Белки Определение Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные. Белки представляют собой
Функции и структура белка :: SYL.ru
Белки представляют собой органические высокомолекулярные соединения. Эти вещества также называют протеинами, полипептидами. Далее рассмотрим, каковы структура и функции белков.
Общие сведения
Химическая структура белков представлена альфа-аминокислотами, соединенными в цепочку посредством пептидной связи. В живых организмах состав определяет генетический код. В процессе синтеза в большинстве случаев применяется 20 аминокислот стандартного типа. Множеством их комбинаций формируются белковые молекулы с самыми разнообразными свойствами. Аминокислотные остатки часто подвергаются посттрансляционным модификациям. Они могут возникнуть и до того, как белок станет выполнять свои функции, и в процессе его активности в клетке. В живых организмах часто несколько молекул формируют сложные комплексы. В качестве примера можно привести фотосинтетическое объединение.
Назначение соединений
Белки считаются важной составляющей питания человека и животных в связи с тем, что в их организмах все необходимые аминокислоты синтезироваться не могут. Часть их должна поступать вместе с белковой пищей. Основными источниками соединений выступают мясо, орехи, молоко, рыба, зерновые. В меньшей степени протеины присутствуют в овощах, грибах и ягодах. При пищеварении посредством ферментов потребленные белки подвергаются разрушению до аминокислот. Они уже используются в биосинтезе собственных протеинов в организме либо подвергаются распаду дальше - для получения энергии.
Историческая справка
Последовательность структуры белка инсулина была определена впервые Фредериеом Сенгером. За свою работу он получил Нобелевскую премию в 1958 году. Сенгер использовал метод секвенирования. С помощью дифракции рентгеновского излучения впоследствии были получены трехмерные структуры миоглобина и гемоглобина (в конце 1950 гг.). Работы проводили Джон Кендрю и Макс Перуц.
Структура молекулы белка
Она включает в себя линейные полимеры. Они, в свою очередь, состоят из остатков альфа-аминокислот, являющихся мономерами. Кроме того, структура белка может включать компоненты, имеющие неаминокислотную природу, и аминокислотные остатки модифицированного типа. При обозначении компонентов применяются 1- либо 3-буквенные сокращения. Соединение, в состав которого входит от двух до нескольких десятков остатков, именуется часто как "полипептид". В результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы одной аминокислоты с альфа-аминогруппой другой появляются (в процессе формирования структуры белка) связи. В соединении выделяют С- и N- концы, в зависимости от того, какая группа аминокислотного остатка является свободной: -СООН либо –Nh3. В процессе синтеза белка на рибосоме в качестве первого концевого выступает, как правило, остаток метионина; присоединение последующих осуществляется к С-концу предыдущих.
Уровни организации
Они были предложены Линдрем-Лангом. Несмотря на то что данное деление считается несколько устаревшим, им все еще пользуются. Было предложено выделять четыре уровня организации соединений. Первичная структура молекулы белка определяется генетическим кодом и особенностями гена. Для более высоких уровней характерно формирование в ходе сворачивания протеина. Пространственная структура белка определяется в целом аминокислотной цепью. Тем не менее она достаточно лабильна. На нее могут оказывать влияние внешние факторы. В связи с этим более корректно говорить о конформации соединения, наиболее выгодной и предпочтительной энергетически.
1 уровень
Он представлен последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи. Как правило, его описывают с использованием одно- либо трехбуквенных обозначений. Первичная структура белков отличается устойчивыми сочетаниями аминокислотных остатков. Они выполняют определенные задачи. Такие "консервативные мотивы" остаются сохраненными в ходе видовой эволюции. По ним достаточно часто можно предсказывать задачу неизвестного протеина. Оценивая степень сходства (гомологии) в аминокислотных цепях от различных организмов, можно определять эволюционное расстояние, образующееся между таксонами, которые составляют эти организмы. Первичная структура белков определяется методом секвенирования либо по исходному комплексу его мРНК с использованием таблицы генетического кода.
Локальное упорядочивание участка цепи
Это следующий уровень организации – вторичная структура белков. Существует несколько ее типов. Локальное упорядочивание участка цепи полипептида стабилизируется водородными связями. Наиболее популярными типами считаются:
- Альфа-спирали. Они представлены в виде плотных витков вокруг длинной молекулярной оси. Один оборот составлен посредством 3.6 аминокислотных остатков. Шаг спирали – 0.54 нм. Эта вторичная структура белков стабилизируется взаимодействиями Н- и О-пептидными группами, которые отстают друг от друга на 4 звена. Альфа-спираль может быть как лево-, так и правозакрученной. Тем не менее, в белковых соединениях чаще всего выявляется последняя. Нарушать спираль могут электростатические взаимодействия аргинина, лизина, глутаминовой кислоты. Создавать стерические помехи при образовании могут находящиеся в непосредственной близости остатки лейцина, треонина, серина, аспарагина. Нарушение альфа-спирали (ее изгиб) вызывают части пролина.
- Бета-листы. Они представлены в виде нескольких полипептидных цепей зигзагообразной формы. В них водородные связи формируются между аминокислотами, сравнительно удаленными в первичной структуре, либо различными белковыми цепями. Соединения, как правило, ориентированы N-концами в противоположном направлении (антипараллельная ориентация). При формировании бета-листов значение имеют малые размеры, свойственные боковым группам аминокислот.
- Неупорядоченные фрагменты.
- 310- и π–спирали и прочие.
Пространственное строение
Третичная структура белков включает в себя элементы предыдущего уровня. Они стабилизируются разными типами взаимодействий. Важнейшее значение при этом имеют гидрофобные связи. В стабилизации участвуют:
- Ковалентные взаимодействия.
- Ионные связи, формирующиеся между боковыми аминокислотными группами, имеющими противоположные заряды.
- Водородные взаимодействия.
