разного рода превращениям атомы водорода не играют существенной роли при реакциях белков. Просто в тех случаях, когда действительно происходит перенос водорода, этот процесс может чисто случайно сопровождать основное химическое превращение, в результате которого совершается реакция. [c.332]

Строение белка. Различают белки простые и сложные. Простой белок в настоящее время рассматривается как продукт поликонденсации аминокислот , т. е. как природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелко-пых компонентов — углеводов, липидов, нуклеиновых кислот и других соединений. [c.337]

При анализе содержания в физиологических жидкостях свободных аминокислот встает задача предварительной полной очистки их от белков. Для малых объемов плазмы (5—25 мкл) была описана элегантная методика осаждения белка холодным (—30°) ацетоном в капилляре (100 X 0,6 мм) с последующим центрифугированием в нем же, после чего кончик капилляра с осадком белка просто обламывали [Arola et al., 1977]. [c.483]

БПТИ. Именно в этом одна из причин удовлетворительного совпадения рассчитанных для свободного фрагмента конформационных параметров с параметрами в сложившейся структуре белка. Простой профиль потенциальных сечений объясняет эффективность процедуры минимизации. Сказанное относится и к остатку Glu с В-формой основной цепи. Его течение ф-Vj/ (см. рис. IV. 10, 6) также содержит одну область низкой энергии, вытянутую вдоль оси ф ее минимум отвечает расчетным углам ф, i остатка Glu в рассмотренной конформации Arg - ys . Сечение потенциальной поверхности ф-Vj/ остатка Gly (см. рис. IV. 10, в) имеет две области низкой энергии, которые занимают большую по сравнению с рассмотренными случаями площадь. Несмотря на удовлетворительное совпадение уже полученных результатов расчета с опытными данными, Реобходимо выяснить причину наличия в одной низкоэнергетической области нескольких потенциальных ям, так как в ином случае последующий Сонформационный анализ белка может пойти по неправильному руслу. [c.441]

В нервной ткани содержатся как простые, так и сложные белки. Простые белки—это альбумины (нейроальбумины), глобулины (нейроглобулины), катионные белки (гистоны и др.) и опорные белки (нейросклеропротеины). [c.629]

Вирусы весьма разнообразны по размерам. В значительной мере это определяется тем, сколько информации заложено в нуклеиновую кислоту вируса. Эта информация в основном предназначена для программирования синтеза белков, входящих в состав вирусных частиц (структурные белки) или необ.чодимых на промежуточных этапах их формирования (неструктурные белки). Простейшие 112 [c.112]

Классификация белков. Строгая классификация белков на основании их химического строения затруднительна. Известны две большие группы белков простые белки, или протеины (от греч. трютоС — протос — первый), и сложные белки, или протеиды. Протеины состоят из одних аминокислот. Протеиды наряду с аминокислотами содержат небелковые составные части, которые называются простетическими группами ими могут быть гетероциклические соединения, фосфорные кислоты, углеводы, липиды. Классификация протеинов преимущественно основана на их растворимости в воде и растворах солей. По морфологическому признаку можно выделить две большие группы белков. [c.275]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

Состай клетки живого организма белк (простые—протеины II сложные —протеиды-), углеводы, жиры, вода (до 90 о). л иперальныЭлементарный состав летки (. О, Н, N. 5. Р, С . п.. lg, Ре, Са, К и др [c.36]

Никаких данных о влиянии температуры на пятеричную структуру белков практически нет, но имеется ряд веских априорных соображений в пользу того, что изменения температуры могли бы существенно сказываться на этом уровне макромоле-кулярной организации. Это в особенности касается ферментов, связанных с мембранами. Присоединены ли ферментные белки просто к поверхности мембраны или же они включены в ее внутреннюю структуру, Б любом случае здесь почти наверняка участвуют слабые связи или взаимодействия. Поэтому представленные выше данные о влиянии температуры на слабые связи, стабилизирующие третичную и четвертичную структуру, вероятно, позволяют сделать аналогичные выводы и относительно пятеричной структуры. То же самое можно сказать и о белках, образующих мультиферментные комплексы, например комплекс пнруватдегидрогеназы. Если в стабилизации такого агрегата тоже участвуют слабые связи, то можно ожидать, что при крайних температурах его структурная целостность и, возможно, функция будут нарушены. [c.220]

Ферментативная (энзиматическая) активность. Ферменты или энзимы представляют собой группу органических соединений специфической природы, функцией которых является скорение (катализ) определенных биохимических реакций. Многие из ферментов изолированы и очищены в достаточной степени для получения кристаллов. Все ферменты, приготовленные таким образом в чистом состоянии, оказались белками, простыми или сложными. [c.69]

Состав клетки живого огранизма белки (простые — протеины и сложные — протеиды ), углеводы, жиры, вода (до 90%), минеральные вещества (1—1,6%). Элемектарный состав клетки С, О. Н, N. 5, Р, С , N3, Mg, Ре, Са. К и др. [c.36]

Мукопротеины тина хондропротеинов были найдены не только в хрящах, но также и в сухожилиях, стенках аорты и склере. По поводу тина связи между хондроитинсульфатом и белком, Левин писал Определить способ связи между углеводом и белком просто. Щелочь, слишком слабая, чтобы вызвать расщепление белковой молекулы или углеводного остатка, вызывает разрушение связи между белком и углеводным фрагментом. Поэтому простейшее допущение состоит в том, что в природе соединение осуществляется посредством сложноэфирной связи . Важным вкладом Левина в химию мукопротеинов была его фундаментальная работа о гексоз-аминах. [c.16]

Мы пока не знаем также, чем определяется фиксированная последовательность репликации полос. Для того чтобы объяснить такую последовательность, были предложены две гипотезы. Согласно одной из них, различные репликативные белки, каждый из которых специфичен в отношении полос определенного типа, синтезируются в фазе 8 в разное время. Согласно другой гипотезе, которая кажется сейчас более правдоподобной, репликативные белки просто действуют на те участки ДНК, которые для них более доступны например, в течение фазы 8 может происходить непрерывная деконденсация хромосом, и хромосомные полосы одна за другой становятся доступными для репликативных белков. [c.167]

В работе [27] было получено и решено уравнение, описывающее сопряжение функциональной активности и конформа-ционной подвижности белков простейшей молекулярной машины , которое можно рассматривать как уравнение движения для конформона. Таким образом, понятие конформона приобрело кроме качественного, также элементы количественного описания. Современное состояние исследований, развивающих ЭКВ-концепцию, изложено в работе [8]. Модели использования энергии конформационных изменений развиваются также в работах Л. А. Блюменфельда и его сотрудников [2, 3]. [c.45]

Гистохимическое выявление белков основано главным образом на наличии реакционноспособных групп в аминокислотах. При помощи гистохимических методов можно выявлять аминокислоты, включенные в структуру белка. Простые аминокислоты и низкомолекулярные белки вы-мьгоаются из ткани в процессе фиксации и заливки. Как это будет видно из дальнейшего рассмотрения, в настоящее время существуют гистохимические методы для выявления лишь части аминокислот. Эти методы не обеспечивают информации ни об аминокислотном составе и аминокислотной последовательности, ни о величине и пространственном расположении белковой молекулы. Для идентификации белка эти методы применимы лишь в том случае, когда выявляемые реакционноспособные группы присутствуют в высоких концентрациях и могут служить характерным признаком данного специфического белка. Так, для кератиноподобных структур характерны высокие концентрации дисульфидных групп. Для общего изучения белка можно рекомендовать методы выявления концевых амино- и карбоксильных групп. [c.67]

chem21.info