1. Простые белки (протеины). Протеины и протеиды

Протеины и протеиды - Справочник химика 21

По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины — это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды — более сложные белковые образования, в состав которых кроме белковых веществ входят еще и остатки небелковых соединений. [c.226]

Об исключительной сложности строения белков можно судить прежде всего по величине молекулярных весов некоторых протеинов и протеидов (табл. 53). [c.539]

Большое число протеинов и протеидов являются ферментами энзимами, биокатализаторами), В зависимости от того, какие реакции катализируют ферменты, их подразделяют на шесть основных групп. [c.658]

Протеины составляют основу запасных веществ семян, а протеиды — основу ядер протоплазмы клеток. Протеины и протеиды разделяются на ряд подгрупп. [c.266]

Протеины и протеиды, в свою очередь, подразделяются на ряд подгрупп. Здесь необходимо отметить, что в настоящее время не представляется возможным построить классификацию белков на основании их химического строения. Поэтому приходится придерживаться условной классификации, основанной на физико-химических свойствах белков, главным образом на характере их растворимости. [c.343]

Эти две больших группы — протеины и протеиды — в свою очередь, делятся на ряд групп в зависимости от физических свойств, химических свойств и т. д., например альбумины, глобулины, о которых говорилось выше. Подробное изучение белковых веществ относится к области физиологической химии классификация белков на отдельные группы здесь не приводится. [c.335]

Изучение химического состава ядра показало, что 70—96% его массы составляют белки — протеины и протеиды. Общее количество ядерных белков варьирует в клетках различных тканей и в процессе онтогенеза одной и той же клетки. В то >ке время изменение окраски клеток, а также различия их внутренней структуры обусловлены динамикой качественного состава белков. Среди ядерных белковых комплексов преобладают нуклеопротеиды, в состав которых входят ДНК и РНК- Изотопным методом установлено, что в ядре присутствуют две фракции РНК хромосомная и ядерная. [c.68]

Белки картофеля состоят из протеинов и протеидов. Азотисты вещества клеточного сока представлены главным образом раствор мым белком туберином, а также 18 аминокислотами. [c.10]

Распространение в природе. В свободном виде азот является главной составной частью во.здуха (78,1 % по объему). В связанном состоянии встречается в форме неорганических соединений, например селитры — натронной NaNOs и калийной KNO3, а также аммиака (продукта гниения). В виде органических соединений азот содержится во всех организмах белковые вещества (протеины и протеиды), нуклеиновые кислоты, конечные продукты обмена веществ — карбамид и мочевая кислота. Обнаружен азот в природных углях. [c.339]

chem21.info

Протеины и протеиды

Опубликовано в Ответы. Шпаргалки по биохимии.

Все белки принято делить на простые белки ,или протеины, и сложные белки , или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями).Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.ФосфопротеиныИмеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту.

Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). МеталлопротеиныСодержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это -- железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. ГликопротеиныПростетическая группа представлена углеводами и их производными. Нуклеопротеины. Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. ЛипопротеиныСложные белки, простетическая группа которых образована липидами. Основная функция липопротеинов -- транспорт по крови липидов.К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты достигает 1%; и др. Большое количество фосфопротеинов содержится в клетках ЦНС. Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группы β-оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонина. На одну молекулу белка обычно приходится 2–4 остатка фосфата. Фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постна-тального роста и развития организма.

biohimist.ru

1.10.2. Сложные белки (протеиды)

К сложным белкам (протеидам) относят белки, в которых помимо белковой части содержатся небелковые вещества (простетические группы).

Сложные белки классифицируют по химическому составу их простетической группы.

Выделяют следующие группы сложных белков:

1. хромопротеиды;

2. нуклеопротеиды;

3. липопротеиды;

4. гликопротеиды;

5. фосфопротеиды;

6. металлопротеиды

Хромопротеиды

Хромопротеиды содержат в качестве простетической группы окрашенные небелковые соединения. В группе хромопротеидов выделяют гемопротеиды и флавопротеды.

В гемопоротеидахпростетической группой является гем – органическое, железосодержащее вещество, придающее белку красный цвет. Гем соединяется с белком глобином за счёт координационных и гидрофобных связей. Примерами гемопротеидов являются белок эритроцитов гемоглобин, белок мышц миоглобин, тканевые белки цитохромы, ферменты каталаза, пероксидаза. Гемопротеиды участвуют в переносе кислорода и в окислительных процессах в тканях.