- Гидрофобные связи. В процессе взаимодействия с окружающими элементами Н2О происходит сворачивание протеина так, чтобы боковые неполярные аминокислотные группы оказывались изолированными от водного раствора. Гидрофильные группы (полярные) оказываются на поверхности молекулы.
Третичная структура белков определяется методами магнитного (ядерного) резонанса, некоторыми видами микроскопии и прочими способами.
Принцип укладки
Исследования показали, что между 2 и 3 уровнями удобно выделить еще один. Его именуют "архитектурой", "мотивом укладки". Он определяется взаиморасположением компонентов вторичной структуры (бета-тяжей и альфа-спиралей) в границах компактной глобулы - белкового домена. Он может существовать самостоятельно либо быть включенным в состав более крупного протеина вместе с прочими аналогичными. Установлено, что мотивы укладки достаточно консервативны. Они встречаются в протеинах, не обладающих ни эволюционными, ни функциональными связями. Определение архитектуры лежит в основе рациональной (физической) классификации.
Доменная организация
При взаимном расположении нескольких цепей полипептидов в составе одного протеинового комплекса формируется четвертичная структура белков. Элементы, входящие в ее состав, образуются по отдельности на рибосомах. Только по завершении синтеза начинает образовываться данная структура белка. Она может содержать как различающиеся, так и идентичные полипептидные цепи. Четвертичная структура белков стабилизируется за счет тех же взаимодействий, что и на предыдущем уровне. Некоторые комплексы могут включать в себя несколько десятков протеинов.
Структура белка: защитные задачи
Полипептиды цитоскелета, выступая в некотором роде в качестве арматуры, придают многим органоидам форму, участвуют в ее изменении. Структурные протеины обеспечивают защиту организма. К примеру, таким белком является коллаген. Он формирует основу в межклеточном веществе соединительных тканей. Также защитной функцией обладает кератин. Он составляет основу рогов, перьев, волос и прочих производных эпидермиса. При связывании белками токсинов во многих случаях происходит детоксикация последних. Так выполняется задача по химической защите организма. Особенно важную роль в процессе обезвреживания токсинов в человеческом организме играют печеночные ферменты. Они способны расщеплять яды или переводить их в растворимую форму. Это способствует более быстрой транспортировке их из организма. Белки, присутствующие в крови и прочих биологических жидкостях, обеспечивают иммунную защиту, вызывая реакцию как на атаку патогенов, так и на повреждение. Иммуноглобулины (антитела и компоненты системы комплемента) способны нейтрализовывать бактерии, чужеродные протеины и вирусы.
Механизм регуляции
Белковые молекулы, не выступающие ни в качестве источника энергии, ни как строительный материал, контролируют многие внутриклеточные процессы. Так, за счет них осуществляется регулирование трансляции, транскрипции, слайсинга, деятельность прочих полипептидов. Механизм регуляции основывается на ферментативной активности или проявляется благодаря специфичному связыванию с прочими молекулами. К примеру, факторы транскрипции, полипептиды-активаторы и протеины- репрессоры способны контролировать интенсивность генной транскрипции. При этом они взаимодействуют с регуляторными последовательностями генов. Важнейшая роль в контроле над течением внутриклеточных процессов отводится протеинфосфатазам и протеинкиназам. Эти ферменты запускают либо подавляют активность прочих белков посредством присоединения или отщепления от них фосфатных групп.
Сигнальная задача
Ее часто объединяют с регуляторной функцией. Это связано с тем, что многие внутриклеточные, как и внеклеточные, полипептиды могут передавать сигналы. Такой способностью обладают факторы роста, цитокины, гормоны и прочие соединения. Стероиды транспортируются по крови. Взаимодействие гормона с рецептором выступает в качестве сигнала, за счет которого запускается ответная реакция клетки. Стероиды контролируют содержание соединений в крови и клетках, размножение, рост и прочие процессы. В качестве примера можно привести инсулин. Он регулирует уровень глюкозы. Взаимодействие клеток осуществляется посредством сигнальных белковых соединений, передаваемых по межклеточному веществу.
Транспорт элементов
Растворимые протеины, участвующие в перемещении малых молекул, имеют высокое сродство к субстрату, присутствующему в повышенной концентрации. Они обладают также способностью к легкому его высвобождению в областях с низким его содержанием. В качестве примера можно привести транспортный белок гемоглобин. Он перемещает из легких кислород к прочим тканям, а от них – переносит углекислый газ. В транспортировке малых молекул через стенки клетки, изменяя их, участвуют и некоторые мембранные белки. Липидный слой цитоплазмы обладает водонепроницаемостью. Благодаря этому предотвращается диффузия заряженных или полярных молекул. Мембранные транспортные соединения принято разделять на переносчиков и каналы.
Резервные соединения
Эти белки формируют так называемые запасы. Они накапливаются, например, в семенах растений, животных яйцеклетках. Такие белки выступают в качестве резервного источника вещества и энергии. Некоторые соединения используются организмом как аминокислотный резервуар. Они, в свою очередь, являются предшественниками активных веществ, участвующих в регулировании метаболизма.
Клеточные рецепторы
Такие белки могут располагаться как непосредственно в цитоплазме, так и встраиваться в стенку. Одной своей частью соединение принимает сигнал. В качестве него, как правило, выступает химическое вещество, а в ряде случаев – механическое воздействие (растяжение, к примеру), свет и прочие стимулы. В процессе воздействия сигнала на определенный фрагмент молекулы – полипептид-рецептор – начинаются ее конформационные изменения. Они провоцируют смену конформации остальной части, выполняющей передачу стимула на прочие компоненты клетки. Отправка сигнала может осуществляться разными способами. Одни рецепторы способны катализировать химическую реакцию, вторые – выступают в качестве ионных каналов, закрывающихся либо открывающихся под воздействием стимула. Некоторые соединения специфически связывают молекулы-посредники внутри клетки.
Моторные полипептиды
Существует целый класс белков, обеспечивающих движения организма. Моторные белки участвуют в сокращении мышц, перемещении клеток, активности жгутиков и ресничек. За счет них также выполняется направленные и активный транспорт. Кинезины и динеины осуществляют перенос молекул по ходу микротрубочек с использованием в качестве энергетического источника гидролиза АТФ. Вторые перемещают органоиды и прочие элементы по направлению к центросоме из периферических клеточных участков. Кинезины движутся в обратном направлении. Динеины, кроме того, отвечают за активность жгутиков и ресничек.
www.syl.ru
Белки Определение Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные
Белки
Определение Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
Функции белков 1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран. 2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.
3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин). 4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин).
5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ). 6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.
7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин). 8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией. 9) Рецепторная – многие белки участвуют в процесса избирательного узнавания(рецепторы).
Источники аминокислот Основным источником α- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся: валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.
Аминокислоты, участвующие в создании белков. Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин Цистеин
МЕТИОНИН ЛИЗИН АРГИНИН АСПАРАГИН АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА
ГЛУТАМИН ФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИН ПРОЛИН
Строение полипептидной цепи Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.
Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. В качестве основного направления полимерной цепи выбран путь от концевой аминогруппы h3N к концевой карбоксильной группе COOH.
Структура белка Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.
Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей
Химические свойства 1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).
2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.
При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.
Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.
3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.
4) Качественные реакции на белки: a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.
б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).
Превращения белков в организме
Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).
present5.com
Каталитическая функция белков: примеры. Основные функции белков
Белки представляют собой природные органические соединения, которые обладают высокомолекулярным строением. Молекула данных веществ является неразветвляющимся полимером. Белки построены из 20 аминокислот. Именно они представляют структурную минимальную единицу молекулы – мономер. Все составляющие белка соединены между собой полипептидной, по-другому - карбамидной, связью в достаточно длинные цепи. При этом молекулярная масса может составлять от нескольких тысяч и до миллионов атомных частиц.
Каким может быть белок
Чтобы определить основные функции белка, стоит разобраться в строении подобных веществ. На данный момент существует две разновидности этого важного для человека компонента: фибриллярные и глобулярные. Различают их в основном благодаря разнице в строении белковой молекулы.
Глобулярное вещество прекрасно растворяется не только в воде, но и в солевых растворах. При этом молекула такого белка обладает шарообразной формой. Такую хорошую растворимость можно легко объяснить расположением заряженных остатков аминокислот, которые окружены гидратной оболочкой, на поверхности глобулы. Именно это и обеспечивает такие хорошие контакты с различными растворителями. Стоит отметить, что в группу глобулярных компонентов входят все ферменты, а также практически все биологически активные белки.
Что касается фибриллярных веществ, то их молекулы обладают волокнистой структурой. Каталитическая функция белков очень важна. Поэтому сложно представить ее выполнение без вспомогательных веществ. Фибриллярные белки не растворяются ни в солевых растворах, ни в обычной воде. Их молекулы располагаются параллельно в полипептидных цепях. Такие вещества участвуют в процессах образования некоторых структурных элементов соединительных тканей. Это эластины, кератины, коллагены.
Особую группу составляют сложные белки, которые состоят не только из аминокислот, но и нуклеиновых кислот, углеводов и прочих веществ. Все эти компоненты играют особую роль. Особое значение имеет каталитическая функция белков. Помимо этого, вещества подобного плана являются дыхательными пигментами, гормонами, а также надежной защитой для любого организма. Биосинтез белка осуществляется на рибосомах. Этот процесс определяется при трансляции кодом нуклеиновых кислот.
Каталитическая функция белков
Катализ разнообразных химических веществ – это самая главная функция белков. Подобные процессы осуществляются ферментами. Это белки, которые обладают каталитическими специфическими свойствами. Каждый из подобных веществ может осуществлять одну или же несколько похожих реакций. Катализируют ферменты процесс расщепления сложных молекул, а также их синтез. По-другому эти реакции называют катаболизмом и анаболизмом. Каталитическая функция белков подразумевает также репарацию и репликацию ДНК, а также матричный синтез РНК.
Что такое катализ
Уже к 2013 году учеными было выявлено чуть более 5 тысяч ферментов. Подобные вещества способны влиять на ход практически любых биохимических реакций. Чтобы стала более понятной каталитическая функция белков, стоит разобраться, что же такое катализ. С греческого языка это понятие переводится как "прекращение". Катализ представляет собой изменение скорости протекания любой химической реакции. Происходит это под действием определенных соединений. Ферментами выполняется каталитическая функция белков. Примеры этого явления встречаются в повседневной жизни постоянно. Просто человек этого не замечает.
Пример каталитической функции
Чтобы понять, как действуют ферменты, стоит рассмотреть несколько примеров. Итак, в чем заключается каталитическая функция белков. Примеры:
- При фотосинтезе рибулезобифосфаткарбоксилаза осуществляет катализ фиксации СО2.
- Перекись водорода расщепляется до кислорода и воды.
- ДНК синтезирует ДНК-полимераза.
- Амилаза способна расщепляет до мальтозы крахмал.
- Деградация угольной кислоты: СО2 + Н2О НСО3 + Н+.
Каталитическая функция белков заключается в ускорении любых химических превращений. К подобным реакциям относится синтез, распад веществ, перенос отдельных атомов или электронов от одного компонента к другому.
Транспортная функция
Жизнедеятельность любой клетки должна поддерживаться различными веществами, которые являются для них не только строительным материалом, но и своеобразной энергией. Биологические функции белков включают и транспортную. Именно эти компоненты поставляют в клетки все важные вещества, ведь мембраны построены из нескольких слоев липидов. Именно здесь и находятся различные белки. При этом гидрофильные участки все сосредоточены на поверхности, а хвостики - в толще мембран. Такое строение не позволяет проникать внутрь клеток очень важным веществам – ионам щелочных металлов, аминокислотам и сахарам. Белки переносят все эти компоненты внутрь клеток для их питания. Например, гемоглобин транспортирует кислород.