В флавопротеидах содержится простетическая группа жёлтого цвета. В качестве простетической группы могут быть представлены нуклеотиды ФАД, ФМН. К флавопротеидам относится фермент сукцинатдегидрогеназа. Некоторые флавопротеиды содержат в своём составе металлы – металлофлавопротеиды. Флавопротеиды участвуют в окислительных процессах в организме.

Нуклеопротеиды

Нуклеопротеиды состоят из белковой части и нуклеиновых кислот: ДНК или РНК. В ядре локализованы дезоксирибонуклеопротеиды, в цитозоле – рибонуклеопротеиды. Белки в нуклепротеидах ядра представлены в основном гистонами. Белковая и небелковые части нуклеопротеидов связаны ионными и гидрофобными связями. При полном гидролизе нуклеопротеидов образуются аминокислоты, фосфорная кислота, углевод и пуриновые или пиримидиновые азотистые основания. Нуклеопротеиды участвуют в хранении и воспроизведении генетической информации.

Липопротеиды

Липопротеиды в качестве простетической группы содержат различные липиды (триацилглицерины, фосфолипиды, холестерин и др.). Между белком и липидом формируются гидрофобные и ионные связи. Липопротеиды принято делить на структурные, входящие в состав клеточных мембран, и транспортные, осуществляющие перенос липидов кровью. Транспортные липопротеиды представляют собой сферические частицы, внутри которых находятся гидрофобные жиры, а на поверхности – фосфолипиды и гидрофильные белки. Примером липопротеида может служить фактор свёртывания крови – тромбопластин.

Фосфопротеиды

Фосфопротеиды содержат остатки фосфорной кислоты, соединённые с радикалами остатков серина, реже треонина белковой части сложноэфирными связями. Присоединение фосфорной кислоты к белку может носить обратимый характер и сопровождаться формированием или разрывом ионных связей фосфорной кислоты и заряженных групп белка, что меняет структуру и биологическую активность фосфопротеида. К фосфопротеидам относятся структурные белки костной ткани, казеиноген молока, ововителлин белка куриного яйца, некоторые ферменты (фосфорилаза, гликогенсинтетаза, ТАГ-липаза).

Гликопротеиды

Гликопротеиды содержат, как правило, прочно присоединенные гликозидными связями остатки углеводов (моносахаридов, олигосахаридов). Гликопротеиды обычно имеют мозаичную структуру, в которой чередуются углеводные и белковые фрагменты.

Углеводная часть придаёт специфичность гликопротеидам и определяет их устойчивость к тканевым ферментам. Гликопротеиды широко представлены в организме человека. Они содержатся как в тканях, так и в биологических жидкостях. Муцин слюны содержит в своём составе до 15% маннозы и галактозы. Гликопротеидами являются некоторые гормоны, например, гонадотропины гипофиза. Некоторые транспортные белки крови относятся к гликопротеидам (трансферрин). Гликопротеидом является фактор свёртывания крови фибриноген, Все виды иммуноглобулинов содержат углеводные фрагменты. Углеводы придают специфичность тканевым рецепторам. Адгезивные белки (фибронектин, ламинин), будучи гликопротеидами, обеспечивают взаимодействие клеток, волокон, гликозаминогликанов соединительной ткани.

Металлопротеиды

Металлопротеиды –сложные белки, в состав которых входят металлы. Например, гемосидерин и ферритин содержат железо, фермент алкогольдегидрогеназа содержит цинк.

В последнее время предложена классификация белков на семейства - группы близких по структуре и функциям белков, имеющие гомологичные последовательности аминокислот. Например, выделяютсемействосериновых протеаз, содержащих в активном центре аминокислоту серин и участвующих в расщеплении различных белков. В это семейство входят трипсин, химотрипсин, эластаза, многие ферменты свёртывания крови (тромбин), антисвёртывающей системы (фибринолизин).Семейство иммуноглобулиноввключает все виды основных и минорных иммуноглобулинов. Иммуноглобулины имеют вилкообразную структуру, состоящую из двух тяжелых (Н) цепей и двух лёгких цепей (L). Иммуноглобулины, в свою очередь, входят в составсуперсемейства, включающего иммуноглобулины, рецепторы к Т-антигенам, белки гистиосовместимости.

studfiles.net

1. Простые белки (протеины).