Рецепторная
Основные функции белка обеспечивают не только питание клеток живых организмов, но и помогают распознать сигналы, которые поступают из внешней среды и соседних клеток. Самый яркий пример такого явления – рецепторы ацетилхолина, который расположен на мембране около межнейронных контактов. Сам процесс очень важен. Белки выполняют рецепторную функцию, их взаимодействие с ацетилхолином проявляется специфическим образом. В результате внутрь клетки передается сигнал. Однако спустя некоторое время нейромедиатор обязательно должен быть удален. Только в этом случае клетка сможет получить новый сигнал. Именно эту функцию выполняет один из ферментов – ацетилхолтнэстераза, который выполняет расщепление до холина и ацетата гидролизацетилхолина.
Защитная
Иммунная система любого живого существа способна отвечать на появление в организме чужеродных частиц. В данном случае срабатывает защитная функция белка. В организме происходит выработка большого количества лимфоцитов, которые способны наносить вред патогенным бактериям, макромолекулам, раковым клеткам и прочее. Одна из групп данных веществ осуществляет выработку особых белков - иммуноглобулинов. Происходит выделение данных веществ в кровеносную систему. Иммуноглобулины распознают чужеродные частицы и образуют высоко специфический комплекс определенной стадии уничтожения. Так осуществляется защитная функция белка.
Структурная
Функции белка в клетке протекают незаметно для человека. Некоторые вещества имеют по большей части структурное значение. Подобные белки обеспечивают механическую прочность отдельных тканей в организмах. Прежде всего, это коллаген. Это основной компонент внеклеточного матрикса всех соединительных тканей в живом организме.
Стоит отметить, что у млекопитающих коллаген составляет примерно 25 % от общей массы белков. Синтез данного компонента происходит в фибробластах. Это основные клетки любой соединительной ткани. Первоначально образуется проколлаген. Это вещество является предшественником и проходит химическую обработку, которая состоит в окислении до гидроксипролина остатков пролина, а также до гидрксилина остатков лизина. Коллаген образуется в виде трех пептидных цепей, скрученных в спираль.
Это не все функции белков. Биология - достаточно сложная наука, которая позволяет определить и распознать множество явлений, протекающих в организме человека. Каждая функция белка играет особую роль. Так, в эластичных тканях, например в легких, стенках кровеносных сосудов и коже имеется эластин. Этот белок способен растягиваться, а затем возвращаться к исходной форме.
Двигательные белки
Мышечные сокращения – это процесс, при котором происходит превращение энергии, запасенной в молекулах АТФ в виде пирофосфатных макроэргических связей, именно в механическую работу. В данном случае функции белка в клетке выполняют миозин и актин. Каждый из них имеет свои особенности.
Миозин обладает необычайным строением. Этот белок состоит из нитевидной достаточно длиной части – хвоста, а также из нескольких глобулярных головок. Выделяется миозин, как правило, в виде гексамера. Этот компонент образуется несколькими совершенно одинаковыми полипептидными цепями, каждая из которых обладает молекулярной массой в 200 тысяч, а также 4 цепями, молекулярная масса которых составляет всего 20 тысяч.
Актин представляет собой глобулярный белок, который обладает способностью полимеризоваться. При этом вещество образует достаточно длинную структуру, которую принято называть F-актином. Только в таком состоянии компонент может нормально взаимодействовать с миозином.
Примеры основных функций белков
Ежесекундно в клетках живого организма протекают всевозможные процессы, которые невозможны были бы без белков. Примером рецепторной функции подобных веществ может послужить сообщение клеткам адренорецептором о присоединении адреналина. Под воздействием света происходит разложение родопсина. Подобное явление запускает реакцию и возбуждает палочку.
Что касается структурной функции, то лучшим примером в данном случае может послужить действие коллагена. Это вещество придает соединительным тканям больше упругости.
Примером транспортной функции является перенос гемоглобином кислорода по всему живому организму.
В заключение
Это все основные биологические функции белков. Каждая из них очень важна для живого организма. При этом определенная функция выполняется соответствующим белком. Отсутствие подобных компонентов может привести к нарушению работы определенных органов и систем в организме.
fb.ru
строение и биологические функции молекулы белка
Здравствуйте, мои дорогие читатели. С вами я, Галина Баева, и сегодня мы поговорим о строении и функциях молекул белка.
Зачем он нужен, этот белок? Может, без него обойдемся?
Нет, не обойдемся. Бородатый основатель диалектического материализма Фридрих Энгельс сказал: жизнь – есть способ существования белковых тел. Иначе говоря, белок – это жизнь, нет белка – увы и ах. В норме белок составляет 50%, т.е. половину от сухой массы клетки, а от сухой массы тела человека они составляют от 45%.
Особенности строения белков позволяют им проявлять различные свойства, чем обусловлены их разнообразные биологические функции
Белки иначе называют протеинами, это одно и то же.
Чем занимаются белки в организме?
- Протеины являются теми кирпичиками, из которых сложен наш организм. Они являются структурными элементами клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), и внеклеточных структур. Коллаген образует сухожилия, он же отвечает за упругость кожи, кератин образует волосы и ногти.
- Протеины транспортируют необходимые элементы по организму. Гемоглобин переносит кислород от легких ко всем органам и тканям, а от них – уносит углекислый газ, белок альбумин переносит жирные кислоты, особые белки таскают холестерин. В составе клеточных мембран имеются белки, которые обеспечивают перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внеклеточное пространство и обратно.
- Гормоны – особые вещества, регулирующие процессы обмена веществ – имеют белковую природу. Например, гормон инсулин загоняет сахар из плазмы крови в клетки
- Протеины защищают организма от чужеродных агентов. Гамма — глобулины обезвреживают микробов, интерфероны подавляют размножение вирусов. Фибрин останавливает кровотечения.
- Протеины обеспечивают сокращение двигательной мускулатуры и других сокращающихся тканей. Актин и миозин входят в состав мышц тела, тропонин, тропомиозин – мышц сердца.
- Протеины принимают сигналы из внешней среды и передают команды в клетку. Под воздействием факторов внешней среды сигнальные белки изменяют свою третичную структуру, что в свою очередь запускает цепь биохимических процессов. Так родопсин реагирует на свет, преобразуя световую энергию в электрическую, которая передается по нервным клеткам в головной мозг, где формируется зрительная картинка.
- Протеины являются ферментами – катализаторами, благодаря которым возможно протекание биохимических реакций при низких температурах (370С).
- Протеины – регуляторы включают и выключают гены клетки, тем самым подавляя либо активируя биохимические процессы.
- Протеины, как правило, не накапливаются в организме, за исключением альбумина яйца и казеина молока. Лишних белков в организме нет. Однако, они могут соединяться с другими веществами и микроэлементами, препятствуя их выведению из организма. Так ферритин образует комплекс с железом, высвобождающимся при распаде гемоглобина, и вновь включает его в биологические процессы.
- Протеины могут давать энергию. При распаде 1 г. белка выделяется 4 ккал (17,6 кДж). В качестве источника энергии белки используются при истощении других, нормативных источников – углеводов и жиров. Перефразируя Д.И.Менделеева, можно сказать, что топить белками, это все равно что топить ассигнациями, настолько они ценны для организма.
Что представляет собой молекула жизни?
Это длинная цепочка, т.е. полимер, состоящая из мономеров – аминокислот. Почему аминокислот? Потому что у каждой молекулы есть хвост органической кислоты C-O-OH и аминогруппа Nh3. В цепочке-полимере каждый мономер – аминокислота присоединяет свой кислотный остаток к аминогруппе другого мономера, получается прочная связь, именуемая пептидной.
Понятия белок и пептид близки, но не равнозначны. Обычно пептидами называют некоторую последовательность аминокислотных остатков. Выделяют олигопептиды – короткие цепочки в 10-15 аминокислот и полипептиды – длинные цепочки аминокислотных последовательностей. Белок – это полипептид, имеющий особую форму пространственной организации.
Нанизывая аминокислоты, как бусинки в ожерелке, формируется первичная структура белка, т.е. последовательность аминокислотных остатков.\
В пространстве белок существует не в виде вытянутой нитки, а завивается спиралью, т.е. формирует вторичную структуру.
Спиралька сворачивается в шарик – глобулу, это уже третичная структура белка.
Некоторые белки (не все) имеют четвертичную структуру, объединяя в своем составе несколько молекул, каждая со своей первичной, вторичной и третичной структурой.
Зачем это надо знать? Потому что переваривание и усвоение белка напрямую зависит от его структуры: чем плотнее упакован белок в составе пищевого продукта, тем тяжелее он поддается перевариванию, тем больше энергии надо затратить на его усвоение.
Распад связей в молекуле белка называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой, когда белок восстанавливает структуру, и необратимой. Необратимой денатурации белки подвергаются в том числе при воздействии высокой температуры – для человека это свыше 420С, именно поэтому лихорадка опасна для жизни.
Мы подвергаем белки контролируемой денатурации в процессе приготовления пищи, когда варим мясо или рыбу, кипятим молоко, жарим или варим яйца, варим каши и печем хлеб. При мягком температурном воздействии, белки с распавшимися связями становятся более доступными для пищеварительных ферментов и лучше усваиваются организмом. При длительном и жестком температурном воздействии – жарке на углях, длительной варке – происходит вторичная денатурация белка с образованием трудноперевариваемых соединений.
Аминокислоты
Существует более двух сотен различных аминокислот, но в составе белков — полимеров постоянно встречаются лишь двадцать. Эти 20 «магических» аминокислот делятся на две неравные группы: заменимые, т.е. те, которые могут вырабатываться самим организмом, и незаменимые (эссенциальные), они организмом человека не вырабатываются, и мы должны в обязательном порядке получать их с пищей.
К заменимым аминокислотам относятся: Аланин, Аргинин, Аспаргин, Аспарагиновая кислота, Глицин, Глутамин, Глутаминовая кислота, Пролин, Серин, Тирозин, Цистин.
Незаменимые аминокислоты: Валин, Изолейцин, Лейцин, Лизин, Метионин, Трионин, Триптофан, Фенилаланин
Для детей незаменимыми аминокислотами являются Аргинин и Гистидин.
По аминокислотам будет отдельный пост.
Классификация белков
По содержанию аминокислот белки делятся на полноценные и неполноценные.
Полноценный белок содержит в своем составе все необходимые аминокислоты, а неполноценный белок, соответственно, каких-то аминокислот не содержит.
Для строительства всех белков организма важно не только наличие всех аминокислот, но и их пропорции в пищевом продукте. Пища, наиболее близкая по аминокислотному составу белкам тела человека, является оптимальной. Если какой-то одной аминокислоты не хватает, другие аминокислоты не могут использоваться организмом, более того, для того, чтобы возместить нехватку, начнут распадаться собственные белки, в первую очередь белки – ферменты, участвующие в процессах биосинтеза, и мышечные белки. В условиях недостатка той или иной незаменимой аминокислоты, другие аминокислоты оказываются избыточными, хотя этот избыток относительный. Распадающиеся мышечные белки образуют высокотоксичные продукты обмена и усиленно выводятся организмом, создавая отрицательных азотистый баланс. Человек начинает хиреть, хотя может искренне считать, что с питанием у него все в порядке.
По своему происхождению белки делятся на животные и растительные.