Простыми белками являются:

1) Альбумины  группа распространенных белков, встречается в тканях животных и растений, а также в различных жидкостях организма. Эти белки растворимы в воде и нерастворимы в насыщенных растворах сульфата аммония.

2) Глобулины  подобно альбуминам, широко представлены в организмах. Они нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах различных солей. В отличие от альбуминов, глобулины или не содержат глицин, или же содержат его в незначительных количествах.

3) Гистоны  группа белков, в состав которых входит от 20 до 30% диаминомонокарбоновых кислот (лизин, аргинин), и значительное количества гистидина. Гистоны встречаются в белках эритроцитов и щитовидной железы.

4) Протамины  отличаются особо высоким содержанием (до 80%) диаминомонокарбоновых кислот. В большом количестве они содержатся в сперме и икре рыб. Протамины и гистоны представляют значительный биологический интерес, так как составляют белковую часть нуклеопротеидов.

5) Проламины  группа белков растительного происхождения, встречается в семенах злаков, содержит большое количество пролина. Проламины хорошо растворимы в 60-80% этаноле, тогда как другие белки в этих условиях выпадают в осадок.

6) Кератины  имеют фибриллярное строение, находятся, главным образом, в составе волос, копыт и ногтей. Характеризуются полной нерастворимостью в воде, кислотах, щелочах, солевых раст-ворах и органических растворителях. Распадаются при длительном гидролизе с минеральными кислотами, выделяя от 7 до 14 различных аминокислот, в которых содержится до 12% цистеина, до 15% лейцина и до 17% глутаминовой кислоты. Кератины способны к набуханию, легко образуют комплексные соединения с солями калия и кальция.

7) Коллагены  белки соединительной ткани (сухожилий, связок, подкожной клетчатки и хрящей) содержат до 25% глицина, 14% пролина. В их состав не входят цистин, цистеин и триптофан. Они нерастворимы в воде, но легко набухают с образованием студней.

Так как коллаген богат глицином и пролином, он не способен образовывать ни правую α-спираль, ни β-складчатый листок. Этот белок построен из трех левых спиралей, которые переплетаются, давая правую «сверхспираль». Две из трех переплетенных пептидных цепей имеют одинаковую первичную структуру. Строение этой «сверхспирали» представлено на следующем рисунке:

Каждая из трех полипептидных цепей закручена в левовращающую спираль, а все вместе они переплетаются, образуя правовращающую спираль. На каждый виток тройной спирали приходится десять витков отдельных цепей.

В биологических системах коллаген встречается в виде пучков линейных волокон, которые по прочности на растяжение почти не отличаются от стальной проволоки.

8) Элластины  белки соединительной ткани, составляют основу связок и сухожилий. Они нерастворимы в воде, не способны к набуханию. В их составе преобладают глицин и лейцин (до 25-30%).

Эластины  фибриллярные белки, более прочные, чем коллаген.

2. Сложные белки (протеиды).

Это системы, состоящие из простого белка и небелкового соединения, называемого простетической группой. Функцию этой группы могут выполнять различные углеводы, липиды, витамины, гормоны. В настоящее время группу сложных белков принято разделять на две большие подгруппы: стабильные  с прочными химическими связями между белком и простетической группой и лабильные  имеющие непрочные связи белка с простетической группой (водородные связи, адсорбционные и др).

Первую группу сложных белков можно выделить из тканей обычными методами; для выделения второй группы белков требуются мягкие методы, щадящие лабильную структуру, иначе эти белки разлагаются.

Классификация сложных белков основана на химических особенностях их небелковых компонентов. Исходя из этого, сложные белки делят на фосфопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды и липопротеиды.

1) Фосфопротеиды характеризуются наличием фосфорно-эфирной связи, которая образуется в результате присоединения фосфатного остатка к гидроксогруппе серина и треонина. Интересно отметить, что из всех гидроксилсодержащих аминокислот только серин и треонин связывают фосфорную кислоту:

Применение более совершенных методов исследования позволило выявить наличие в фосфопротеидах пирофосфорных и фосфодиэфирных остатков. Это указывает на то, что пептидные цепи в молекулах фосфопротеидов соединены друг с другом не только дисульфидными мостиками, но и с помощью остатков фосфорной кислоты.

2) Гликопротеиды  сложные белки, которые имеют в своем составе углеводы и производные углеводов: (глюкуроновую кислоту, гексозамины).