К животным белкам относятся белки яиц, молока и молочных продуктов, рыбы и морепродуктов, мясо животных и птиц.
К растительным белкам относятся белки зерновых, бобовых, орехов и грибов.
Продукты питания считаются белковыми, если они содержат не меньше 15% белка.
Все животные белки являются полноценными, т.е. содержат полный набор аминокислот. Большинство растительных белков являются неполноценными.
При недостаточном поступлении белка с пищей в организме развиваются дегенеративные процессы, связанные с невозможностью выполнять необходимые функции. В первую очередь страдает иммунитет. Человек становится предрасположен к вирусным и бактериальным инфекциям, болезни приобретают затяжной, хронический характер. Начинают выпадать волосы, кожа становится дряблой, морщинистой. Страдает волевая сфера, человека охватывает апатия, полное нежелание чем-либо заниматься, присоединяется депрессия. Уменьшается мышечная масса, замедляется обмен веществ. Начинаются проблемы с пищеварением, появляется т.н. «синдром раздраженного кишечника», когда прием пищи сопровождается метеоризмом, поносы сменяются запорами и наоборот. Угнетается детородная функция, у женщин прекращаются месячные. В тяжелых случаях начинаются структурные изменения в органах и тканях, видимое истощение. Белковое голодание детей приводит к умственной отсталости.
Тяжелое белковое голодание в наше время в цивилизованных странах, куда мы относим и нашу страну, если исключить заболевания, типа туберкулеза или онкологии, встречаются у людей, практикующих безумные голодные диеты в маниакальном стремлении похудеть.
Последнее сообщение касалось Анджелины Джоли, ее госпитализировали с весом 35 кг – такими застали советские освободители узников нацистских конц.лагерей. Вряд ли живые скелеты являли собой образцы красоты.
Однако недостаток белка – не такое уж редкое состояние, объясняющееся нездоровой структурой питания, сложившейся вследствие относительной дороговизны белковых продуктов. В стремлении сэкономить люди переходят на углеводно-жировую диету с потреблением неполноценного растительного белка. Свою лепту вносят полуфабрикаты, изготовленные из суррогатов и белковыми продуктами не являющимися. Так человек, покупающий готовые котлеты, колбасу, сосиски может искренне считать, что потребляет достаточно белка. Не заблуждайтесь.
В следующей статье вы узнаете, сколько и какого белка необходимо человеку, чтобы оставаться здоровым.
Оставляйте комментарии, делитесь информацией в социальных сетях. Галина Баева.
zaryad-zhizni.ru
Пептиды. Белки Пептиды и белки - представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α
Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте даютa- аминокислоты. Многиеa- аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белковa- аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см.таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.
Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе до 10000), а белки - свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов). При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.
Конструкция полипептидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту. Один конец цепи со свободной аминогруппой называется N– концом, другой, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называется C– концом. Пептидные и белковые цепи записываются с N– конца. Иногда пользуются специальными обозначениями: на N– конце пишется NH– группа или только атом водорода –H, а на C– конце - либо карбоксильная COOH– группа, либо только гидроксильная OH– группа.
Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.
Первичная структура белка- специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередованияa- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры –a- спираль.
Третичная структура белка- трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидных мостиков –S–S– между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий.
Четвертичная структура белка- структура, образующаяся за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.
studfiles.net
Что собой представляют белки, жиры, углеводы и аминокислоты
В какой пище содержатся и какую функцию несут в себе белки, углеводы, жиры и аминокислоты.Организм человека – это весьма сложная система, которая требует постоянной подпитки из вне. Полный комплекс углеводов, жиров и белков просто необходим для полноценного роста и развития. Достаточно исключить какой-то один элемент, чтобы сложнейшая система дала сбой и перестала нормально работать. Особенно важно поддерживать баланс спортсменам, организму которых приходится выдерживать много более серьезные нагрузки. Давайте же разберем, какие элементы должны попадать из пищи, в каком объеме и какую функцию каждый из них несет.
Белки
Преувеличить важность данных компонентов сложно – без них нет жизни, как таковой. Белки – это наши органы, мышцы, хрящи и связки. Это основной строительный материал, без которого не было бы человека. По важности белки занимают второе место после воды, а это говорит о многом. Наша кожа, зубы, ногти и даже волосы – все это образуется из белковых молекул.
Дефицит данного компонента в организме сразу сказывается на внешности. Секущиеся волосы, ломающиеся ногти, слабые кости, появление перхоти, дряблость кожи – все это признаки явного дефицита белковых продуктов. Чтобы нормализовать работу всех органов и не знать вышеупомянутых проблем, в организму необходимо давать как минимум грамм белка на килограмм веса.
Для атлетов белки – это особенный компонент, ведь без них о каких-либо результатах можно даже не мечтать. Здесь уже дозировка должна быть более серьезной – около 2-3 грамм на кило веса. В противном случае преобладающие процессы катаболизма не дадут мышцам нормально расти.
Кроме этого, белки необходимы не только для роста мышечной массы. Они выполняют целый ряд полезных и жизненно важных функций – регулятивную, рецепторную, ферментативную, защитную, транспортную и сократительную. Белки способствуют поддержанию водно-щелочного баланса на нормальном уровне, эффективно выводят продукты распада после переваривания продуктов питания, принимают активное участие в росте и размножении клеток.
Белки можно получить из пищи или из спортивных добавок. При формировании рациона необходимо учитывать, что на один грамм протеина в среднем приходится 4,1 килокалорий. Белки содержатся в мясе, рыбе, яйцах, бобах, твороге, сое, зеленом чае и прочих продуктах питания.
Углеводы
Спортсмены прекрасно знают, что углеводы в первую очередь – это полноценный источник энергии. По своей структуре – это сложные элементы, которые химически состоят из трех основных компонентов – кислорода, водорода и углерода. При этом для простоты углеводы делятся на три основных вида – полисахариды, олигосахариды, моносахариды. Каждый из них имеет свою структуру и функцию. К примеру, полисахариды особенны тем, что в их составе находится много молекул моносахаридов. К олигосахаридам относится мальтоза, сахароза и лактоза – основные источники энергии. Представители моносахаридов – галактоза, фруктоза и глюкоза.
В свою очередь последние два вида – это быстроусвояемые углеводы, которые хорошо перевариваются в желудке и дают необходимый запас энергии. К ним относятся сахар, различные сладости, мед и прочие продукты питания. В свою очередь полисахариды – то «медленные» углеводы. Их особенность – слегка «заторможенное» переваривание в желудке (картофель, овощи, бобовые).
Есть и такие углеводы, которые не перевариваются вовсе. К примеру, так же клетчатка. Но это не значит, что от нее необходимо отказываться. Более того, она весьма полезна для организма и способна нормализовать пищеварительный процесс. Больше всего клетчатки в брокколи, спарже, чесноке, огурцах, помидорах и прочих продуктах.
Углеводы, как и белки, должны в полном объеме поступать в организм человека – с пищей или спортивными добавками. Оптимальная доза углеводов – около 500 грамм (за исключением сахара и крахмала). При этом в одном грамме данного компонента – 4,1 килокалория.
Есть мнение, что те углеводы, которые не были преобразованы в энергию, откладываются в жиры. Но это ошибочное мнение. Ученые доказали, что углеводы в весьма незначительной степени влияют на процесс образования лишнего веса.
Жиры
Данные весьма полезный для организма компонент представляет собой смесь триглицеридов. В их составе три высшие жирные кислоты и эфиры глицерина. Все жиры можно условно разделить на насыщенные (с высокой плотностью) и ненасыщенные (с низкой плотностью). Последние приносят организму максимальную пользу. Речь идет о арахидоновой, линоленовой и линолевой жирных кислотах. Такие жиры отличаются тем, что они не синтезируются организмом, поэтому являются незаменимыми.
Жиры играют важную роль в жизни каждого человека и выполняют целый ряд полезных функций – заряжают организм необходимой энергией, обеспечивают жировую прослойку для тканей и органов, оказывают регулирующую функцию в поступлении таких элементов, как углеводы, соли, аминокислоты, вода. Кроме этого, жиры ускоряют процесс вывода из клеток вредных продуктов распада.
В организме человека жиры бывают двух видов – запасные и структурные. Первые относятся к резервным, вторые – к протоплазматическим. Из наиболее популярных продуктов, в которых содержатся все необходимые жиры, можно выделить – чипсы, рыбу, орехи, мягкие сыры, растительное масло, пирожные и прочие.
Жиры – это самый калорийный продукт. На один грамм приходится около 9,3 килокалорий. При этом жиры почти не содержат воды (углеводы этим похвастаться не могут). Даже у нормального (вполне худого человека) имеется около 12-15 килограмм жировых отложений. В принципе, их должно хватать на 3-4 месяца жизни, но из-за постоянной потребности мозга в глюкозе это невозможно.
В каком же объеме необходимы жиры? В среднем на взрослого человека необходимо около 80 граммов. При этом 50% их общего количества – это животные жиры.
Аминокислоты
Данные компоненты представляют собой строительный материал (основу) белков. В среднем наш организм нуждается в 20 видах различных аминокислот – как заменимых, так и незаменимых. Заменимые аминокислоты организм в состоянии сам синтезировать, незаменимые – нет (их можно получить только из пищи). При повышенных физических нагрузках аминокислоты (как и белки) нужны организму для построения мышечных волокон и их восстановления.
Аминокислоты имеют низкую калорийность, способствуют похудению и останавливают разрушительные катаболические процессы. «Львиную» долю аминокислот организм буквально «добывает» из пищи, но есть и такие, которые приходится принимать отдельно. Есть мнение, что аминокислоты можно получить только из животного белка (к примеру, рыбы, массы или молочных продуктов). Но это не так. Растительные белки также являются мощными источниками аминокислот.
Чтобы дать организму все необходимые белки, а в последствие аминокислоты, необходимо добавить в свой рацион фрукты, овощи и орехи.
Вывод
Помните, что организму необходимы все компоненты – как белки, углеводы, так аминокислоты и жиры. Главное, чтобы все поступало своевременно и в необходимом объеме. Удачи.
10 февраля 2015
proteinfo.ru
Белки: строение белков и функции
Белки являются органическими веществами. Эти высокомолекулярные соединения характеризуются определенным составом и при гидролизе распадаются на аминокислоты. Белковые молекулы могут быть самых различных форм, многие из них состоят из нескольких полипептидных цепей. Информация о строении белка закодирована в ДНК, а сам процесс синтеза белковых молекул называется трансляцией.
Химический состав белков
Усредненный белок содержит:
- 52% углерода;
- 7% водорода;
- 12% азота;
- 21% кислорода;
- 3% серы.
Белковые молекулы – это полимеры. Для того чтобы понять их структуру, необходимо узнать, что собой представляют их мономеры – аминокислоты.
Аминокислоты
Их принято делить на две категории: постоянно встречающиеся и иногда встречающиеся. К первым относится 18 мономеров белка и еще 2 амида: аспарагиновой и глутаминовой кислоты. Иногда встречающихся кислот всего три.
Эти кислоты можно классифицировать разными способами: по характеру боковых цепей или заряженности их радикалов, также их можно делить по числу групп CN и COOH.
Первичная структура белка
Порядок чередования аминокислот в белковой цепочке определяет его последующие уровни организации, свойства и функции. Основным видом связи между мономерами является пептидная. Она образуется путем отщепления водорода от одной аминокслоты и ОН-группы от другой.