3) Хромопротеиды  сложные белки, включающие окрашенные (греч chroма  краска) простетические группы, которыми могут быть железо (гемоглобин), медь (гемоцианины).

4) Нуклеопротеиды  сложные белки, в которых простетической группой являются нуклеиновые кислоты. Белковой частью нуклеопротеидов чаще всего бывают гистоны и протамины. Эти основные белки образуют с нуклеиновыми кислотами солеобразные соединения. Нуклеопротеиды содержатся в основном в ядрах клеток, но могут встречаться и вне их.

5) Липопротеиды  это комплексы, состоящие из белков и липидов (фосфатидов жиров). В отличие от липидов, липопротеиды растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях. Липопротеиды чрезвычайно распространены. Они встречаются в сос-таве различных тканей, являясь важнейшим компонентом протоплаз-мы клеток, обнаруживаются в форменных элементах, плазме крови, яичном желтке, молоке. Особенно богата липопротеидами нервная ткань.

Приведенная классификация основана частично на химическом строении и частично на биологических свойствах белковых тел.

studfiles.net

Белки (протеины) | Кинезиолог

Здесь даны общие представления о белках. Подробнее о строении белков можно узнать на страничке Строение белков

Определение понятия

Белки (протеины, полипептиды) — это высокомолекулярные органические гетерополимеры (нерегулярные биополимеры), состоящие из цепочки остатков L-альфа-аминокислот, последовательно соединённых друг с другом пептидными связями.

Названию "белки", принятому в отечественной литературе, соответствует международный термин "протеины" (от греч. proteios — первый).

В живых организмах состав и последовательность аминокислотнах остатков в белках определяются генетическим кодом ДНК. При биосинтезе белков в большинстве случаев используется 20+1=21 стандартных аминокислот, которые называют "белковыми аминокислотами".

Классификация

Белки подразделяются на две группы:1. Протеины (простые белки) - состоят только из аминокислот и при гидролизе почти не образуют других продуктов.2. Протеиды (сложные белки) - состоят из собственно белковой части, построенной из α-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме α-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

1. Протеины1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений.2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков – нуклеопротеидов.5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно образуют собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин – белок, входящий в состав сложного белка крови – гемоглобина. Гистоны являются белковой основой хромосом.6) Склеропротеины. Прочные и стойкие. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей (они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами, причем с расщеплением молекул). Устойчивы к гидролизу. Характерно высокое содержание серы. У животных выполняют опорные и покровные функции; в растениях не встречаются. Представители: коллаген – белковое вещество костей, кожи, хрящей, соединительных тканей; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; кератин - белок шерсти, волос, рогового вещества, ногтей, эпидермиса кожи; фиброин – белок шелка.

2. Протеиды1) Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического азотистого основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.2) Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Являются слабыми кислотами. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относятся казеин коровьего молока и вителлин – белок, входящий в состав яичного желтка.3) Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.4) Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Пример: гемоглобин крови; при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета.5) Липопротеиды. Это соединения белка с липидами. Содержатся в цитоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белки классифицируются также по форме их молекул:1) Фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти.2) Глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки.

Видеоресурсы:

www.youtube.com/watch?v=gjW_XE0nPgI&feature=related Строение и структура белка, лекция.

Видео: О белках доступно

kineziolog.su

Протеиды - Справочник химика 21

Белки делятся на две основные группы, а именно простые белки, содержащие только аминокислотные остатки, и составные белки, которые содержат также другие компоненты. Так, липо-протеиды содержат еще липиды, гликопротеиды — сахариды, фосфопротеиды — фосфорную кислоту, нуклеопротеиды — нуклеиновые кислоты, металлопротеиды — ионы металлов. Белки, молекулы которых содержат небелковую окрашивающую составляющую (гем, хлорофилл, флавины), относят к хромопротеидам. [c.194] Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Если простой белок соединен с небелковым веществом, то такие белки называют сложными (протеиды). Сложные белки классифицируют и называют по небелковому компоненту. [c.360]

ПРОТЕИДЫ — соединения биологического происхождения, сложные белки, представляющие собой соединения белков с другими веществ.з 1и, например, с углеводами, нуклеиновыми кислотами и др. [c.205]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Гликопротеиды и мукопротеиды являются соединениями белков с углеводами. К протеидам этого типа относятся альбумины и глобулины сыворотки, гиалуроновая кислота стекловидной жидкости глаза. [c.347]