Первый уровень организации белковой молекулы – это последовательность аминокислот в ней, попросту цепочка, которая определяет строение молекул белков. Она состоит из «скелета», имеющего регулярную структуру. Это повторяющаяся последовательность –NH-CH-CO-. Отдельные боковые цепи представлены радикалами аминокислот (R), их свойства определяют состав строения белков.
Даже если строение молекул белков одинаково, они могут отличаться свойствами только от того, что у их мономеров различная последовательность в цепочке. Порядок расположения аминокислот в белке определяется генами и диктует белку определенные биологические функции. Последовательность мономеров в молекулах, отвечающих за одну и ту же функцию, часто близка у разных видов. Такие молекулы – одинаковые или сходные по организации и выполняющие у разных видов организмов одинаковые функции – гомологичные белки. Строение, свойства и функции будущих молекул закладываются уже на этапе синтеза цепочки аминокислот.
Некоторые общие черты
Строение белков было изучено достаточно давно, а анализ их первичной структуры позволил сделать некоторые обобщения. Для большего числа белков характерно присутствие всех двадцати аминокислот, из которых особенно много глицина, аланина, аспарагиновой кислоты, глутамина и мало триптофана, аргинина, метионина, гистидина. Исключениями являются лишь некоторые группы белков, например, гистоны. Они нужны для упаковки ДНК и содержат много гистидина.
Второе обобщение: в глобулярных белках нет общих закономерностей в чередовании аминокислот. Но даже у далеких по биологической активности полипептидов имеются небольшие одинаковые фрагменты молекул.
Вторичная структура
Второй уровень организации полипептидной цепи – это ее пространственное расположение, которое поддерживается благодаря водородным связям. Выделяют α-спираль и β-складку. Часть цепи не имеет упорядоченной структуры, такие зоны называют аморфными.
Альфа-спираль всех природных белков правозакрученная. Боковые радикалы аминокислот в спирали всегда обращены наружу и располагаются по разные стороны от ее оси. Если они неполярные, происходит их группировка на одной стороне спирали, получаются дуги, которые создают условия для сближения разных спиральных участков.
Бета-складки – сильно вытянутые спирали – стремятся расположиться в белковой молекуле рядом и формируют параллельные и непараллельные β-складчатые слои.
Третичная структура белка
Третий уровень организации белковой молекулы – складывание спиралей, складок и аморфных участков в компактную структуру. Это происходит благодаря взаимодействию боковых радикалов мономеров между собой. Такие связи делятся на несколько видов:
- водородные связи образуются между полярными радикалами;
- гидрофобные – между неполярными R-группами;
- электростатические силы притяжения (ионные связи) – между группами, заряды которых противоположны;
- дисульфидные мостики – между радикалами цистеина.
Последний вид связи (–S=S-) представляет собой ковалентное взаимодействие. Дисульфидные мостики укрепляют белки, их строение становится более прочным. Но наличие таких связей совсем не обязательно. Например, цистеина может быть очень мало в полипептидной цепи, или же его радикалы расположены рядом и не могут создать «мостик».
Четвертый уровень организации
Четвертичную структуру образуют не все белки. Строение белков на четвертом уровне определяется количеством полипептидных цепей (протомеров). Они связываются между собой теми же связями, что и предыдущий уровень организации, кроме дисульфидных мостиков. Молекула состоит из нескольких протомеров, каждый из них имеет свою особую (или же идентичную) третичную структуру.
Все уровни организации определяют те функции, которые будут выполнять получившиеся белки. Строение белков на первом уровне организации очень точно определяет их последующую роль в клетке и организме в целом.
Функции белков
Трудно даже представить, насколько важна роль белков в деятельности клетки. Выше мы рассмотрели их строение. Функции белков напрямую зависят от него.
Выполняя строительную (структурную) функцию, они образуют основу цитоплазмы любой живой клетки. Эти полимеры являются главным материалом всех клеточных мембран, когда состоят в комплексе с липидами. Сюда же относится деление клетки на отсеки, в каждом из которых протекают свои реакции. Дело в том, что для каждого комплекса клеточных процессов требуются свои условия, особенно большую роль играет pH среды. Белки строят тонкие перегородки, которые делят клетку на так называемые компартменты. А само явление получило название компартментализация.
Каталитическая функция заключается в регулировании всех реакций клетки. Все ферменты по происхождению являются простыми или сложными белками.
Любые виды движения организмов (работа мышц, движение протоплазмы в клетке, мерцание ресничек у простейших и т. д.) осуществляют белки. Строение белков позволяет им двигаться, образовывать волокна и кольца.
Транспортная функция заключается в том, что многие вещества переносятся через клеточную мембрану особыми белками-переносчиками.
Гормональная роль этих полимеров понятна сразу: ряд гормонов по строению являются белками, например инсулин, окситоцин.
Запасная функция определяется тем, что белки способны образовывать отложения. Например, вальгумин яйца, казеин молока, белки семян растений – в них хранится большое количество питательных веществ.
Все сухожилия, суставные сочленения, кости скелета, копыта образованы белками, что подводит нас к очередной их функции – опорной.
Белковые молекулы являются рецепторами, осуществляя избирательное узнавание некоторых веществ. В такой роли особенно известны гликопротеины и лектины.
Важнейшие факторы иммунитета – антитела и система комплемента по происхождению являются белками. Например, процесс свертывания крови основан на изменениях белка фибриногена. Внутренние стенки пищевода и желудка выстланы защитным слоем слизистых белков – лицинов. Токсины также являются белками по происхождению. Основу кожи, предохраняющей тело животных, составляет коллаген. Все эти функции белков являются защитными.
Ну и последняя по счету функция – регуляторная. Существуют белки, которые управляют работой генома. То есть они регулируют транскрипцию и трансляцию.
Какую бы важную роль ни играли белки, строение белков было разгадано учеными довольно давно. И теперь они открывают все новые пути использования этих знаний.
fb.ru