Молекулярная масса белков колеблется от 10000 до 50 миллионов. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот другие белки, называемые сложными белками, (протеидами), построены из простых белков в сочетании с биохимическими структурами других типов. Белки преимущественно состоят из следующих элементов углерода (50-55%), водорода (7%), кислорода (23%) и азота (16%). Сера присутствует в большинстве белков в количестве 1-2%, фосфор отсутствует вообще или содержится в очень незначительных количествах. [c.444]

Белковые вещества можно разделить на две большие группы 1) собственно белки, или протеины, и 2) протеиды. Молекулы [c.389]

Среди белков выделяют простые белки, или протеины, пептидные цепи которых создаются только а-аминокислотами, и сложные белки, или протеиды, состоящие из остатков а-аминокислот и небелковых веществ. [c.448]

Вторую группу составляют белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие компоненты. Их называют сложными белками (или протеидами). Неаминокислотная часть сложного белка именуется простетической группой, по которой и осуществляется классификация таких белков. [c.425]

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин— красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протеканию в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме. [c.392]

По химическому составу белки делятся на две группы а) простые белки — протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) это соединения белковых веществ с небелковыми. [c.353]

Сложные белки, или протеиды. Эти соединения помимо собственно белковой части содержат компоненты соверщенно иной природы. Фосфопротеи,аы (казеин) имеют фосфорсодержащие группы, глюкопротеиды (мущ1Н, овальбумин) содержат углеводы, нуклеопро-теиды — нуклеиновые кислоты. [c.395]

Помимо белков, дающих при гидролизе исключительно аминокислоты, существуют белки более сложного строения — протеиды, являющиеся по существу соединениями белков с небелковой частью, называемой в биохимии простетической группой. Такие белки имеют очень большое физиологическое значение. В зависимости от природы простетической группы различают [c.347]

По составу среди белков выделяют протеины — простые комплексы, состояш,ие только из аминокислотных остатков, и протеиды — сложные комплексы из полипептидов с другими группами не аминокислотного характера, называемыми простетическими (остатки сахаров, фосфорной кислоты и т. д.). [c.310]

Белки картофеля состоят из двух групп простые белки — протеины и сложные — протеиды. Первые при гидролизе в качестве конечных продуктов дают только аминокислоты, вторые — наряду с аминокиелотамн и другие вещества— липоиды, нуклеиновые кислоты. Из липопротеидов образована протоплазма, из нуклеопротеи-дов — ядра клеток. Сложные белки нерастворимы в воде и в солевых растворах. [c.14]

В чем отличие протеинов от протеидов [c.654]

Пропионовая кислота 576 Пропионовый альдегид 558 Проскок электрона 78 Протеиды 647 Протеины 647 Протий 62 Протон 60 [c.707]

Протеид — сложный белок, представляющий собой кo шлeк протеина с небелковым компонентом. [c.440]

Классификация белков. Среди белков различают две основные группы веществ а) протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов б) протеиды, или сложные белки, состоящие из сббственно белковой части, построенной из а-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой-, при гидролизе эти белки, кроме а-аминокислот, образуют и другие вещества углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения ИТ. п. [c.297]

Протеиды. 1. Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они, в противоположность протаминам, обладающим основными свойствами, имеют определенно выраженный кислотный характер. [c.391]

Ядро — небольшое шаровидное илп овальное тело, окруженное цитоплазмой и нерастворимое в ней. В ядеркых структурах обособлены в виде включений дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и ее протеид (ДНКП), содержится большое количество РНК. ДНК способствует передаче наследственной информации, сохраиенню свойств микроорганизмов. [c.195]

Протеиды. Подразделяются на подгруппы в зависимости от характера простетической группы, отщепляющейся при гидролизе от собственно белковой части. [c.297]

Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

Большинство белков находится в жнвом организме не в свободном виде, а в виде комплексов с различными мономерными или полимерными органическими соединениями, с нонами металлов. В отличие от свободных белков — протеинов такие комплексы носят название протеидов. Важное значение имеют комплексы белков с нукленновымн кислотами, углеводами, липидами, красителями (пигментами), ионами металлов и т. д. [c.450]

Другим важным представителем хромопротендов может служить миоглобин. Этот протеид придает красную окраску мышцам и обеспечивает сохранение запаса кислорода в мышечных клетках путем превращения и устойчивый оксимиоглобин. [c.451]

В результате гидро.пиза разрушаются пептидные цепи белков и образуется смесь а-амннокислот. При гидролизе протеидов кроме аминокислот получаются и другие вещества. [c.450]

Химия для поступающих в вузы 1985 (1985) -- [ c.353 ]

Химия для поступающих в вузы 1993 (1993) -- [ c.421 ]

Органическая химия (1968) -- [ c.450 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.421 ]

Общая химия (1987) -- [ c.448 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.310 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.389 , c.391 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.310 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.345 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.220 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.647 , c.657 , c.658 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.310 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.696 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.245 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.310 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.502 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.339 , c.507 , c.546 , c.550 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.389 , c.391 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.296 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.335 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.317 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.49 , c.53 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.48 , c.53 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.388 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.207 , c.277 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.506 , c.507 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.710 , c.712 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.382 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.449 , c.454 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.376 , c.379 ]

Аккумулятор знаний по химии (1977) -- [ c.213 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.387 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Аккумулятор знаний по химии (1985) -- [ c.213 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.218 , c.219 , c.220 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.76 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.344 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.346 ]

Введение в химию высокомолекулярных соединений (1960) -- [ c.97 , c.103 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.427 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.391 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.328 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.395 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.388 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.653 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.722 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.310 , c.311 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.213 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.334 , c.335 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.24 , c.195 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.47 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.327 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.68 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.41 , c.357 ]

Химия Справочник (2000) -- [ c.419 ]

chem21.info

Классификация белков.

Основана на различиях по составу или по форме.

По составу белки делят на две группы:

Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот: протамины и гистоны обладают основными свойствами и входят в состав нуклеопротеидов. Гистоны участвуют в регуляции активности генома. Проламины и глютелины – белки растительного происхождения, составляют основную массу клейковины. Альбумины и глобулины – белки животного происхождения. Богаты ими сыворотка крови, молоко, яичный белок, мышцы.
Сложные белки (протеиды = протеины) содержат небелковую часть – простетическую группу. Если простетической группой является пигмент (гемоглобин, цитохромы), то это хромопротеиды. Белки, связанные с нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды. Липопротеины – связаны с каким – либо липидом. Фосфопротеиды – состоят из белка и лабильного фосфата. Их много в молоке, в ЦНС, икре рыб. Гликопротеиды связаны с углеводами и их производными. Металлопротеины – белки, содержащие негеминовое железо, а также образующие координационные решетки с атомами металлов в составе белков – ферментов.

По форме различают

- глобулярные белки – это плотно свернутые полипептидные цепи сферической формы, для них важна третичная структура. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных растворах кислот, оснований, солей. Глобулярные белки выполняют динамические функции. Например, инсулин, белки крови, ферменты.

- фибриллярные белки – молекулы вторичной структуры. Они построены из параллельных, сравнительно сильно растянутых пептидных цепей, вытянутой формы, собранные в пучки, образуют волокна (кератин ногтей, волос, паутины, шелка, коллаген сухожилий). Выполняют преимущественно структурную функцию.

Функции белков:

Строительная – белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.
Транспортная – некоторые белки способны присоединять к себе различные вещества и переносить (доставлять) их из одного места клетки в другое, и к различным тканям и органам тела. Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ. В состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивающие активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки и в клетку – осуществляется обмен с внешней средой.
Регуляторная функция – принимают участие в регуляции обмена веществ. Гормоны влияют на активность ферментов, замедляя или ускоряя обменные процессы, изменяют проницаемость клеточных мембран, поддерживают постоянство концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в процессе роста. Гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная функция = Иммунологическая. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Синтез иммуноглобулинов происходит в лимфоцитах. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная функция. Сократительные белки обеспечивают движение клеток и внутриклеточных структур: образовании псевдоподий, мерцании ресничек, биении жгутиков, сокращении мышц, движении листьев у растений.
Сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
Запасающая функция. В организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в селезенке, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным относятся белки яйца, молока.
Энергетическая функция. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Распад идет сначала до аминокислот, а потом – до воды, аммиака и углекислого газа. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда израсходованы жиры и углеводы.
Каталитическая функция. Ускорение биохимических реакций под действием белков - ферментов.
Трофическая. Питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества и ионы.

Липиды

Большая группа органических соединений, являющихся производными трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот. Поскольку в их молекулах преобладают неполярные и гидрофобные структуры, то они нерастворимы в воде, а растворимы в органических растворителях.

studfiles.net